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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sul. |
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Data corrente: |
16/01/2020 |
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Data da última atualização: |
16/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Documentos |
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Autoria: |
MORAES, J. C. F.; SOUZA, C. J. H. de. |
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Afiliação: |
JOSE CARLOS FERRUGEM MORAES, CPPSUL; CARLOS JOSE HOFF DE SOUZA, CPPSUL. |
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Título: |
Uma revisão sobre a execução do exame andrológico nos carneiros. |
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Ano de publicação: |
2019 |
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Fonte/Imprenta: |
Bagé: Embrapa Pecuária Sul, 2019. |
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Páginas: |
18 p. |
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Série: |
(Embrapa Pecuária Sul. Documentos, 161). |
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ISSN: |
1982-5390 |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Os componentes do exame andrológico; Identificação; Exame clínico; Exame de sêmen; Testes complementares. |
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Palavras-Chave: |
Exame andrológico. |
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Thesagro: |
Carneiro; Ovino; Reprodução Animal. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/208919/1/DT-161-online.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sul (CPPSUL) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Rondônia. Para informações adicionais entre em contato com cpafro.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Rondônia. |
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Data corrente: |
06/01/2009 |
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Data da última atualização: |
06/01/2009 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
OLIVEIRA, M. C. de S.; GUIMARÃES, S.; OLIVEIRA-SEQUEIRA, T. C. G.; DAVID, E. B.; CHAGAS, A. C. de S.; BRITO, L. G.; GIGLIOTI, R.; FERREZINI, J.; HUACCA, M. E. F. |
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Afiliação: |
Márcia Cristina de Sena Oliveira, Embrapa Pecuária Sudeste; Semiramis Guimarães, UNESP; Teresa Cristina Goulart Oliveira-Sequeira, UNESP; Érica Boroato David, UNESP; Ana Carolina de Souza Chagas, Embrapa Pecuária Sudeste; Luciana Gatto Brito, Embrapa Rondônia; Rodrigo Giglioti, UNESP; Jenifer Ferrezini, UNICEP; Maribel Elizabeth Funes Huacca, USP (São Carlos). |
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Título: |
Caracterização da atividade proteolítica dos produtos de excreção/secreção dos estágios lavares de cochliomyia hominivorax. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA, 15.; SEMINÁRIO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA DOS PAÍSES DO MERCUSUL, 2., 2008, Curitiba. Anais... Curitiba: CBPV, 2008. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Larvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 ?L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólise intensa na região de 170 a 102 kDa e várias bandas com massas aparentes entre 45 e 74 kDa. A inibição da atividade proteolítica dos extratos de L 1 foi obtida principalmente pela incubação com PMSF e DCI; de L2, com DCI eL3, com PMSF. Esse tipo de inibição sugere a predominância de enzimas do grupo das serina proteases. roteases.Agradecimento MenosLarvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 ?L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólise inten... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Proteolítica. |
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Thesagro: |
Cochliomyia Hominivorax. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aLarvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 ?L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólise intensa na região de 170 a 102 kDa e várias bandas com massas aparentes entre 45 e 74 kDa. A inibição da atividade proteolítica dos extratos de L 1 foi obtida principalmente pela incubação com PMSF e DCI; de L2, com DCI eL3, com PMSF. Esse tipo de inibição sugere a predominância de enzimas do grupo das serina proteases. roteases.Agradecimento
650 $aCochliomyia Hominivorax
653 $aProteolítica
700 1 $aGUIMARÃES, S.
700 1 $aOLIVEIRA-SEQUEIRA, T. C. G.
700 1 $aDAVID, E. B.
700 1 $aCHAGAS, A. C. de S.
700 1 $aBRITO, L. G.
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Registro original: |
Embrapa Rondônia (CPAF-RO) |
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