| |
|
|
| Registros recuperados : 521 | |
| Registros recuperados : 521 | |
|
|
|
Registro Completo
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
|
Data corrente: |
08/01/2008 |
|
Data da última atualização: |
02/04/2018 |
|
Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
|
Autoria: |
SILVA, J. G. da S. |
|
Título: |
Estudo voltamétrico da interação dos íons Zn2+, Cu2+, Cd2+ e Pb2+ com a enzima catalaze. |
|
Ano de publicação: |
2007 |
|
Fonte/Imprenta: |
2007. |
|
Páginas: |
118 f. |
|
Idioma: |
Português |
|
Notas: |
Dissertação (Mestrado em Química) - Instituto de Química, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientadora: Clarissa Silva Pires de Castro, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
|
Conteúdo: |
A catalase é uma enzima responsável pela redução de peróxido de hidrogênio (H202) a água (H20) e oxigênio (02), que apresenta alguns sítios de ligação para íons metálicos (Cys, His). A ligação entre a enzima e os íons metálicos pode causar mudanças conformacionais ou estabilizar a estrutura da enzima, resultando na sua inibição ou ativação. A inibição da CAT, que ocorre com excesso de metal, contribui para o aumento da geração de espécies reativas de oxigênio, levando ao estresse oxidativo. Neste trabalho, foi estudado separadamente a interação dos íons metálicos Zn2+, Cu2+, Cd2+ e Pb2+ com a catalase, em meio semelhante ao fisiológico, por voltametria de redissolução anódica de pulso diferencial (DPASV), voltametria cíclica (CV) e voltametria de pulso diferencial (DPV). Os objetivos principais deste trabalho foram verificar a existência de interações entre os íons metálicos e a CAT, determinar os parâmetros quantitativos do sistema (estequiometria, constante de dissociação (Kd) e potencial padrão de redução do complexo (Eo')) e identificar Ror meio de estudo teórico os possíveis sítios de ligação dos íons Zn2+, Cu2+, Cd + e Pb2+ na estrutura da catalase, com o propósito de permitir uma melhor compreensão do papel dos metais no estresse oxidativo. Os possíveis sítios de ligação do Zn2+, Cu +, Cd2+ e Pb2+ na molécula de CA T foram identificados, considerando apenas os sítios sem impedimento estérico contendo resíduos de histidina e cisteína, por meio de comparação dos parâmetros físico-químicos (MM, pl e MH) de peptídeos padrão que se ligam a zinco, cobre, cádmio e chumbo e dos peptídeos gerados na clivagem da CAT com as enzimas GluC2 e V8-proteinase. A formação de um complexo estável entre o Zn2+ e a CAT foi verificada utilizando tanto a DPASV (Kd = 1,62 X 10-11 moi L-1) quanto a CV (Kd = 2,98 X 10-11 mol L-1). Uma estequiometria de 20 íons Zn2+ para uma molécula de CAT foi determinada para a reação, sendo este valor bem próximo do número de possíveis sítios de ligação do íon Zn2+ identificados no estudo teórico (28 possíveis sítios de ligação). A formação de um complexo estável, com estequiometria de 16 íons Cu2+ para uma molécula de CAT (valor bem próximo do número de possíveis sítios de ligação do íon Cu2+ identificados no estudo teórico - 24 possíveis sítios de ligação), foi evidenciada pelo decaimento das correntes de oxidação/redução do metal com a adição da CAT à solução e pelo valor da constante de dissociação (Kd = 1,73 x 10-10 mol L-1 - DPASV, Kd = 1,25 X 10-10 mol L-1 - CV, Kd = 1,81 X 10-10 mol L-1 - DPV). A pequena diferença entre os valores teórico e experimental das estequiometrias dos complexos pode ser atribuída ao impedimento estérico de alguns sítios, considerados aptos nos estudos teóricos, ocasionada pelo tamanho da enzima e sua conformação na superfície do eletrodo e pelo pH do meio. Os valores de Kd calculados para os complexos Zn2+ - CAT e Cu2+ - CAT sugerem a participação do zinco e do cobre na inibição da enzima catalase pela formação de complexos estáveis, contribuindo desta maneira para o estresse oxidativo. Para os sistemas Cd2+ - CAT e Pb2+ - CA T não foi possível determinar a estequiometria e a constante de dissociação, pois foi observado um decaimento pouco expressivo (a corrente não foi eliminada completamente) da corrente de oxidação do cádmio e do chumbo com a adição de CAT, levando às seguintes hipóteses: os sítios de ligação para esses metais já estão ocupados, há impedimento estérico para as ligações, a interação não é estável, ou a concentração dos metais no meio não favorece a formação dos complexos com a catalase. MenosA catalase é uma enzima responsável pela redução de peróxido de hidrogênio (H202) a água (H20) e oxigênio (02), que apresenta alguns sítios de ligação para íons metálicos (Cys, His). A ligação entre a enzima e os íons metálicos pode causar mudanças conformacionais ou estabilizar a estrutura da enzima, resultando na sua inibição ou ativação. A inibição da CAT, que ocorre com excesso de metal, contribui para o aumento da geração de espécies reativas de oxigênio, levando ao estresse oxidativo. Neste trabalho, foi estudado separadamente a interação dos íons metálicos Zn2+, Cu2+, Cd2+ e Pb2+ com a catalase, em meio semelhante ao fisiológico, por voltametria de redissolução anódica de pulso diferencial (DPASV), voltametria cíclica (CV) e voltametria de pulso diferencial (DPV). Os objetivos principais deste trabalho foram verificar a existência de interações entre os íons metálicos e a CAT, determinar os parâmetros quantitativos do sistema (estequiometria, constante de dissociação (Kd) e potencial padrão de redução do complexo (Eo')) e identificar Ror meio de estudo teórico os possíveis sítios de ligação dos íons Zn2+, Cu2+, Cd + e Pb2+ na estrutura da catalase, com o propósito de permitir uma melhor compreensão do papel dos metais no estresse oxidativo. Os possíveis sítios de ligação do Zn2+, Cu +, Cd2+ e Pb2+ na molécula de CA T foram identificados, considerando apenas os sítios sem impedimento estérico contendo resíduos de histidina e cisteína, por meio de comparação dos parâmet... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
Voltametria. |
|
Thesagro: |
Bovino; Catalase. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/174803/1/2007-JonatasGomesdaSilva.pdf
|
|
Marc: |
LEADER 04408nam a2200169 a 4500
001 1185644
005 2018-04-02
008 2007 bl uuuu m 00u1 u #d
100 1 $aSILVA, J. G. da S.
245 $aEstudo voltamétrico da interação dos íons Zn2+, Cu2+, Cd2+ e Pb2+ com a enzima catalaze.
260 $a2007.$c2007
300 $a118 f.
500 $aDissertação (Mestrado em Química) - Instituto de Química, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientadora: Clarissa Silva Pires de Castro, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia.
520 $aA catalase é uma enzima responsável pela redução de peróxido de hidrogênio (H202) a água (H20) e oxigênio (02), que apresenta alguns sítios de ligação para íons metálicos (Cys, His). A ligação entre a enzima e os íons metálicos pode causar mudanças conformacionais ou estabilizar a estrutura da enzima, resultando na sua inibição ou ativação. A inibição da CAT, que ocorre com excesso de metal, contribui para o aumento da geração de espécies reativas de oxigênio, levando ao estresse oxidativo. Neste trabalho, foi estudado separadamente a interação dos íons metálicos Zn2+, Cu2+, Cd2+ e Pb2+ com a catalase, em meio semelhante ao fisiológico, por voltametria de redissolução anódica de pulso diferencial (DPASV), voltametria cíclica (CV) e voltametria de pulso diferencial (DPV). Os objetivos principais deste trabalho foram verificar a existência de interações entre os íons metálicos e a CAT, determinar os parâmetros quantitativos do sistema (estequiometria, constante de dissociação (Kd) e potencial padrão de redução do complexo (Eo')) e identificar Ror meio de estudo teórico os possíveis sítios de ligação dos íons Zn2+, Cu2+, Cd + e Pb2+ na estrutura da catalase, com o propósito de permitir uma melhor compreensão do papel dos metais no estresse oxidativo. Os possíveis sítios de ligação do Zn2+, Cu +, Cd2+ e Pb2+ na molécula de CA T foram identificados, considerando apenas os sítios sem impedimento estérico contendo resíduos de histidina e cisteína, por meio de comparação dos parâmetros físico-químicos (MM, pl e MH) de peptídeos padrão que se ligam a zinco, cobre, cádmio e chumbo e dos peptídeos gerados na clivagem da CAT com as enzimas GluC2 e V8-proteinase. A formação de um complexo estável entre o Zn2+ e a CAT foi verificada utilizando tanto a DPASV (Kd = 1,62 X 10-11 moi L-1) quanto a CV (Kd = 2,98 X 10-11 mol L-1). Uma estequiometria de 20 íons Zn2+ para uma molécula de CAT foi determinada para a reação, sendo este valor bem próximo do número de possíveis sítios de ligação do íon Zn2+ identificados no estudo teórico (28 possíveis sítios de ligação). A formação de um complexo estável, com estequiometria de 16 íons Cu2+ para uma molécula de CAT (valor bem próximo do número de possíveis sítios de ligação do íon Cu2+ identificados no estudo teórico - 24 possíveis sítios de ligação), foi evidenciada pelo decaimento das correntes de oxidação/redução do metal com a adição da CAT à solução e pelo valor da constante de dissociação (Kd = 1,73 x 10-10 mol L-1 - DPASV, Kd = 1,25 X 10-10 mol L-1 - CV, Kd = 1,81 X 10-10 mol L-1 - DPV). A pequena diferença entre os valores teórico e experimental das estequiometrias dos complexos pode ser atribuída ao impedimento estérico de alguns sítios, considerados aptos nos estudos teóricos, ocasionada pelo tamanho da enzima e sua conformação na superfície do eletrodo e pelo pH do meio. Os valores de Kd calculados para os complexos Zn2+ - CAT e Cu2+ - CAT sugerem a participação do zinco e do cobre na inibição da enzima catalase pela formação de complexos estáveis, contribuindo desta maneira para o estresse oxidativo. Para os sistemas Cd2+ - CAT e Pb2+ - CA T não foi possível determinar a estequiometria e a constante de dissociação, pois foi observado um decaimento pouco expressivo (a corrente não foi eliminada completamente) da corrente de oxidação do cádmio e do chumbo com a adição de CAT, levando às seguintes hipóteses: os sítios de ligação para esses metais já estão ocupados, há impedimento estérico para as ligações, a interação não é estável, ou a concentração dos metais no meio não favorece a formação dos complexos com a catalase.
650 $aBovino
650 $aCatalase
653 $aVoltametria
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
| Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
|
|
