| |
|
|
| Registros recuperados : 501 | |
| 501. |  | SILVA S. A.; ZAPATA, B.; ESPINOZA T. C.; ÁVILA, G.; MURILLO GARCÍA, R.; LIENDO BUSTO, R.; ROJAS, W.; CADIMA, X.; VALOIS, A. C. C.; GOEDERT, C. de O.; VALLS, J. F. M.; FERREIRA, M. A. J. da F.; WETZEL, M. M. V. da S.; LOBO ARIAS, M.; VALENCIA R. R. A.; TAPIA, C.; ZAMBRANO, E.; PAREDES, N.; CARRILLO CASTILO, F.; GARCÍA COCHAGNE, J.; RÍOS LOBO, L.; SIGUENAS SAAVEDRA, M.; POWER, I.; KANTEN, R. van; PÉREZ, D.; SÁNCHEZ, I.; GUITIÉRREZ, M.; MORROS, M. H.; CAMACARO, N. Recursos fitogenéticos en los trópicos suramericanos: Bolívia, Brasil, Colômbia, Ecuador, Perú, Surinam, Venezuela. Brasília, DF: PROCITROPICOS: IICA, 2010. 367 p. il., color. Programa Cooperativo de Investigación, Desarrollo e Innovación Agrícola para los Trópicos Suramericanos - PROCITROPICOS. IICA.| Biblioteca(s): Embrapa Unidades Centrais. |
|   |
| Registros recuperados : 501 | |
|
|
|
 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Caprinos e Ovinos. Para informações adicionais entre em contato com cnpc.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
|
Data corrente: |
28/08/2002 |
|
Data da última atualização: |
05/04/2019 |
|
Autoria: |
EGITO, A. S. do. |
|
Afiliação: |
ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC. |
|
Título: |
Les proteines du lait de jument: caracterisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine l. |
|
Ano de publicação: |
2002 |
|
Fonte/Imprenta: |
2002. |
|
Páginas: |
135 f. |
|
Idioma: |
Francês |
|
Notas: |
Thèse (Docteur en Biochimie) - Faculte des Science et Techniques, Université Henri Poincaré, Nancy 1. |
|
Conteúdo: |
Resumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a lecitina de germe de trigo (WGA). O estudo da susceptibilidade das casinhas K e B de égua,através da hidrólises pela quimosina mostrou que estas duas caseínas apresentam um local de preferencia de corte enzimàtico (Ligação 190Leu-Tyr191 para a caseína b e 97Phe-Ile98 para a caserna K). Como resultado foi demonstrado a presença da paracaseina K e do glicomacropeptídio. O local preferencial de hidrólises pela quimosina, o teor elevado de O-glicosilação assim como a estrutura primaria mostra que a caserna K equina é próxima da caserna K humana. Com relação a caseína asl observou-se que a mesma foi fracionada em vários locais pela quimosina. Uma grande parte da estrutura primaria (70%) da caseína asl foi determinada por microsequençagem de peptídeos obtidos através da hidrólises pela tripsina e quimosina. As casernas asl, K, tipo y e peptídeos proteoses-peptonas do tipo 5 foram separados e caracterizados através de técnicas de .cromatografia e de eletroforeses uni e bidimensional. As casernas asl, B, K, mostraram uma grande heterogeneidade eletroforética resultante provavelmente de variáveis graus de modificações pós-translacional (fosforilação e glicosilação). Paralelamente, a presença de caseína eqüina do tipo as2 foi evidenciada. A hidrólises, pela tripsina da caseína asl e purificadas permitiu o isolamento de peptídeos que apresentaram uma atividade inibitória da enzima de conversão de angiotensina I sendo, portanto, potencialmente : anti-hipertensivos. Um peptídeo correspondente ao fragmento 32-40 da caseína b eqüina foi sintetizado e a concentração necessária para reduzir 50% da actividade enzimatica (IC50) foi de 285 mM. Esta concentração é da mesma ordem de grandeza que numerosos peptídeos inibidores conhecidos, provenientes de diversas proteínas de interesse agroalimentar. MenosResumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a leci... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
Angiotensin converting enzyme; Biological activity; Enzima de conversao de angiotensina; Equine casein; Glycoprotein; Leite de egua; Lisosima Mare milk; Purificacao de proteina. |
|
Thesagro: |
Caseína. |
|
Thesaurus NAL: |
lysozyme. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
Marc: |
LEADER 04266nam a2200253 a 4500
001 1528563
005 2019-04-05
008 2002 bl uuuu m 00u1 u #d
100 1 $aEGITO, A. S. do
245 $aLes proteines du lait de jument$bcaracterisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine l.
260 $a2002.$c2002
300 $a135 f.
500 $aThèse (Docteur en Biochimie) - Faculte des Science et Techniques, Université Henri Poincaré, Nancy 1.
520 $aResumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a lecitina de germe de trigo (WGA). O estudo da susceptibilidade das casinhas K e B de égua,através da hidrólises pela quimosina mostrou que estas duas caseínas apresentam um local de preferencia de corte enzimàtico (Ligação 190Leu-Tyr191 para a caseína b e 97Phe-Ile98 para a caserna K). Como resultado foi demonstrado a presença da paracaseina K e do glicomacropeptídio. O local preferencial de hidrólises pela quimosina, o teor elevado de O-glicosilação assim como a estrutura primaria mostra que a caserna K equina é próxima da caserna K humana. Com relação a caseína asl observou-se que a mesma foi fracionada em vários locais pela quimosina. Uma grande parte da estrutura primaria (70%) da caseína asl foi determinada por microsequençagem de peptídeos obtidos através da hidrólises pela tripsina e quimosina. As casernas asl, K, tipo y e peptídeos proteoses-peptonas do tipo 5 foram separados e caracterizados através de técnicas de .cromatografia e de eletroforeses uni e bidimensional. As casernas asl, B, K, mostraram uma grande heterogeneidade eletroforética resultante provavelmente de variáveis graus de modificações pós-translacional (fosforilação e glicosilação). Paralelamente, a presença de caseína eqüina do tipo as2 foi evidenciada. A hidrólises, pela tripsina da caseína asl e purificadas permitiu o isolamento de peptídeos que apresentaram uma atividade inibitória da enzima de conversão de angiotensina I sendo, portanto, potencialmente : anti-hipertensivos. Um peptídeo correspondente ao fragmento 32-40 da caseína b eqüina foi sintetizado e a concentração necessária para reduzir 50% da actividade enzimatica (IC50) foi de 285 mM. Esta concentração é da mesma ordem de grandeza que numerosos peptídeos inibidores conhecidos, provenientes de diversas proteínas de interesse agroalimentar.
650 $alysozyme
650 $aCaseína
653 $aAngiotensin converting enzyme
653 $aBiological activity
653 $aEnzima de conversao de angiotensina
653 $aEquine casein
653 $aGlycoprotein
653 $aLeite de egua
653 $aLisosima Mare milk
653 $aPurificacao de proteina
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
| Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|
