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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Cerrados. |
Data corrente: |
17/12/2014 |
Data da última atualização: |
12/02/2015 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Autoria: |
BEZERRA, C. A.; MACEDO, L. L. P.; AMORIM, T. M. L.; SANTOS, V. O.; FRAGOSO, R. da R.; LUCENA, W. A.; MENEGUIM, A. M.; VALENCIA-JIMENEZ, A.; ENGLER, G.; SILVA, M. C. M. da; SA, M. F. G. de; FREIRE, E. V. S. A. |
Afiliação: |
FURGS; FURGS; RODRIGO DA ROCHA FRAGOSO, CPAC; WAGNER ALEXANDRE LUCENA, CNPA; IAPAR; UNIVERSITY OF CALDAS, COLOMBIA; INSTITUT NATIONAL DE LA RECHERCHE AGRONOMIQUE, FRANCE; MARIA CRISTINA MATTAR DA SILVA, CENARGEN; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, CENARGEN; ERIKA VALERIA SALIBA ALBUQUERQUE FR, CENARGEN. |
Título: |
Molecular cloning and characterization of an a-amylase cDNA highly expressed in major feeding stages of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei. |
Ano de publicação: |
2014 |
Fonte/Imprenta: |
Gene, v. 553, n. 1, p. 7-16, Dec. 2014. |
DOI: |
10.1016/j.gene.2014.09.050 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Abstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal tract of H. hampei larvae, the cognate a-amylase could be considered a high valuable target to coffee bean insect control by biotechnological strategies. MenosAbstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Expressão gênica. |
Thesagro: |
Amido; Curculionideo; Hidrolise; Praga de planta. |
Thesaurus Nal: |
Curculionidae; Enzymatic hydrolysis; Gene expression; Insect pests; Starch. |
Categoria do assunto: |
O Insetos e Entomologia |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/114033/1/34279.pdf
|
Marc: |
LEADER 02768naa a2200385 a 4500 001 2003023 005 2015-02-12 008 2014 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1016/j.gene.2014.09.050$2DOI 100 1 $aBEZERRA, C. A. 245 $aMolecular cloning and characterization of an a-amylase cDNA highly expressed in major feeding stages of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei. 260 $c2014 520 $aAbstract: a-Amylases are common enzymes responsible for hydrolyzing starch. Insect-pests, whose larvae develop in seeds, rely obligatorily on a-amylase activity to digest starch, as their major food source. Considering the relevance of insect a-amylases and the natural a-amylase inhibitors present in seeds to protect from insect damage, we report here the molecular cloning and nucleotide sequence of the full-length AmyHha cDNA of the coffee berry borer, Hypothenemus hampei, a major insect-pest of coffee crops. The AmyHha sequence has 1879 bp, containing a 1458 bp open reading frame, which encodes a predicted protein with 485 amino acid residues, with a predicted molecular mass of 51.2 kDa. The deduced protein showed 55?79% identity to other insect a-amylases, including Anthonomus grandis, Ips typographus and Sitophilus oryzae a-amylases. In depth analysis revealed that the highly conserved three amino acid residues (Asp184, Glu220, and Asp285), which compose the catalytic site are also presented in AmyHha amylase. The AmyHha gene seems to be a single copy in the haploid genome and AmyHha transcription levels were found higher in L2 larvae and adult insects, both corresponding to major feeding phases. Modeling of the AmyHha predicted protein uncovered striking structural similarities to the Tenebrio molitor a-amylase also displaying the same amino acid residues involved in enzyme catalysis (Asp184, Glu220 and Asp285). Since AmyHha gene was mostly transcribed in the intestinal tract of H. hampei larvae, the cognate a-amylase could be considered a high valuable target to coffee bean insect control by biotechnological strategies. 650 $aCurculionidae 650 $aEnzymatic hydrolysis 650 $aGene expression 650 $aInsect pests 650 $aStarch 650 $aAmido 650 $aCurculionideo 650 $aHidrolise 650 $aPraga de planta 653 $aExpressão gênica 700 1 $aMACEDO, L. L. P. 700 1 $aAMORIM, T. M. L. 700 1 $aSANTOS, V. O. 700 1 $aFRAGOSO, R. da R. 700 1 $aLUCENA, W. A. 700 1 $aMENEGUIM, A. M. 700 1 $aVALENCIA-JIMENEZ, A. 700 1 $aENGLER, G. 700 1 $aSILVA, M. C. M. da 700 1 $aSA, M. F. G. de 700 1 $aFREIRE, E. V. S. A. 773 $tGene$gv. 553, n. 1, p. 7-16, Dec. 2014.
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Registro original: |
Embrapa Cerrados (CPAC) |
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Biblioteca |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste. |
Data corrente: |
01/07/2020 |
Data da última atualização: |
01/09/2023 |
Tipo da produção científica: |
Boletim de Pesquisa e Desenvolvimento |
Autoria: |
VINHOLIS, M. de M. B.; SOUZA FILHO, H. M. de S.; CARRE, M. J.; BARIONI JUNIOR, W.; BERNARDO, R.; CASACA, A. A.; ROJAS, D. C.; TOKUDA, F. S.; PELINSON, G. J. B.; SANTOS JUNIOR, A. dos; GONÇALES JÚNIOR, I. D.; ANDRAUS, J. T. K.; JUSTO, J. S.; MARTINES, L.; GUERREIRO, M. F.; FADEL, S. A. de O.; BORGES, W. L. B. |
Afiliação: |
MARCELA DE MELLO BRANDAO VINHOLIS, CPPSE; Hildo Meirelles de Souza Filho, UFSCAR; Marcelo José Carre, UFSCAR; WALDOMIRO BARIONI JUNIOR, CPPSE; Roberto Bernardo, UFSCAR; Alexandre Aparecido Casaca, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de João Ramalho, SP.; Diogo Cardoso Rojas, Coopermota Cooperativa Agroindustrial, Presidente Prudente, SP.; Flávio Sueo Tokuda, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Riolândia, SP.; Gilberto José Batista Pelinson, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, EDR de Jales, SP.; Antonio dos Santos Junior, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Ibirá, SP.; Idoraldo Dassi Gonçales Júnior, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Tupã, SP.; João Taane Kauche Andraus, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Araçatuba, SP.; Jorge Soares Justo, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Rancharia, SP.; Luciano Martines, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, EDR de Jales, SP.; Maria Fernanda Guerreiro, Sítio Nelson Guerreiro, Brotas, SP.; Silter Aparecido de Oliveira Fadel, Coordenadoria de Desenvolvimento Rural Sustentável, CA de Campos Novos Paulista, SP.; Wander Luis Barbosa Borges, Instituto Agronômico (IAC), Votuporanga, SP. |
Título: |
Adoção de sistemas de integração lavoura-pecuária-floresta (ILPF) em São Paulo. |
Ano de publicação: |
2020 |
Fonte/Imprenta: |
São Carlos, SP: Embrapa Pecuária Sudeste, 2020. |
Páginas: |
56 p. |
Série: |
(Embrapa Pecuária Sudeste. Boletim de Pesquisa e Desenvolvimento, 47). |
ISSN: |
1981-2078 |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Este estudo objetivou caracterizar a adoção dos sistemas de integração no Estado de São Paulo e identificar demandas. Uma amostra de 175 propriedades rurais, sendo 66 adotantes de sistemas de Integração Lavoura-Pecuária (ILP), 24 adotantes de sistemas de Integração PecuáriaFloresta (IPF) e 85 não adotantes de sistemas integrados, compôs a base de dados analisados por meio de estatística descritiva e teste qui-quadrado (x2) de Pearson. Os resultados indicam que os adotantes de sistemas ILP possuem maior experiência com atividades agrícolas, participação mais frequente em cooperativas agrícolas, palestras e dias de campo, bem como recebem mais orientação técnica. O acesso ao crédito rural e o uso mais frequente de mecanismos para gestão do risco climático e econômico estão associados ao componente agrícola do ILP. O fator escala de produção explica propriedades rurais mais extensas e estrutura mais robusta de máquinas agrícolas. A adoção dos sistemas IPF encontra-se em fase experimental nas propriedades rurais. Esses adotantes contam com outra fonte de renda, o que os confere maior flexibilidade para testar o sistema, em sua maioria, implantado de forma escalonada na área de pastagem e com recursos próprios. Predominam propriedades rurais menores, com relevo mais ondulado, solos arenosos, rebanhos menores e concentrados nas fases de cria/recria, além de maior diversificação da produção. |
Palavras-Chave: |
Acesso à informação; Adoção de tecnologia; ILPF; Recursos financeiros; Sistema de integração; Sustentabilidade. |
Thesagro: |
Inovação. |
Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1123559/1/BOLETIM-47.pdf
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Marc: |
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