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| Registros recuperados : 12 | |
| 5. |  | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas. In: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987. Nao-paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 6. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Estudo por RPE de mudanças conformacionais em hemoproteínas induzidas pela variação no grau de hidratação. In: REUNIÂO ANUAL DA SBPC, 39., jul. 1987, Brasília, DF. Ciência e Cultura, São Paulo, v.39, n.7, p.854, jul. 1987. Suplemento. Resumos. ref.09-G.1.13.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 7. | | NASCIMENTO, O. R.; TABAK, M.; BAFFA FILHO, O.; CARACELLI, I.; MEIRELLES, N.; MARTIN-NETO, L. The role of distal histidine on the stabilization of the iron symmetry in hemeproteins: a electron paramagnetic resonance study=influência da histidina distal na estabilização de simetrias mais altas do íon de ferro em hemoproteínas: um estudo por ressonância paramagnética eletrônica. Arquivos de Biologia e Technologia, Curitiba, v.29, n.1, p.239, 1986. Resumos. ref. FB5 239 Edição de resumos da XV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica=Abstracts of the XIV Annual Meeting of the Brazilian Biochemical Society, 1986, Caxambu.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 8. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. Arquivos de Biologia e Tecnologia, Curitiba, v.29, n.1, p.200, mar. 1986.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 9. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. In: INTERNATIONAL SOCIETY OF MAGNETIC RESONANCE MEETING, 9., 1986, Rio de Janeiro, RJ. Abstracts... Rio de Janeiro: Ismar, 1986. p.94. Ref.C23.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 10. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. IRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION: NAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR. ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985. EDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 11. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. p.41.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 12. | | NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; TABAK, M.; WAJJNBERG, E.; BEMSKI, G.; WINKLER, H.; BILL, E.; TRAUTWEIN, A. X. Equilibrium of conformational states in met-myoglobin molecules as a function of dehydration level: an EPR and Mossbauer studies. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992. p.59.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| Registros recuperados : 12 | |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
02/03/2010 |
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Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. |
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Afiliação: |
EMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC. |
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Título: |
O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. |
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Ano de publicação: |
1986 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. |
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Páginas: |
p.41. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do grupo prostetico. MenosA estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do gru... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Conformacao; Electronic paramagnetic resonance; EPR; Mioglobina; Ressonancia paramagnetica eletronica; RPE. |
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Thesagro: |
Água; Papel; Proteína. |
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Thesaurus NAL: |
water. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 02405naa a2200301 a 4500
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520 $aA estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do grupo prostetico.
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