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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Unidades Centrais. |
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Data corrente: |
25/05/2009 |
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Data da última atualização: |
02/08/2019 |
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Autoria: |
KUHN, C. R.; TORRES, L. M.; ALFARO, A. da T.; PRENTICE-HERNÁNDEZ, C.; SOARES, G. J. D. |
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Afiliação: |
Claudio Rafael Kuhn, Centro Federal de Educação Tecnológica de Pelotas/Área de Ensino de Química; Lisiane Mendes Torres, UFPEL/Faculdade de Agronomia Eliseu Maciel/Departamento de Ciência e Tecnologia Agroindustrial/Laboratório de Análises Bromatológicas e Bioquímicas; Alexandre da Trindade Alfaro, Universidade Tecnológica Federal do Paraná/Campus de Francisco Beltrão; Carlos Prentice-Hernández, Universidade Federal de Rio Grande/Departamento de Química/Laboratório de Tecnologia de Alimentos; Germano Jorge Dorneles Soares, UFPEL/Faculdade de Agronomia Eliseu Maciel/Departamento de Ciência e Tecnologia Agroindustrial/Laboratório de Análises Bromatológicas e Bioquímicas. |
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Título: |
Avaliação reológica e físico-química da gelificação térmica do surimi de jundiá. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF, v. 43, n. 12, p. 1793-1798, dez. 2008. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Título em inglês: Rheological and physicochemical evaluation of thermal gelling of surimi from silver catfish. |
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Conteúdo: |
O objetivo deste trabalho foi avaliar as características reológicas e físico-químicas da gelificação térmica do surimi de jundiá (Rhamdia quelen). Utilizaram-se quatro tratamentos térmicos, três estágios duplos - pré-aquecimentos a 60oC durante 30, 45 e 60 min, seguidos de aquecimento a 90oC por 15 min, e um único aquecimento direto a 90oC por 15 min - e três formulações: duas com inibidores protéicos - soroalbumina bovina + alfa2-macroglobulina e clara de ovo - e uma sem inibidores. Amostras com inibidores protéicos e aquecimento direto alcançaram melhor gelificação, pelo incremento no módulo de elasticidade e decréscimo no ângulo de fase. Os géis pré-aquecidos apresentaram grande oscilação dos parâmetros viscoelásticos, o que comprometeu a formação da rede protéica tridimensional, formada durante a gelificação térmica do surimi. A concentração de peptídeos solúveis não sofreu alteração significativa, mesmo durante os estágios duplos, o que indica a ausência de proteólise, além de mostrar a proteção pelos inibidores à matriz protéica. |
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Palavras-Chave: |
Inibidores proteícos; Matriz protéica; Peptídeos solúveis; Propriedades viscoelásticas; Protein network; Soluble peptides; Viscoelastic properties. |
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Thesagro: |
Rhamdia Quelen. |
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Thesaurus Nal: |
Proteinase inhibitors. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/106130/1/Avaliacao-reologica.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Unidades Centrais (AI-SEDE) |
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| Registros recuperados : 5 | |
| 2. |  | KUHN, C. R.; TORRES, L. M.; ALFARO, A. da T.; PRENTICE-HERNÁNDEZ, C.; SOARES, G. J. D. Avaliação reológica e físico-química da gelificação térmica do surimi de jundiá. Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF, v. 43, n. 12, p. 1793-1798, dez. 2008. Título em inglês: Rheological and physicochemical evaluation of thermal gelling of surimi from silver catfish.| Biblioteca(s): Embrapa Unidades Centrais. |
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| 3. | | FREDA, S. A.; PACHECO, D. O.; DALLA NORA, C.; CHIATTONE, P.; TORRES, L. M.; PINHEIRO, M. S. Composição proximal e perfil de ácidos graxos de hambúrgueres de carne de capivara (Hydrochoerus hydrochaeris). In: CONGRESSO AGROPECUÁRIO, INDUSTRIAL E TECNOLÓGICO DO PARANÁ, 1., 2012, Ponta Grossa. [Anais...]. Ponta Grossa: Universidade Estadual de Ponta Grossa, 2012. [on-line].| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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| 4. | | TORRES, L. M. F. C.; BRAGA, N. A.; GOMES, I. P.; ALMEIDA, M. T.; SANTOS, T. L.; MESQUITA, J. P. de; SILVA, L. M. da; MARTINS, H. R.; KATO, K. C.; SANTOS, W. T. P. dos; RESENDE, J. M.; PEREIRA, M. C.; BEMQUERER, M. P.; RODRIGUES, M. A.; VERLY, R. M. Nanobiostructure of fibrous-like alumina functionalized with analog of the BP100 peptide: synthesis, characterization and biological applications. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, v. 163, p. 275-283, 2018.| Tipo: Artigo em Periódico Indexado | Circulação/Nível: A - 1 |
| Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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| 5. | | TORRES, L. M. F. C.; ALMEIDA, M. T.; SANTOS, T. L.; MARINHO, L. E. S.; MESQUITA, J. P. de; SILVA, L. M. da; SANTOS, W. T. P. dos; MARTINS, H. R.; KATO, K. C.; ALVES, E. S. F.; LIAO, L. M.; MAGALHÃES, M. T. Q. de; MENDONÇA, F. G. de; PEREIRA, F. V.; RESENDE, J. M.; BEMQUERER, M. P.; RODRIGUES, M. A.; VERLY, R. M. Antimicrobial alumina nanobiostructures of disulfide- and triazole-linked peptides: Synthesis, characterization, membrane interactions and biological activity. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, v. 177, p. 94-104, 2019.| Tipo: Artigo em Periódico Indexado | Circulação/Nível: A - 1 |
| Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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