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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos; Embrapa Gado de Leite. |
Data corrente: |
19/07/2018 |
Data da última atualização: |
05/04/2019 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Autoria: |
SANTOS, A. S. de O. dos; MEURER, V. M.; COSTA, F. F.; PAIVA, I. M. de; FOGAÇA, G. N.; EGITO, A. S. do; FURTADO, M. A. M.; MARTINS, M. F. |
Afiliação: |
Alessa Siqueira de O. dos Santos; Vaneida Maria Meurer; Fabiano Freire Costa; Igor Moura de Paiva; Gisele Nogueira Fogaça; ANTÔNIO SILVIO DO EGITO, CNPC; Marco Antonio Moreira Furtado; Marta Fonseca Martins. |
Título: |
Major goat milk protein: Separation and characterization by "lab-on-a-chip" microfluidic electrophoresis. |
Ano de publicação: |
2017 |
Fonte/Imprenta: |
Boletim do Centro Pesquisa Processamento de Alimentos, Curitiba, v. 35, n. 2, jul./dez. 2017. |
DOI: |
10.5380/bceppa.v35i2.60308 |
Idioma: |
Inglês |
Notas: |
Boletim do CEPPA. |
Conteúdo: |
This work presents the electrophoretic profile of goat and cow milk samples and their mixtures using microfluidic and conventional electrophoresis. The microfluidic method allowed the separation of the major caseins from milk, excepting the goat kappa-casein. Besides, the major whey proteins were separated with perfect distinction of A and B beta-lactoglobulin variants. Comparing to SDS-PAGE, a variation in the molecular weight was observed in all milk proteins. However, A and B beta-lactoglobulin variants could not be isolated using SDS-PAGE. Although urea-PAGE did not show high resolution among whey proteins, y-, k-, beta-, and alpha-caseins were clearly identified. This method also showed a lower limit detection of cow milk in mixture samples than the "lab-on-a-chip" electrophoresis. In both methods, the highest linearity obtained from plotting total percentage against cow milk concentration was observed by using cow ?s1-casein (R2 = 0.986 and R² = 0.973). This result indicates that microfluidic electrophoresis is an effective tool to detect the presence of some proteins in goat and cow milk, and in mixtures. Microfluidic chip technology might will complement the current methods for analyzing milk proteins, highlighting its speed amount of reagents and whey protein separation, which showed a better result than urea or SDS-PAGE |
Palavras-Chave: |
Cow milk; Protein quantification. |
Thesaurus Nal: |
Alpha-casein; Beta-casein; Kappa-casein; Milk proteins; Polyacrylamide; Urea. |
Categoria do assunto: |
Q Alimentos e Nutrição Humana |
Marc: |
LEADER 02340naa a2200325 a 4500 001 2093410 005 2019-04-05 008 2017 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.5380/bceppa.v35i2.60308$2DOI 100 1 $aSANTOS, A. S. de O. dos 245 $aMajor goat milk protein$bSeparation and characterization by "lab-on-a-chip" microfluidic electrophoresis.$h[electronic resource] 260 $c2017 500 $aBoletim do CEPPA. 520 $aThis work presents the electrophoretic profile of goat and cow milk samples and their mixtures using microfluidic and conventional electrophoresis. The microfluidic method allowed the separation of the major caseins from milk, excepting the goat kappa-casein. Besides, the major whey proteins were separated with perfect distinction of A and B beta-lactoglobulin variants. Comparing to SDS-PAGE, a variation in the molecular weight was observed in all milk proteins. However, A and B beta-lactoglobulin variants could not be isolated using SDS-PAGE. Although urea-PAGE did not show high resolution among whey proteins, y-, k-, beta-, and alpha-caseins were clearly identified. This method also showed a lower limit detection of cow milk in mixture samples than the "lab-on-a-chip" electrophoresis. In both methods, the highest linearity obtained from plotting total percentage against cow milk concentration was observed by using cow ?s1-casein (R2 = 0.986 and R² = 0.973). This result indicates that microfluidic electrophoresis is an effective tool to detect the presence of some proteins in goat and cow milk, and in mixtures. Microfluidic chip technology might will complement the current methods for analyzing milk proteins, highlighting its speed amount of reagents and whey protein separation, which showed a better result than urea or SDS-PAGE 650 $aAlpha-casein 650 $aBeta-casein 650 $aKappa-casein 650 $aMilk proteins 650 $aPolyacrylamide 650 $aUrea 653 $aCow milk 653 $aProtein quantification 700 1 $aMEURER, V. M. 700 1 $aCOSTA, F. F. 700 1 $aPAIVA, I. M. de 700 1 $aFOGAÇA, G. N. 700 1 $aEGITO, A. S. do 700 1 $aFURTADO, M. A. M. 700 1 $aMARTINS, M. F. 773 $tBoletim do Centro Pesquisa Processamento de Alimentos, Curitiba$gv. 35, n. 2, jul./dez. 2017.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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Biblioteca(s): Embrapa Amazônia Oriental. |
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Biblioteca(s): Embrapa Amazônia Oriental. |
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