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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
23/09/2019 |
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Data da última atualização: |
23/09/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
GREGORINE, L. F.; MONCLARO, A. V.; SILVA, C. de O. G.; RODRIGUES, K. B.; PEIXOTO, J. S. G.; ABDELNUR, P. V.; FAVARO, L. C. de L. |
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Afiliação: |
Lucas F. Gregorine; Antonielle V. Monclaro; Caio de Oliveira Gorgulho Silva, Consultor da Embrapa Agroenergia; Kelly B. Rodrigues; Jéssica S. G. Peixoto, UnB; PATRICIA VERARDI ABDELNUR, CNPAE; LEIA CECILIA DE LIMA FAVARO, CNPAE. |
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Título: |
Heterologous expression of a new lytic polysaccharide monooxygenase from Hahella ganghwensis and their functional characterization. |
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Ano de publicação: |
2019 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO NACIONAL DE BIOPROCESSOS, 22.; SIMPÓSIO DE HIDRÓLISE ENZIMÁTICA DE BIOMASSA, 13., 2019, Uberlandia, MG. [Anais ...]. São Paulo: Associação Brasileira de Engenharia Química, 2019. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
The powerful class of oxidative enzymes, lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs) - also named Auxiliary Activity (AA) - are able to oxidize recalcitrant polysaccharides on lignocellulosic biomass. In this work, we successfully expressed three catalytic domains from bacterial LPMOs in the yeast Komagataella phaffii: domain MdAA10.1-SD (from Moritella dasanensis), domain VmAA10.2-SD (from Verrucosispora maris), and domain HgAA10.1-SD (from Hahella ganghwensis). Heterologous expression was analyzed by SDS-PAGE, Western-Blot, and Dot-Blot, while functional activity of these proteins was investigated by a combination of mass spectrometric and chromatographic methods. The recombinant LPMO catalytic domain HgAA10.1-SD from H. ganghwensis, a C1-oxidizer, was able to promote an oxidative cleavage of phosphoric-acid swollen cellulose (PASC) substrate in the presence of ascorbic acid as an electron donor, showing its potential for cellulose depolymerization. |
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Palavras-Chave: |
Chromatographic; Spectrometric. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/bitstream/doc/1112393/1/107193786998fieldsubmissionfulltextfile1.pdf
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Marc: |
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520 $aThe powerful class of oxidative enzymes, lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs) - also named Auxiliary Activity (AA) - are able to oxidize recalcitrant polysaccharides on lignocellulosic biomass. In this work, we successfully expressed three catalytic domains from bacterial LPMOs in the yeast Komagataella phaffii: domain MdAA10.1-SD (from Moritella dasanensis), domain VmAA10.2-SD (from Verrucosispora maris), and domain HgAA10.1-SD (from Hahella ganghwensis). Heterologous expression was analyzed by SDS-PAGE, Western-Blot, and Dot-Blot, while functional activity of these proteins was investigated by a combination of mass spectrometric and chromatographic methods. The recombinant LPMO catalytic domain HgAA10.1-SD from H. ganghwensis, a C1-oxidizer, was able to promote an oxidative cleavage of phosphoric-acid swollen cellulose (PASC) substrate in the presence of ascorbic acid as an electron donor, showing its potential for cellulose depolymerization.
653 $aChromatographic
653 $aSpectrometric
700 1 $aMONCLARO, A. V.
700 1 $aSILVA, C. de O. G.
700 1 $aRODRIGUES, K. B.
700 1 $aPEIXOTO, J. S. G.
700 1 $aABDELNUR, P. V.
700 1 $aFAVARO, L. C. de L.
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Registro original: |
Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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Biblioteca |
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| Biblioteca(s): Embrapa Agroindústria Tropical. |
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| Biblioteca(s): Embrapa Agroindústria Tropical. |
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| 6. | | ARAUJO, R. R. de; SANTOS, E. D.; FARIAS, D. B. S.; LEMOS, E. E. P.; ALVES, R. E. Spondias bahiensis: umbu-cajá. In: CORADIN, L.; CAMILLO, J.; PAREYN, F. G. C. (Ed.).Espécies nativas da flora brasileira de valor econômico atual ou potencial: plantas para o futuro: região Nordeste. Brasília, DF: MMA, 2018. cap. 5 p. 279-286| Tipo: Capítulo em Livro Técnico-Científico |
| Biblioteca(s): Embrapa Agroindústria Tropical. |
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| Biblioteca(s): Embrapa Tabuleiros Costeiros. |
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| Biblioteca(s): Embrapa Agroindústria Tropical; Embrapa Tabuleiros Costeiros. |
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| Biblioteca(s): Embrapa Meio-Norte. |
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