|
|
Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
Data corrente: |
28/08/2002 |
Data da última atualização: |
05/04/2019 |
Autoria: |
EGITO, A. S. do. |
Afiliação: |
ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC. |
Título: |
Les proteines du lait de jument: caracterisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine l. |
Ano de publicação: |
2002 |
Fonte/Imprenta: |
2002. |
Páginas: |
135 f. |
Idioma: |
Francês |
Notas: |
Thèse (Docteur en Biochimie) - Faculte des Science et Techniques, Université Henri Poincaré, Nancy 1. |
Conteúdo: |
Resumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a lecitina de germe de trigo (WGA). O estudo da susceptibilidade das casinhas K e B de égua,através da hidrólises pela quimosina mostrou que estas duas caseínas apresentam um local de preferencia de corte enzimàtico (Ligação 190Leu-Tyr191 para a caseína b e 97Phe-Ile98 para a caserna K). Como resultado foi demonstrado a presença da paracaseina K e do glicomacropeptídio. O local preferencial de hidrólises pela quimosina, o teor elevado de O-glicosilação assim como a estrutura primaria mostra que a caserna K equina é próxima da caserna K humana. Com relação a caseína asl observou-se que a mesma foi fracionada em vários locais pela quimosina. Uma grande parte da estrutura primaria (70%) da caseína asl foi determinada por microsequençagem de peptídeos obtidos através da hidrólises pela tripsina e quimosina. As casernas asl, K, tipo y e peptídeos proteoses-peptonas do tipo 5 foram separados e caracterizados através de técnicas de .cromatografia e de eletroforeses uni e bidimensional. As casernas asl, B, K, mostraram uma grande heterogeneidade eletroforética resultante provavelmente de variáveis graus de modificações pós-translacional (fosforilação e glicosilação). Paralelamente, a presença de caseína eqüina do tipo as2 foi evidenciada. A hidrólises, pela tripsina da caseína asl e purificadas permitiu o isolamento de peptídeos que apresentaram uma atividade inibitória da enzima de conversão de angiotensina I sendo, portanto, potencialmente : anti-hipertensivos. Um peptídeo correspondente ao fragmento 32-40 da caseína b eqüina foi sintetizado e a concentração necessária para reduzir 50% da actividade enzimatica (IC50) foi de 285 mM. Esta concentração é da mesma ordem de grandeza que numerosos peptídeos inibidores conhecidos, provenientes de diversas proteínas de interesse agroalimentar. MenosResumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a leci... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Angiotensin converting enzyme; Biological activity; Enzima de conversao de angiotensina; Equine casein; Glycoprotein; Leite de egua; Lisosima Mare milk; Purificacao de proteina. |
Thesagro: |
Caseína. |
Thesaurus Nal: |
lysozyme. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 04266nam a2200253 a 4500 001 1528563 005 2019-04-05 008 2002 bl uuuu m 00u1 u #d 100 1 $aEGITO, A. S. do 245 $aLes proteines du lait de jument$bcaracterisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine l. 260 $a2002.$c2002 300 $a135 f. 500 $aThèse (Docteur en Biochimie) - Faculte des Science et Techniques, Université Henri Poincaré, Nancy 1. 520 $aResumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a lecitina de germe de trigo (WGA). O estudo da susceptibilidade das casinhas K e B de égua,através da hidrólises pela quimosina mostrou que estas duas caseínas apresentam um local de preferencia de corte enzimàtico (Ligação 190Leu-Tyr191 para a caseína b e 97Phe-Ile98 para a caserna K). Como resultado foi demonstrado a presença da paracaseina K e do glicomacropeptídio. O local preferencial de hidrólises pela quimosina, o teor elevado de O-glicosilação assim como a estrutura primaria mostra que a caserna K equina é próxima da caserna K humana. Com relação a caseína asl observou-se que a mesma foi fracionada em vários locais pela quimosina. Uma grande parte da estrutura primaria (70%) da caseína asl foi determinada por microsequençagem de peptídeos obtidos através da hidrólises pela tripsina e quimosina. As casernas asl, K, tipo y e peptídeos proteoses-peptonas do tipo 5 foram separados e caracterizados através de técnicas de .cromatografia e de eletroforeses uni e bidimensional. As casernas asl, B, K, mostraram uma grande heterogeneidade eletroforética resultante provavelmente de variáveis graus de modificações pós-translacional (fosforilação e glicosilação). Paralelamente, a presença de caseína eqüina do tipo as2 foi evidenciada. A hidrólises, pela tripsina da caseína asl e purificadas permitiu o isolamento de peptídeos que apresentaram uma atividade inibitória da enzima de conversão de angiotensina I sendo, portanto, potencialmente : anti-hipertensivos. Um peptídeo correspondente ao fragmento 32-40 da caseína b eqüina foi sintetizado e a concentração necessária para reduzir 50% da actividade enzimatica (IC50) foi de 285 mM. Esta concentração é da mesma ordem de grandeza que numerosos peptídeos inibidores conhecidos, provenientes de diversas proteínas de interesse agroalimentar. 650 $alysozyme 650 $aCaseína 653 $aAngiotensin converting enzyme 653 $aBiological activity 653 $aEnzima de conversao de angiotensina 653 $aEquine casein 653 $aGlycoprotein 653 $aLeite de egua 653 $aLisosima Mare milk 653 $aPurificacao de proteina
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Meio Ambiente. Para informações adicionais entre em contato com cnpma.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Meio Ambiente. |
Data corrente: |
30/11/1992 |
Data da última atualização: |
30/11/1992 |
Autoria: |
AUER, C. G.; KRUGNER, T. L. |
Afiliação: |
Escola Superior de Agricultura "Luiz de Queiroz". Departamento de Fitopatologia. Caixa Postal 9, 13400 - Piracicaba, SP. |
Título: |
Potencial de controle de doencas de plantas com fungos ectomicorrizicos. |
Ano de publicação: |
1991 |
Fonte/Imprenta: |
In: BETTIOL, W., org. Controle biologico de doencas de plantas. Jaguariuna: EMBRAPA-CNPDA, 1991. |
Páginas: |
p.71-85 |
Série: |
(EMBRAPA-CNPDA. Documentos, 15). |
ISBN: |
01027816 |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Obra organizada por W.Bettiol. |
Palavras-Chave: |
Ectomicorriza; Protecao. |
Thesagro: |
Controle Biológico; Doença; Fungo; Micorriza; Phytophthora Cinnamomi; Pisolithus Tinctorius; Planta; Raiz; Simbiose. |
Thesaurus NAL: |
Pinus. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 00880naa a2200313 a 4500 001 1010031 005 1992-11-30 008 1991 bl uuuu u00u1 u #d 022 $a01027816 100 1 $aAUER, C. G. 245 $aPotencial de controle de doencas de plantas com fungos ectomicorrizicos. 260 $c1991 300 $ap.71-85 490 $a(EMBRAPA-CNPDA. Documentos, 15). 500 $aObra organizada por W.Bettiol. 650 $aPinus 650 $aControle Biológico 650 $aDoença 650 $aFungo 650 $aMicorriza 650 $aPhytophthora Cinnamomi 650 $aPisolithus Tinctorius 650 $aPlanta 650 $aRaiz 650 $aSimbiose 653 $aEctomicorriza 653 $aProtecao 700 1 $aKRUGNER, T. L. 773 $tIn: BETTIOL, W., org. Controle biologico de doencas de plantas. Jaguariuna: EMBRAPA-CNPDA, 1991.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
Registro original: |
Embrapa Meio Ambiente (CNPMA) |
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
|
|