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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Agropecuária Oeste; Embrapa Florestas; Embrapa Pecuária Sul; Embrapa Unidades Centrais. |
Data corrente: |
13/04/2011 |
Data da última atualização: |
26/09/2013 |
Tipo da produção científica: |
Autoria/Organização/Edição de Livros |
Autoria: |
STURION, J. A.; RESENDE, M. D. V. de. |
Afiliação: |
JOSE ALFREDO STURION, CNPF; MARCOS DEON VILELA DE RESENDE, CNPF. |
Título: |
Melhoramento genético da erva-mate. |
Ano de publicação: |
2010 |
Fonte/Imprenta: |
Colombo: Embrapa Florestas, 2010. |
Páginas: |
274 p. |
ISBN: |
978-85-89281-32-4 |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Recursos genéticos da erva-mate; programas de melhoramento genético da erva-mate; fatores ambientais e melhoramento da erva-mate, fatores biológicos fundamentais ao melhoramento genético; estratégias de melhoramento; delineamentos de cruzamento e hibridação; a experimentação no melhoramento genético da erva-mate; métodos de seleção; produção de propágulos melhorados; controle genético de caracteres e parâmetros genéticos populacionais (herdabilidade, repetibilidade e correlação genética); resultados práticos do programa de melhoramento de erva-mate da Embrapa Florestas; controle genético de características químicas da folha da erva-mate; conservação genética da erva-mate; mecanismos de resistência e tolerância ás pragas e doenças da erva-mate; métodos de propagação vegetativa; produção de mudas seminais. |
Palavras-Chave: |
Erva mate; Melhoramento genético. |
Thesagro: |
Ilex Paraguariensis. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Florestas (CNPF) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
Data corrente: |
24/05/2022 |
Data da última atualização: |
23/01/2024 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
A - 2 |
Autoria: |
RIBEIRO, T. S.; SCRAMIN, J. A.; RODRIGUES, J. A. S.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A.; FORATO, L. A. |
Afiliação: |
RUBENS BERNARDES FILHO, CNPDIA; LUIZ ALBERTO COLNAGO, CNPDIA; LUCIMARA APARECIDA FORATO, CNPDIA. |
Título: |
13C ss-NMR Singular value decomposition and fitting for sorghum proteins conformation elucidation. |
Ano de publicação: |
2022 |
Fonte/Imprenta: |
Polímeros, v. 32, n. 1, e2022009, 2022. |
Páginas: |
6 p. |
ISSN: |
1678-5169 |
DOI: |
10.1590/0104-1428.20210082 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Kafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal. |
Palavras-Chave: |
13C NMR spectroscopy; Kafirin; Secondary structures proteins. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1143402/1/P-3C-ss-NMR-Singular-value-decomposition-and-fitting-for.pdf
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Marc: |
LEADER 01652naa a2200253 a 4500 001 2143402 005 2024-01-23 008 2022 bl uuuu u00u1 u #d 022 $a1678-5169 024 7 $a10.1590/0104-1428.20210082$2DOI 100 1 $aRIBEIRO, T. S. 245 $a13C ss-NMR Singular value decomposition and fitting for sorghum proteins conformation elucidation.$h[electronic resource] 260 $c2022 300 $a6 p. 520 $aKafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal. 653 $a13C NMR spectroscopy 653 $aKafirin 653 $aSecondary structures proteins 700 1 $aSCRAMIN, J. A. 700 1 $aRODRIGUES, J. A. S. 700 1 $aBERNARDES FILHO, R. 700 1 $aCOLNAGO, L. A. 700 1 $aFORATO, L. A. 773 $tPolímeros$gv. 32, n. 1, e2022009, 2022.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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