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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Florestas. |
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Data corrente: |
26/11/2009 |
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Data da última atualização: |
27/11/2009 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
LIU, G. C.; HELM, C. V. |
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Afiliação: |
GELSON CHUN LIU, CNPF; CRISTIANE VIEIRA HELM, CNPF. |
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Título: |
Elaboração de conserva de uvarana e avaliação da composição nutricional |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
In: EVENTO DE INICIATIVAS E MELHORIAS DAS ATIVIDADES DE APOIO TÉCNICO DA EMBRAPA FLORESTAS, 4., 2009, Colombo. Anais. Colombo: Embrapa Florestas, 2009. Anais. Colombo: Embrapa Florestas, 2009. 1 CD-ROM. (Embrapa Florestas. Documentos, 187). |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
EVIMAT. Resumo. |
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Conteúdo: |
A uvarana, Cordyline dracaenoides Kunth, é uma planta monocotiledônea do porte de uma árvore pequena. Ocorre na Floresta Ombrófila Mista e partes contíguas das florestas latifoliadas. No Sul do Brasil, a uvarana é utilizada para vários fins, entre os quais a alimentação animal e humano, entretanto, ainda sem expressão econômica relevante. O objetivo deste trabalho foi elaborar uma conserva, em salmoura a 3 %, da parte comestível da uvarana e avaliar a qualidade por meio da composição nutricional depois de dois meses de vida de prateleira. Foram processadas 20 plantas de uvarana, da parte comestível. Inicialmente, foi realizado um branqueamento com solução de ácido cítrico (7,5 g/L) para evitar o escurecimento decorrente do processo oxidativo. Após as conservas em salmoura a 3 % de cloreto de sódio, foram acondicionadas e conservadas em dois frascos de vidro e armazenados à temperatura ambiente. Foi avaliada a composição centesimal em relação aos teores de umidade, cinzas, proteínas, lipídeos, fibras alimentares e carboidratos totais, de acordo com a metodologia oficial do Instituto Adolfo Lutz (2005). Foi avaliado o valor de pH e determinado o índice de acidez conforme Resolução CNNPA nº 13, de 15 de julho de 1977 e a Resolução CNNPA nº 12, de 1978. Os resultados obtidos em g/100 g, em base úmida, foram: umidade 83,47 %, cinzas 2,71 %, proteínas 4,67 %, lipídeos 1,03 %, fibra alimentar 4,33 %, carboidratos totais 3,79 %. O valor de pH obtido foi de 4,1 e a acidez de 7,6 %. A composição da conserva ficou dentro dos parâmetros de qualidade para conserva vegetais da Legislação Brasileira. A composição química da uvarana pode variar devido a diferenças de espécies, técnicas de cultivo e grau de maturação na colheita. MenosA uvarana, Cordyline dracaenoides Kunth, é uma planta monocotiledônea do porte de uma árvore pequena. Ocorre na Floresta Ombrófila Mista e partes contíguas das florestas latifoliadas. No Sul do Brasil, a uvarana é utilizada para vários fins, entre os quais a alimentação animal e humano, entretanto, ainda sem expressão econômica relevante. O objetivo deste trabalho foi elaborar uma conserva, em salmoura a 3 %, da parte comestível da uvarana e avaliar a qualidade por meio da composição nutricional depois de dois meses de vida de prateleira. Foram processadas 20 plantas de uvarana, da parte comestível. Inicialmente, foi realizado um branqueamento com solução de ácido cítrico (7,5 g/L) para evitar o escurecimento decorrente do processo oxidativo. Após as conservas em salmoura a 3 % de cloreto de sódio, foram acondicionadas e conservadas em dois frascos de vidro e armazenados à temperatura ambiente. Foi avaliada a composição centesimal em relação aos teores de umidade, cinzas, proteínas, lipídeos, fibras alimentares e carboidratos totais, de acordo com a metodologia oficial do Instituto Adolfo Lutz (2005). Foi avaliado o valor de pH e determinado o índice de acidez conforme Resolução CNNPA nº 13, de 15 de julho de 1977 e a Resolução CNNPA nº 12, de 1978. Os resultados obtidos em g/100 g, em base úmida, foram: umidade 83,47 %, cinzas 2,71 %, proteínas 4,67 %, lipídeos 1,03 %, fibra alimentar 4,33 %, carboidratos totais 3,79 %. O valor de pH obtido foi de 4,1 e a acidez de 7,6 %. A... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Conserva vegetal; Uvarana. |
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Thesagro: |
Composição Química. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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245 $aElaboração de conserva de uvarana e avaliação da composição nutricional
260 $c2009
500 $aEVIMAT. Resumo.
520 $aA uvarana, Cordyline dracaenoides Kunth, é uma planta monocotiledônea do porte de uma árvore pequena. Ocorre na Floresta Ombrófila Mista e partes contíguas das florestas latifoliadas. No Sul do Brasil, a uvarana é utilizada para vários fins, entre os quais a alimentação animal e humano, entretanto, ainda sem expressão econômica relevante. O objetivo deste trabalho foi elaborar uma conserva, em salmoura a 3 %, da parte comestível da uvarana e avaliar a qualidade por meio da composição nutricional depois de dois meses de vida de prateleira. Foram processadas 20 plantas de uvarana, da parte comestível. Inicialmente, foi realizado um branqueamento com solução de ácido cítrico (7,5 g/L) para evitar o escurecimento decorrente do processo oxidativo. Após as conservas em salmoura a 3 % de cloreto de sódio, foram acondicionadas e conservadas em dois frascos de vidro e armazenados à temperatura ambiente. Foi avaliada a composição centesimal em relação aos teores de umidade, cinzas, proteínas, lipídeos, fibras alimentares e carboidratos totais, de acordo com a metodologia oficial do Instituto Adolfo Lutz (2005). Foi avaliado o valor de pH e determinado o índice de acidez conforme Resolução CNNPA nº 13, de 15 de julho de 1977 e a Resolução CNNPA nº 12, de 1978. Os resultados obtidos em g/100 g, em base úmida, foram: umidade 83,47 %, cinzas 2,71 %, proteínas 4,67 %, lipídeos 1,03 %, fibra alimentar 4,33 %, carboidratos totais 3,79 %. O valor de pH obtido foi de 4,1 e a acidez de 7,6 %. A composição da conserva ficou dentro dos parâmetros de qualidade para conserva vegetais da Legislação Brasileira. A composição química da uvarana pode variar devido a diferenças de espécies, técnicas de cultivo e grau de maturação na colheita.
650 $aComposição Química
653 $aConserva vegetal
653 $aUvarana
700 1 $aHELM, C. V.
773 $tIn: EVENTO DE INICIATIVAS E MELHORIAS DAS ATIVIDADES DE APOIO TÉCNICO DA EMBRAPA FLORESTAS, 4., 2009, Colombo. Anais. Colombo: Embrapa Florestas, 2009. Anais. Colombo: Embrapa Florestas, 2009. 1 CD-ROM. (Embrapa Florestas. Documentos, 187).
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Registro original: |
Embrapa Florestas (CNPF) |
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Biblioteca |
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Cutter |
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Volume |
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URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Pantanal. Para informações adicionais entre em contato com cpap.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pantanal. |
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Data corrente: |
16/01/2001 |
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Data da última atualização: |
12/04/2017 |
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Autoria: |
ANDREOTTI, R.; ARAUJO, M. S.; SAMPAIO, C. A. M.; CHUDZINSKI, A. M.; SAMPAIO, M. U. |
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Afiliação: |
EMBRAPA Pantanal (Corumba, MS). Instituto Butanta. Escola Paulista de Medicina (Sao Paulo, SP). |
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Título: |
Kininogens in plasma of Caiman (Caiman crocodilus yacare). |
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Ano de publicação: |
1991 |
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Fonte/Imprenta: |
In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 20., 1991, Caxambu. Resumos. Caxambu: [s.n.], 1991. p.287. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Kininogens are the major mammalian plasma cysteine proteinase inhibitors; a kininogen-like protein was also found in Bothrops jararaca (poisonous snake) plasma. The objetive of this communication is to describe a kininogen like protein in plasma of Caiman crocodilus yacare. Total caiman plasma protein is in range of 80 mg/ml. Caiman crude plasma, like snakes, does not contain detectable quantities of cysteine proteinase inhibitors, but following an ion-exchange chromatography of crude plasma on a DEAE-Sephadex colum (0.1 M tris-HC1, pH 8.0 buffer), a protein eluted with 0.3 M NaCl strongly inhibited papain. The inhibitor was further purified by affinity chromatography on a carboxy-methylated-papain-Sepharose column. the molecular weight of the caiman cysteine proteinase inhibitor is in range of 70,000. The described properties of the isolated caiman protein indicate that a kininogen-like protein is a general finding in reptile plasma. The prothombin time (PT) and activated partial thromboplastin time (APTT) is higher when compared to human plasma. Caiman plasma also contains a trypsin inhibitory activity, but total inhibition of trypsin was not achieved. Reptilian kininogen may lack the site for interactin with plasma prokallikrein, and the sequence of the released kinin must be distinct from bradykini. The poor effectiveness of bradykinin on snake smooth muscle indicates that the reptile kinin receptors are adapted to the release of a reptile kinin. |
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Palavras-Chave: |
Caiman crocodilus yacare; Kininogens; Reptile. |
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Thesagro: |
Bioquímica; Jacaré; Plasma; Réptil. |
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Thesaurus NAL: |
biochemistry. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 02242naa a2200265 a 4500
001 1804791
005 2017-04-12
008 1991 bl --- 0-- u #d
100 1 $aANDREOTTI, R.
245 $aKininogens in plasma of Caiman (Caiman crocodilus yacare).
260 $c1991
520 $aKininogens are the major mammalian plasma cysteine proteinase inhibitors; a kininogen-like protein was also found in Bothrops jararaca (poisonous snake) plasma. The objetive of this communication is to describe a kininogen like protein in plasma of Caiman crocodilus yacare. Total caiman plasma protein is in range of 80 mg/ml. Caiman crude plasma, like snakes, does not contain detectable quantities of cysteine proteinase inhibitors, but following an ion-exchange chromatography of crude plasma on a DEAE-Sephadex colum (0.1 M tris-HC1, pH 8.0 buffer), a protein eluted with 0.3 M NaCl strongly inhibited papain. The inhibitor was further purified by affinity chromatography on a carboxy-methylated-papain-Sepharose column. the molecular weight of the caiman cysteine proteinase inhibitor is in range of 70,000. The described properties of the isolated caiman protein indicate that a kininogen-like protein is a general finding in reptile plasma. The prothombin time (PT) and activated partial thromboplastin time (APTT) is higher when compared to human plasma. Caiman plasma also contains a trypsin inhibitory activity, but total inhibition of trypsin was not achieved. Reptilian kininogen may lack the site for interactin with plasma prokallikrein, and the sequence of the released kinin must be distinct from bradykini. The poor effectiveness of bradykinin on snake smooth muscle indicates that the reptile kinin receptors are adapted to the release of a reptile kinin.
650 $abiochemistry
650 $aBioquímica
650 $aJacaré
650 $aPlasma
650 $aRéptil
653 $aCaiman crocodilus yacare
653 $aKininogens
653 $aReptile
700 1 $aARAUJO, M. S.
700 1 $aSAMPAIO, C. A. M.
700 1 $aCHUDZINSKI, A. M.
700 1 $aSAMPAIO, M. U.
773 $tIn: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 20., 1991, Caxambu. Resumos. Caxambu: [s.n.], 1991. p.287.
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Registro original: |
Embrapa Pantanal (CPAP) |
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