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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agropecuária Oeste; Embrapa Soja; Embrapa Trigo; Embrapa Unidades Centrais. |
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Data corrente: |
29/10/1992 |
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Data da última atualização: |
31/03/2015 |
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Tipo da produção científica: |
Documentos |
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Autoria: |
REIS, E. M.; FERNANDES, J. M. C.; PICININI, E. C. |
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Afiliação: |
EMBRAPA-CNPT; EMBRAPA-CNPT; EMBRAPA-CNPT. |
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Título: |
Estratégias para o controle de doenças do trigo. |
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Ano de publicação: |
1988 |
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Fonte/Imprenta: |
Passo Fundo: EMBRAPA-CNPT, 1988. |
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Páginas: |
50 p. |
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Série: |
(EMBRAPA-CNPT. Documentos, 7). |
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ISSN: |
0101-6644 |
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Idioma: |
Inglês
Português |
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Conteúdo: |
Causas das principais doenças do trigo; Princípios fundamentais de epidemiologia; Conceitos; Fatores determinantes de doenças parasitárias; Predominância dos patógenos do trigo segundo as regiões tritícolas brasileiras; Classificação dos fungos patogênicos do trigo, segundo seus requerimentos nutricionais e suas implicações na sobrevivência e na estratégia de controle; Biotróficos; Necrotróficos; Fotos; Estratégias de controle; Rotação de culturas; Eliminação de plantas voluntárias; Eliminação de hospedeiros secundários; Uso de sementes sadias; Uso de cultivares resistentes; Uso de fungicidas; Conclusões. |
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Palavras-Chave: |
Brasil; Control; Controle; Disease; Estratégia; Rio Grande do Sul. |
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Thesagro: |
Doença; Trigo. |
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Thesaurus Nal: |
Brazil; chemical control; epidemiology; Triticum; wheat. |
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Categoria do assunto: |
--
H Saúde e Patologia |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/121574/1/FOL-04313.pdf
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Marc: |
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520 $aCausas das principais doenças do trigo; Princípios fundamentais de epidemiologia; Conceitos; Fatores determinantes de doenças parasitárias; Predominância dos patógenos do trigo segundo as regiões tritícolas brasileiras; Classificação dos fungos patogênicos do trigo, segundo seus requerimentos nutricionais e suas implicações na sobrevivência e na estratégia de controle; Biotróficos; Necrotróficos; Fotos; Estratégias de controle; Rotação de culturas; Eliminação de plantas voluntárias; Eliminação de hospedeiros secundários; Uso de sementes sadias; Uso de cultivares resistentes; Uso de fungicidas; Conclusões.
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Esconder MarcMostrar Marc Completo |
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Registro original: |
Embrapa Trigo (CNPT) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
26/11/2009 |
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Data da última atualização: |
15/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
MAZONI, I.; BORRO, L. C.; MANCINI, A.; SALIM, J. A.; MORAES, F. R.; JARDINE, J. G.; NESHICH, I. A. P.; NESHICH, G. |
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Afiliação: |
IVAN MAZONI, CNPTIA; LUIZ CÉSAR BORRO, Estagiário/CNPTIA; ADAUTO LUIZ MANCINI, CNPTIA; JOSÉ AUGUSTO SALIM, Estagiário/CNPTIA; FABIO ROGERIO DE MORAES, Bolsista/CNPTIA; JOSE GILBERTO JARDINE, CNPTIA; IZABELLA AGOSTINHO PENA NESHICH, Estagiária/CNPTIA; GORAN NESHICH, CNPTIA. |
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Título: |
Comparison between physical chemical and geometrical characteristics of the amino acids present in alpha-helices and beta-sheets. |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. |
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Páginas: |
Não pagiando. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
X-Meeting 2009. |
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Conteúdo: |
JSSD is software developed on the Java programming language, to analyze the secondary structure elements of the proteins. This analysis is based on the information about the amino acids physical chemical and geometrical parameters and allows characterize the functional proteins nanoenvironment, where the nucleation of secondary structure elements (alpha-helix, beta-sheets and loops) occurs (composed by initiation, propagation and termination). JSSD uses a database containing 720 different descriptors for each amino acid in any protein deposited in the PDB. Considering that each protein has 2 chains with 300 amino acids each one and there are more than 60000 structures deposited in the PDB, our database has 720 x 2 x 300 x 60,000 = 25,920,000,000 registers approximately. A first experiment was done with 40,710 proteins. We created data marts (extracts from PDB based on strict rules for selecting a particular characteristic) from these structures for the proteins families: all-alpha, all-beta and alpha + beta. Using only the amino acids sequence matching the initial and final position at selected secondary structure element and that has consensus on all three identifiers PDB, DSSP and Stride, the experiment showed that there are 34,095 alpha-helices on the all-alpha protein family; 8,645 beta-sheets on the all-beta protein family and 306,556 alpha-helices and 250,674 beta-sheets on the alpha + beta protein family (both secondary structure element of variable size starting from minimum 5 amino acids). MenosJSSD is software developed on the Java programming language, to analyze the secondary structure elements of the proteins. This analysis is based on the information about the amino acids physical chemical and geometrical parameters and allows characterize the functional proteins nanoenvironment, where the nucleation of secondary structure elements (alpha-helix, beta-sheets and loops) occurs (composed by initiation, propagation and termination). JSSD uses a database containing 720 different descriptors for each amino acid in any protein deposited in the PDB. Considering that each protein has 2 chains with 300 amino acids each one and there are more than 60000 structures deposited in the PDB, our database has 720 x 2 x 300 x 60,000 = 25,920,000,000 registers approximately. A first experiment was done with 40,710 proteins. We created data marts (extracts from PDB based on strict rules for selecting a particular characteristic) from these structures for the proteins families: all-alpha, all-beta and alpha + beta. Using only the amino acids sequence matching the initial and final position at selected secondary structure element and that has consensus on all three identifiers PDB, DSSP and Stride, the experiment showed that there are 34,095 alpha-helices on the all-alpha protein family; 8,645 beta-sheets on the all-beta protein family and 306,556 alpha-helices and 250,674 beta-sheets on the alpha + beta protein family (both secondary structure element of variable size starting from... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Bioinformática; Geometrical amino acids; Sting. |
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Thesaurus NAL: |
Bioinformatics; Computer software. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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Marc: |
LEADER 02481nam a2200277 a 4500
001 1576284
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008 2009 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aMAZONI, I.
245 $aComparison between physical chemical and geometrical characteristics of the amino acids present in alpha-helices and beta-sheets.$h[electronic resource]
260 $aIn: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB$c2009
300 $aNão pagiando.
500 $aX-Meeting 2009.
520 $aJSSD is software developed on the Java programming language, to analyze the secondary structure elements of the proteins. This analysis is based on the information about the amino acids physical chemical and geometrical parameters and allows characterize the functional proteins nanoenvironment, where the nucleation of secondary structure elements (alpha-helix, beta-sheets and loops) occurs (composed by initiation, propagation and termination). JSSD uses a database containing 720 different descriptors for each amino acid in any protein deposited in the PDB. Considering that each protein has 2 chains with 300 amino acids each one and there are more than 60000 structures deposited in the PDB, our database has 720 x 2 x 300 x 60,000 = 25,920,000,000 registers approximately. A first experiment was done with 40,710 proteins. We created data marts (extracts from PDB based on strict rules for selecting a particular characteristic) from these structures for the proteins families: all-alpha, all-beta and alpha + beta. Using only the amino acids sequence matching the initial and final position at selected secondary structure element and that has consensus on all three identifiers PDB, DSSP and Stride, the experiment showed that there are 34,095 alpha-helices on the all-alpha protein family; 8,645 beta-sheets on the all-beta protein family and 306,556 alpha-helices and 250,674 beta-sheets on the alpha + beta protein family (both secondary structure element of variable size starting from minimum 5 amino acids).
650 $aBioinformatics
650 $aComputer software
653 $aBioinformática
653 $aGeometrical amino acids
653 $aSting
700 1 $aBORRO, L. C.
700 1 $aMANCINI, A.
700 1 $aSALIM, J. A.
700 1 $aMORAES, F. R.
700 1 $aJARDINE, J. G.
700 1 $aNESHICH, I. A. P.
700 1 $aNESHICH, G.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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