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| Registros recuperados : 12 | |
| 5. |  | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. IRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION: NAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR. ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985. EDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 6. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. p.41.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 7. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Estudo por RPE de mudanças conformacionais em hemoproteínas induzidas pela variação no grau de hidratação. In: REUNIÂO ANUAL DA SBPC, 39., jul. 1987, Brasília, DF. Ciência e Cultura, São Paulo, v.39, n.7, p.854, jul. 1987. Suplemento. Resumos. ref.09-G.1.13.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 8. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas. In: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987. Nao-paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 9. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. Arquivos de Biologia e Tecnologia, Curitiba, v.29, n.1, p.200, mar. 1986.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 10. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. In: INTERNATIONAL SOCIETY OF MAGNETIC RESONANCE MEETING, 9., 1986, Rio de Janeiro, RJ. Abstracts... Rio de Janeiro: Ismar, 1986. p.94. Ref.C23.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 11. | | NASCIMENTO, O. R.; TABAK, M.; BAFFA FILHO, O.; CARACELLI, I.; MEIRELLES, N.; MARTIN-NETO, L. The role of distal histidine on the stabilization of the iron symmetry in hemeproteins: a electron paramagnetic resonance study=influência da histidina distal na estabilização de simetrias mais altas do íon de ferro em hemoproteínas: um estudo por ressonância paramagnética eletrônica. Arquivos de Biologia e Technologia, Curitiba, v.29, n.1, p.239, 1986. Resumos. ref. FB5 239 Edição de resumos da XV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica=Abstracts of the XIV Annual Meeting of the Brazilian Biochemical Society, 1986, Caxambu.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 12. | | NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; TABAK, M.; WAJJNBERG, E.; BEMSKI, G.; WINKLER, H.; BILL, E.; TRAUTWEIN, A. X. Equilibrium of conformational states in met-myoglobin molecules as a function of dehydration level: an EPR and Mossbauer studies. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992. p.59.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| Registros recuperados : 12 | |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
02/03/2010 |
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Autoria: |
NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; TABAK, M.; WAJJNBERG, E.; BEMSKI, G.; WINKLER, H.; BILL, E.; TRAUTWEIN, A. X. |
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Afiliação: |
USP-IFSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
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Título: |
Equilibrium of conformational states in met-myoglobin molecules as a function of dehydration level: an EPR and Mossbauer studies. |
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Ano de publicação: |
1992 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992. |
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Páginas: |
p.59. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Protein have been shown to be dynamics molecules and exist in several conformational states and substates. The equilibrium between these conformations depends of different factors and has an important role in biological behavior. In this work the role of hydration degree is investigated in the spin and valence equilibria of the iron reaction center of the met-myoglobin from sperm whale and horse muscles. Our results show the lost of EPR paramagnetism of these molecules in low hydration suggesting valence changes from ferric to ferrous state as well as high to low spin states of the ferric forms. These results are quantified in terms of different paramagnetic species by double integration of the EPR spectra corrected by g values and population effect due zero field splitting and temperature. Mossbauer measurements were taken with the samples in different degree of hydration, pure and reacted with NO nitric oxide gas. Interpretation of these Mossbauer spectra is in progress. |
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Palavras-Chave: |
Dehydration; EPR; Met-myoglobin; Molecules; Mossbauer. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aProtein have been shown to be dynamics molecules and exist in several conformational states and substates. The equilibrium between these conformations depends of different factors and has an important role in biological behavior. In this work the role of hydration degree is investigated in the spin and valence equilibria of the iron reaction center of the met-myoglobin from sperm whale and horse muscles. Our results show the lost of EPR paramagnetism of these molecules in low hydration suggesting valence changes from ferric to ferrous state as well as high to low spin states of the ferric forms. These results are quantified in terms of different paramagnetic species by double integration of the EPR spectra corrected by g values and population effect due zero field splitting and temperature. Mossbauer measurements were taken with the samples in different degree of hydration, pure and reacted with NO nitric oxide gas. Interpretation of these Mossbauer spectra is in progress.
653 $aDehydration
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653 $aMet-myoglobin
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773 $tIn: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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