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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Tabuleiros Costeiros. Para informações adicionais entre em contato com cpatc.biblioteca@embrapa.br. |
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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Mandioca e Fruticultura; Embrapa Tabuleiros Costeiros. |
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Data corrente: |
02/04/1998 |
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Data da última atualização: |
21/03/2023 |
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Autoria: |
CHIACCHIO, F. P. B.; SANTOS FILHO, H. P.; OLIVEIRA, D. P. de; ALMEIDA, O. C. de; SANTOS FILHO, E. |
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Título: |
Amarelecimento letal do coqueiro - ALC |
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Ano de publicação: |
1997 |
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Fonte/Imprenta: |
Bahia Agrícola, Salvador, v. 2, n. 1, p. 66-76, 1997 |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O coqueiro (Cocos nucifera L.) é uma planta tropical de origem intercontinental, possivelmente da Asia, adaptada a baixas altitudes (Faria, 1986; Faria; Andrade, 1986), que encontrou condições favoráveis para desenvolvimento no Brasil, especialmente no Nordeste Brasileiro, região maior produtora do país, destacando-se o estado da Bahia como maior produtor nacional, tanto em volume de produção como em área cultivada. essa palmeira de grande importância econômica, que até pouco tempo vinha sendo cultivada exclusivamente na faixa litorânea, tem se expandido para outros estados, a exemplo de Goiás, Mato Groso, São Paulo, e para algumas regiões na Bahia, principalmente nos perimetros irrigados, com produtividades bem superiores as obtidas nos cultivos tradicionais. |
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Palavras-Chave: |
Amarelecimento letal. |
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Thesagro: |
Coco; Doença de Planta. |
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Thesaurus Nal: |
Coconut lethal yellowing phytoplasma; Coconuts; Plant diseases and disorders. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Tabuleiros Costeiros (CPATC) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Para informações adicionais entre em contato com cenargen.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
14/11/2023 |
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Data da última atualização: |
14/11/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUSA, G. P. de; SOUSA, G. P. de; LACERDA, V. A. M.; ROSINHA, G. M. S.; RECH FILHO, E. L.; SOUTO, B. de M.; QUIRINO, B. F.; ALMEIDA, J. R. M. de; BITTENCOURT, D. M. de C. |
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Afiliação: |
GLEICIANE PINHEIRO DE SOUSA, UNIVERSIDADE FEDERAL DO TOCANTINS; GLEICIANE PINHEIRO DE SOUSA, UNIVERSIDADE FEDERAL DE TOCANTINS; VALQUÍRIA ALICE MICHALCZECHEN LACERDA, UNIVERSIDADE DE BRASÍLIA; GRACIA MARIA SOARES ROSINHA, Cenargen; ELIBIO LEOPOLDO RECH FILHO, Cenargen; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE; JOAO RICARDO MOREIRA DE ALMEIDA, CNPAE; DANIELA MATIAS DE C BITTENCOURT, Cenargen. |
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Título: |
Modelagem e produção de espidroína sintética de seda de aranha para aplicações biomédicas. |
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Ano de publicação: |
2023 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 7., 2023, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF : Embrapa, 2023. p. 153. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Sedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação
das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem deste sistema está na capacidade do peptídeo‑sinal de secretar a espidroína sintética para o meio de cultura. MenosSedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação
das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem dest... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Espidroína sintética; MaSp2; Parawixia bistriata. |
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Thesagro: |
Aranha; Biologia; Escherichia Coli; Plasmídeo. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 02618nam a2200289 a 4500
001 2158355
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520 $aSedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem deste sistema está na capacidade do peptídeo‑sinal de secretar a espidroína sintética para o meio de cultura.
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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