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Registros recuperados : 51 | |
6. | | MOURA, S. C. de; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Caracterização de Potencial Xilanase de Paenibacillus sp. WS30. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 114-119 Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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8. | | SALES, R. M. M.; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 120-125. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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9. | | COLOMBO, G. S.; MENDES, I. V.; SOUTO, B. de M.; PARACHIN, N.; ALMEIDA, J. R.; QUIRINO, B. F. Functional expression of a new xylose isomerase in Saccharomyces Cerevisiae. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 30., 2019, Maceió, Anais... Maceió: SBM, 2019. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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10. | | RAMOS, N. S. P. L.; CUNHA, I. S.; SOUTO, B. de M.; KRUGER, R.; QUIRINO, B. F. Bioprospecting for beta-glucosidase activity in a goat rumen metagenomic library. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE BIOTECNOLOGIA, 3., 2010, Fortaleza. Programas e resumos... [Brasília, DF]: Sociedade Brasileira de Biotecnologia, 2010. p. 18-19. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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12. | | BASTOS, A. R.; LACERDA, V. A. M.; SOUTO, B. de M.; PACHECO, T. F.; RODRIGUES, D. S.; QUIRINO, B. F. Expression of a xylanase in Komagataella phaffii for biochemical characterization and assessment of industrial applications. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 30., 2019, Maceió, Anais... Maceió: SBM, 2019. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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13. | | BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 129-133 il. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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15. | | ARAUJO, A. de R. B.; MICHALCZECHEN, V. A. L.; SOUTO, B. de M.; RODRIGUES, D. de S.; QUIRINO, B. F. Prospecção e produção de uma nova xilanase visando aplicação biotecnológica. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 233-237 il. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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16. | | RODRIGUES, L. P.; SOUTO, B. de M.; RAMOS, T. G. S.; FRANCO, O. L.; QUIRINO, B. F. Screening of a moxotó goat rumen small insert metagenomic library for cellulosic activity for biotechnological use. In: REUNIÃO ANUAL DA SBBQ, 42., 2013, Foz do Iguaçu, PR. [Anais...] São Paulo: SBBq, 2013. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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17. | | QUIRINO, B. F.; BERGMANN, J. C.; RAMOS, N. S. P. L.; PALUAN, S. de F.; SOUTO, B. de M.; RODRIGUES, L. P.; BARRETO, C. C.; KRUGER, R. H. Colocando a biodiversidade microbiana brasileira a serviço da indústria de biocombustíveis. In: SIMPÓSIO MICRORGANISMOS EM AGROENERGIAS, 2012, Brasília, DF. Da prospecção aos bioprocessos: anais. Brasília, DF: Embrapa Agroenergia, 2013. (Embrapa Agroenergia. Documentos, 15). p. 23-30. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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18. | | SOUTO, B. de M.; BITENCOURT, A. C. A.; HAMMAN, P. R. V.; BASTOS, A. R.; NORONHA, E. F; QUIRINO, B. F. Characterization of a novel GH3 β-xylosidase from a caatinga goat rumen metagenomic library. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 30., 2019, Maceió, Anais... Maceió: SBM, 2019. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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19. | | QUIRINO, B. F.; CUNHA, I. S.; SOUTO, B. de M.; CARVALHO, L. S.; RAMOS, N. S. P. L.; COSTA, O. Y. A.; BARRETO, C. C.; KRUGER, R. H. Characterization of the bacterial diversity in the goat rumen and identification of enzymes with potential use in the biofuels industry. In: ANNUAL MEETING AND EXHIBITION, 60., 2010, San Francisco, CA. Industrial microbiology and biotechnology. [S.l]: Society for Industrial Microbiology, 2010. p. 107 Poster abstract P9. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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20. | | PALUAN, S. F.; SILVA, R. B.; BITENCOURT, A. C. A.; SANTOS, D. F. K.; SOUTO, B. de M.; KRUGER, R. H.; QUIRINO, B. F. Characterization of hydrolytic enzymes isolated from an Amazon soil environmental DNA library. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE BIOTECNOLOGIA, 3., 2010, Fortaleza. Programas e resumos... [Brasília, DF]: Sociedade Brasileira de Biotecnologia, 2010. p. 68. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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Registros recuperados : 51 | |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Para informações adicionais entre em contato com cenargen.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
16/05/2008 |
Data da última atualização: |
20/12/2023 |
Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
Autoria: |
SOUTO, B. de M. |
Título: |
Expressão e purificação de proteínas de glândulas produtoras de seda das aranhas Nephilegys cruentata e Avicularia juruensis. |
Ano de publicação: |
2008 |
Fonte/Imprenta: |
2008. |
Páginas: |
89 f. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Dissertação (Mestrado em Biologia Molecular) - Departamento de Biologia Celular, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientador: Elíbio Leopoldo Rech Filho, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia e coorientadora: Natlia Verza. |
Conteúdo: |
Sedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephilengys cruentata (Araneomorphae) e Avicularia juruensis (Mygalomorphae). A proteína AJSilk Gland Protein -1 de A. juruensis identificada neste trabalho pode ajudar no melhor entendimento da diversidade e evolução da família de genes das espidroínas. Além disso, genes sintéticos foram construídos para codificar um análogo à Flag-like de N. cruentata. Esses genes artificiais foram obtidos por meio de uma estratégia controlada, usada para proteínas repetitivas compostas por diferentes unidades repetitivas in tandem. Resultados de análises por SDSPAGE e 'Western blot" e a purificação (em coluna de afinidade) demonstraram que as proteínas Flag recombinantes foram expressas com sucesso em microorganismos. MenosSedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephil... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Avicularia juruensis; Biopolímero; DNA recombinante; Espidroína; Flagelliform silk; Nephilengys cruentata; Seda Flageliforne; Spider; Spidroins. |
Thesagro: |
Aranha. |
Thesaurus NAL: |
biopolymers. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 03251nam a2200265 a 4500 001 1172047 005 2023-12-20 008 2008 bl uuuu m 00u1 u #d 100 1 $aSOUTO, B. de M. 245 $aExpressão e purificação de proteínas de glândulas produtoras de seda das aranhas Nephilegys cruentata e Avicularia juruensis.$h[electronic resource] 260 $a2008.$c2008 300 $a89 f. 500 $aDissertação (Mestrado em Biologia Molecular) - Departamento de Biologia Celular, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientador: Elíbio Leopoldo Rech Filho, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia e coorientadora: Natlia Verza. 520 $aSedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephilengys cruentata (Araneomorphae) e Avicularia juruensis (Mygalomorphae). A proteína AJSilk Gland Protein -1 de A. juruensis identificada neste trabalho pode ajudar no melhor entendimento da diversidade e evolução da família de genes das espidroínas. Além disso, genes sintéticos foram construídos para codificar um análogo à Flag-like de N. cruentata. Esses genes artificiais foram obtidos por meio de uma estratégia controlada, usada para proteínas repetitivas compostas por diferentes unidades repetitivas in tandem. Resultados de análises por SDSPAGE e 'Western blot" e a purificação (em coluna de afinidade) demonstraram que as proteínas Flag recombinantes foram expressas com sucesso em microorganismos. 650 $abiopolymers 650 $aAranha 653 $aAvicularia juruensis 653 $aBiopolímero 653 $aDNA recombinante 653 $aEspidroína 653 $aFlagelliform silk 653 $aNephilengys cruentata 653 $aSeda Flageliforne 653 $aSpider 653 $aSpidroins
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