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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Ocidental. |
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Data corrente: |
08/11/2018 |
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Data da última atualização: |
08/11/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
GUEDES, T. R. O. N.; ARAGÃO, L. A.; ARRUDA, M. R. de; FRAXE, T. |
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Afiliação: |
Thalita Renata O. N. Guedes, Doutoranda UFAM; Leonardo A. Aragão, Mestrando UFAM; MURILO RODRIGUES DE ARRUDA, CPAA; Therezinha Fraxe, UFAM. |
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Título: |
O "poder simbólico" do veículo automotor: desafio para mobilidade urbana sustentável. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SEMINÁRIO INTERNACIONAL DE CIÊNCIAS DO AMBIENTE E SUSTENTABILIDADE NA AMAZÔNIA, 5., 2018, Manaus. Anais... Manaus: UFAM, 2018. |
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Páginas: |
p. 1-8. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
SICASA 2018. |
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Conteúdo: |
Este artigo é resultado das discussões e reflexões suscitadas durante a disciplina Sustentabilidade e Sociedade, do Programa de Pós-graduação em Ciências do Ambiente e Sustentabilidade na Amazônia. Ao longo do texto, pretende-se estabelecer a relação entre o ?poder simbólico? conceituado por Pierre Bourdieu e o uso do veículo automotor no Brasil. Contudo, para situar tal relação foi necessário contextualizar as cidades, enquanto ?espaços sociais?, onde esse poder se materializa. Assim, este trabalho, produto de uma pesquisa bibliográfica, discorre sobre as lutas estabelecidas nos ?campos do poder?, trazendo a compreensão de que as lutas travadas diariamente - entre condutores e pedestres, ciclistas e motociclistas - é reflexo do ideário da classe dominante nas cidades, presentes também no planejamento ou não das vias de circulação. Ao mesmo tempo, discorre sobre a evidente necessidade da efetivação da política pública de mobilidade urbana sustentável, a partir da análise dos critérios de sustentabilidade de Ignácio Sachs. |
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Palavras-Chave: |
Mobilidade Urbana. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/185660/1/SICASA-2018-MOBILIDADE.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Ocidental (CPAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pesca e Aquicultura. |
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Data corrente: |
13/01/2023 |
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Data da última atualização: |
13/02/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
B - 2 |
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Autoria: |
LIMA, E. R.; FREIRE, R. P.; SUZUKI, M. F.; OLIVEIRA, J. E.; YOSIDAKI, V. L.; PERONI, C. N.; SEVILHANO, T.; ZORZETO, M.; TORATI, L. S.; SOARES, C. R. J.; LIMA, I. D. de M.; KRONENBERGER, T.; MALTAROLLO, V. G.; BARTOLINI, P. |
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Afiliação: |
ELIANA ROSA LIMA, IPEN-CNEN; RENAN PASSOS FREIRE, IPEN-CNEN; MIRIAM FUSSAE SUZUKI, IPEN-CNEN; JOÃO EZEQUIEL OLIVEIRA, IPEN-CNEN; VANESSA LUNA YOSIDAKI, IPEN-CNEN; CIBELE NUNES PERONI, IPEN-CNEN; THAÍS SEVILHANO, IPEN-CNEN; MOISÉS ZORZETO, PISCICULTURA RAÇA, MT; LUCAS SIMON TORATI, CNPASA; CARLOS ROBERTO JORGE SOARES, IPEN-CNEN; IGOR DANIEL DE MIRANDA LIMA, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MINAS GERAIS; THALES KRONENBERGER, Eberhard Karls University Tübingen, Germany; VINICIUS GONÇALVES MALTAROLLO, UNIVERSIDADE FEDERAL DE MINAS GERAIS; PAOLO BARTOLINI, IPEN-CNEN. |
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Título: |
Isolation and characterization of the Arapaima gigas growth hormone (ag-GH) cDNA and three-dimensional modeling of this hormone in comparison with the human hormone (hGH). |
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Ano de publicação: |
2023 |
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Fonte/Imprenta: |
Biomolecules, v. 13, n. 1, art. 158, 2023. |
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ISSN: |
2218-273X |
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DOI: |
https://doi.org/10.3390/biom13010158 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
In a previous work, the common gonadotrophic hormone a-subunit (ag-GTHa), the ag-FSH b-; and ag-LH b-subunit cDNAs, were isolated and characterized by our research group from A. gigas pituitaries, while a preliminary synthesis of ag-FSH was also carried out in human embryonic kidney 293 (HEK293) cells. In the present work, the cDNA sequence encoding the ag-growth hormone (ag-GH) has also been isolated from the same giant Arapaimidae Amazonian fish. The ag-GH consists of 208 amino acids with a putative 23 amino acid signal peptide and a 185 amino acid mature peptide. The highest identity, based on the amino acid sequences, was found with the Elopiformes (82.0%), followed by Anguilliformes (79.7%) and Acipenseriformes (74.5%). The identity with the corresponding human GH (hGH) amino acid sequence is remarkable (44.8%), and the two disulfide bonds present in both sequences were perfectly conserved. Three-dimensional (3D) models of ag-GH, in comparison with hGH, were generated using the threading modeling method followed by molecular dynamics. Our simulations suggest that the two proteins have similar structural properties without major conformational changes under the simulated conditions, even though they are separated from each other by a >100 Myr evolutionary period (1 Myr = 1 million years). The sequence found will be used for the biotechnological synthesis of ag-GH while the ag-GH cDNA obtained will be utilized for preliminary Gene Therapy studies. |
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Palavras-Chave: |
Growth hormone; In silico sequencing. |
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Thesagro: |
Hormônio Animal; Peixe; Pirarucu. |
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Thesaurus NAL: |
Arapaima gigas; Hormones; Molecular models. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1150987/1/biomolecules-2023.pdf
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Marc: |
LEADER 02661naa a2200397 a 4500
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520 $aIn a previous work, the common gonadotrophic hormone a-subunit (ag-GTHa), the ag-FSH b-; and ag-LH b-subunit cDNAs, were isolated and characterized by our research group from A. gigas pituitaries, while a preliminary synthesis of ag-FSH was also carried out in human embryonic kidney 293 (HEK293) cells. In the present work, the cDNA sequence encoding the ag-growth hormone (ag-GH) has also been isolated from the same giant Arapaimidae Amazonian fish. The ag-GH consists of 208 amino acids with a putative 23 amino acid signal peptide and a 185 amino acid mature peptide. The highest identity, based on the amino acid sequences, was found with the Elopiformes (82.0%), followed by Anguilliformes (79.7%) and Acipenseriformes (74.5%). The identity with the corresponding human GH (hGH) amino acid sequence is remarkable (44.8%), and the two disulfide bonds present in both sequences were perfectly conserved. Three-dimensional (3D) models of ag-GH, in comparison with hGH, were generated using the threading modeling method followed by molecular dynamics. Our simulations suggest that the two proteins have similar structural properties without major conformational changes under the simulated conditions, even though they are separated from each other by a >100 Myr evolutionary period (1 Myr = 1 million years). The sequence found will be used for the biotechnological synthesis of ag-GH while the ag-GH cDNA obtained will be utilized for preliminary Gene Therapy studies.
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Registro original: |
Embrapa Pesca e Aquicultura (CNPASA) |
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