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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Gado de Corte. |
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Data corrente: |
13/05/1996 |
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Data da última atualização: |
13/05/1996 |
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Autoria: |
VALERIO, J. R.; SANTOS, A. V. dos; SOUZA, A. P. de; OLIVEIRA, M. C. M. |
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Afiliação: |
EMBRAPA. Centro Nacional de Pesquisa de Gado de Corte (Campo Grande,MS). |
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Título: |
Avaliacao de alguns produtos inseticidas e da broca cupinseira no controle de Cormitermes cumulans (Kollar, 1832) Isoptera : Termitidae) em pastagens. |
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Ano de publicação: |
1995 |
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Fonte/Imprenta: |
In : REUNIAO SUL-BRASILEIRA DE INSETOS DE SOLO, 5., 1995, Dourados. Ata e resumos. Dourados : EMBRAPA-CPAO, 1995. |
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Páginas: |
p.69-70. |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Avaliacao; Broca cupinzeira; Cormitermes cumulans; Evaluation; Pasture; Pesticide. |
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Thesagro: |
Controle Químico; Cupim de Montículo; Inseticida; Isoptera; Pastagem; Termitidae. |
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Thesaurus Nal: |
chemical control. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Registro original: |
Embrapa Gado de Corte (CNPGC) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
15/04/2010 |
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Data da última atualização: |
31/07/2012 |
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Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
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Autoria: |
RIBEIRO, C. |
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Afiliação: |
CRISTINA RIBEIRO, UFMG. |
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Título: |
Análise de padrões de interação entre serino proteases e seus inibidores protéicos. |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
2009. |
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Páginas: |
135 f. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Tese (Doutorado) - Instituto de Ciências Biológicas, Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte. Co-orientador. Goran Neshich. |
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Conteúdo: |
Para estudar a especificidade in silico de serino proteases, é primeiramente necessário providenciar um volume de dados suficiente para analisar a interface ao redor do sítio catalítico daquelas enzimas que não possuem informações sobre a formação de complexo de uma protease particular com alguma proteína/substrato ou inibidor específico. Uma abordagem in silico foi desenvolvida para construímos os novos complexos. A característica chave de nosso trabalho é mapear os resíduos formadores da interface (Interface Forming Residues - IFR) em um perfil tridimensional e depois em uma matriz bidimensional, a partir do conhecimento estrutural enzima-inibidor protéico daqueles complexos com estruturas conhecidas. O mapeamento é feito depois do alinhamento estrutural de todas as serino proteases com seqüência não redundantes. Nós propomos uma nova metodologia para definir uma tabela bem curada e pecificidade de serino proteases determinadas pelos resíduos formadores da interface. Os IFRs foram obtidos através "hard body docking" entre o alinhamento estrutural de 70 serino proteases, com seqüências não redundantes, em conjunto com três complexos serino proteases - inibidor. Os inibidores são: ecotina, ovomucoide do terceiro domínio e BPTI (Bovine Pancreative Trypsin Inhibitor). Depois de calcularmos quais aminoácidos perdiam acessibilidade ao solvente após os complexos entre serino proteases e os três diferentes inibidores serem formados, foi criada uma tabela com todas as posições de aminoácidos que faziam parte da interface e sua respectiva área de ocupação. Pelo mapeamento desses aminoácidos, nós podemos analisar suas características o que nos permitiu marcar posições específicas no alinhamento dentre as diferentes subfamílias de serino proteases. Nas superfícies que não estavam incluídas nas interfaces das serino proteases foi encontrada uma prevalência geral de resíduos carregados enquanto as interfaces continham mais resíduos polares e glicinas, com exceção de algumas subfamílias. O bolsão do IFR não era formado somente por interações hidrofóbicas, como poderia ser esperado, sendo um ambiente em geral mais polar. Entretanto, a interface contém muito menos resíduos carregados, exceto em uma ou duas subfamílias, se comparado com o resto da superfície da enzima. Nosso trabalho gerou uma ferramenta original para analisar o relacionamento estrutura/função, bem como indicações concretas de como podemos encontrar ou alterar a especificidade de interação com inibidores protéicos de várias serino proteases. MenosPara estudar a especificidade in silico de serino proteases, é primeiramente necessário providenciar um volume de dados suficiente para analisar a interface ao redor do sítio catalítico daquelas enzimas que não possuem informações sobre a formação de complexo de uma protease particular com alguma proteína/substrato ou inibidor específico. Uma abordagem in silico foi desenvolvida para construímos os novos complexos. A característica chave de nosso trabalho é mapear os resíduos formadores da interface (Interface Forming Residues - IFR) em um perfil tridimensional e depois em uma matriz bidimensional, a partir do conhecimento estrutural enzima-inibidor protéico daqueles complexos com estruturas conhecidas. O mapeamento é feito depois do alinhamento estrutural de todas as serino proteases com seqüência não redundantes. Nós propomos uma nova metodologia para definir uma tabela bem curada e pecificidade de serino proteases determinadas pelos resíduos formadores da interface. Os IFRs foram obtidos através "hard body docking" entre o alinhamento estrutural de 70 serino proteases, com seqüências não redundantes, em conjunto com três complexos serino proteases - inibidor. Os inibidores são: ecotina, ovomucoide do terceiro domínio e BPTI (Bovine Pancreative Trypsin Inhibitor). Depois de calcularmos quais aminoácidos perdiam acessibilidade ao solvente após os complexos entre serino proteases e os três diferentes inibidores serem formados, foi criada uma tabela com todas as posições de a... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Inibidores protéicos. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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520 $aPara estudar a especificidade in silico de serino proteases, é primeiramente necessário providenciar um volume de dados suficiente para analisar a interface ao redor do sítio catalítico daquelas enzimas que não possuem informações sobre a formação de complexo de uma protease particular com alguma proteína/substrato ou inibidor específico. Uma abordagem in silico foi desenvolvida para construímos os novos complexos. A característica chave de nosso trabalho é mapear os resíduos formadores da interface (Interface Forming Residues - IFR) em um perfil tridimensional e depois em uma matriz bidimensional, a partir do conhecimento estrutural enzima-inibidor protéico daqueles complexos com estruturas conhecidas. O mapeamento é feito depois do alinhamento estrutural de todas as serino proteases com seqüência não redundantes. Nós propomos uma nova metodologia para definir uma tabela bem curada e pecificidade de serino proteases determinadas pelos resíduos formadores da interface. Os IFRs foram obtidos através "hard body docking" entre o alinhamento estrutural de 70 serino proteases, com seqüências não redundantes, em conjunto com três complexos serino proteases - inibidor. Os inibidores são: ecotina, ovomucoide do terceiro domínio e BPTI (Bovine Pancreative Trypsin Inhibitor). Depois de calcularmos quais aminoácidos perdiam acessibilidade ao solvente após os complexos entre serino proteases e os três diferentes inibidores serem formados, foi criada uma tabela com todas as posições de aminoácidos que faziam parte da interface e sua respectiva área de ocupação. Pelo mapeamento desses aminoácidos, nós podemos analisar suas características o que nos permitiu marcar posições específicas no alinhamento dentre as diferentes subfamílias de serino proteases. Nas superfícies que não estavam incluídas nas interfaces das serino proteases foi encontrada uma prevalência geral de resíduos carregados enquanto as interfaces continham mais resíduos polares e glicinas, com exceção de algumas subfamílias. O bolsão do IFR não era formado somente por interações hidrofóbicas, como poderia ser esperado, sendo um ambiente em geral mais polar. Entretanto, a interface contém muito menos resíduos carregados, exceto em uma ou duas subfamílias, se comparado com o resto da superfície da enzima. Nosso trabalho gerou uma ferramenta original para analisar o relacionamento estrutura/função, bem como indicações concretas de como podemos encontrar ou alterar a especificidade de interação com inibidores protéicos de várias serino proteases.
653 $aInibidores protéicos
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