BDPA - Bases de Dados da Pesquisa Agropecuária Embrapa
 






Registro Completo
Biblioteca(s):  Embrapa Florestas.
Data corrente:  23/06/1994
Data da última atualização:  23/06/1994
Autoria:  ROCHA, M. P. da; BITTENCOURT, S. J. A.; PEDROSA-MACEDO, J.H.
Título:  Insetos da familia Scolytidae (Coleoptera. insecta) associados a plantios homogenitos de Eucalyptus spp.no Estado de Sao Paulo.
Ano de publicação:  1993
Fonte/Imprenta:  In: CONGRESSO FLORESTAL PANAMERICANO, 1.; CONGRESSO FLORESTAL BRASILEIRO, 7., 1993, Curitiba. Floresta para o Desenvolvimento: Política, Ambiente, Tecnologia e Mercado: anais. São Paulo: SBS; [S.l.]: SBEF, 1993. v. 1, p. 205-207.
Idioma:  Português
Categoria do assunto:  --
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Florestas (CNPF)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status URL
CNPF25642 - 1ADDPL - --LV03621994.00002
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Registro Completo

Biblioteca(s):  Embrapa Instrumentação.
Data corrente:  09/03/2005
Data da última atualização:  09/03/2005
Autoria:  OSIRO, D.; MUNIZ, J. R. C.; COLETA FILHO, H. D.; SOUSA, A. A. S.; MACHADO, M. A.; GARRATT, R. C.; COLNAGO, L. A.
Título:  Fatty acid synthesis in Xylella fastidiosa: correlations between genome studies, 13C NMR data, and molecular models.
Ano de publicação:  2004
Fonte/Imprenta:  Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 323, p. 987-995, 2004.
Idioma:  Inglês
Conteúdo:  Xylella fastidiosa was the first plant pathogen to have its complete genome sequence elucidated. Routine database analyses suggested that two enzymes essential for fatty acid synthesis were missing, one of these is the holo-acyl-carrier-protein synthase. However, here we demonstrate, using 13C NMR spectroscopy, that X. fastidiosa is indeed able to synthesize fatty acids from acetate via an apparently conventional metabolic pathway. We further identify a gene product HetI, an alternative phosphopantetheinyl transferase, which we propose to fill the missing link. Homology modeling of HetI shows conservation of the Coenzyme A binding site suggesting it to be an active enzyme and reveals several interesting structural features when compared with the surfactin synthase activating enzyme, on which the model was built. These include a simplified topology due to N- and C-terminal deletions and lhe observation of a novel serine ladder.
Palavras-Chave:  Modelagem molecular; NMR.
Thesagro:  Síntese de Proteína; Xylella Fastidiosa.
Categoria do assunto:  --
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Instrumentação (CNPDIA)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status
CNPDIA8711 - 1UMTSP - --PROCI-04.001602004.00160
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