03002naa a2200313 a 450000100080000000500110000800800410001902400260006010000200008624501540010626000090026052020780026965000120234765000110235965000140237065000180238465000180240265000200242065000220244065300240246265300280248665300220251465300180253670000170255470000200257170000170259170000160260877300640262421643552024-05-21       2000    bl uuuu     u00u1 u    #d7 a10.1139/o99-067.2DOI1 aGIRARDET, J.-M.  aCamel (camelus dromedarius) milk PP3bevidence for an insertion in the amino-terminal sequence of the camel milk whey protein.h[electronic resource]  c2000  aAbstract: The camel (camelus dromedarius) milk proteose peptone 3 (PP3) was purified successively by size exclusion fast protein liquid chromatography and reversed phase high performance liquid chromatography and then characterized by amino acid residue composition determination and chemical microsequencing after CNBr or trypsin cleavages. In comparison with the previously reported structure of camel milk whey protein, the camel PP3 contains an insertion in the N-terminal region which has approximately 24 residues, whereas the remaining C-terminal regions of these two homologous proteins are essentially identical. The camel PP3 seems to contain a potential O-glycosylation site localized in this insertion and 2 or 3 phosphorylated serine residues. PP3 belongs to the glycosylation-dependent cell adhesion molecule 1 (GlyCAM-1) family and could therefore play an immunological role in the camel or its suckling young. Résumé: Le composant 3 des protéoses-peptones (PP3) du lait de chamelle (camelus dromedarius) a été purifié par chromatographie FPLC d'exclusion stérique suivie d'une étape de chromatographie en phase inverse. La protéine a été clivée soit chimiquement par le CNBr, soit enzymatiquement par la trypsine puis caractérisée par analyse de sa composition en résidus d'acides aminés et par microséquençage chimique. Par comparaison avec la protéine du lactosérum de lait de chamelle (camel milk whey protein) dont la structure a été précédemment décrite, la région N-terminale du PP3 contient une insertion qui pourrait avoir 24 résidus environ, alors que les parties C-terminales des deux protéines homologues seraient identiques. Le PP3 de chamelle semblerait contenir un site potentiel de O-glycosylation localisé dans l'insertion ainsi que deux ou trois résidus de sérine phosphorylés. Le PP3 fait partie de la famille des protéines de type GlyCAM-1 (molécule d'adhésion cellulaire glycosylation-dépendante 1) et pourrait par conséquent jouer un rôle dans la défense immunitaire de la chamelle ou du chamelon.  aCamelus  aCasein  aChemistry  aGlycoproteins  aMilk proteins  aPeptide mapping  aSequence analysis  aAmino Acid Sequence  aMolecular sequence data  aPeptide fragments  aWhey Proteins1 aSAULNIER, F.1 aGAILLARD, J.-L.1 aRAMET, J.-P.1 aHUMBERT, G.  tBiochemistry and Cell Biologygv. 78, n. 1, p. 19-26, 2000.