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Registros recuperados : 188 | |
13. | | SANTANA, B. G.; ALLEN, C.; QUIRINO, B. F. Classificação em filotipo de isolados brasileiros de Ralstonia solanacearum da Biovar 2. Tropical Plant Pathology, Brasília, DF, v. 33, p. S93, ago. 2008. Suplemento. Resumo BAC 019. Trabalho apresentado no 41. Congresso Brasileiro de Fitopatologia, 41. Annual Meeting of the Brazilian Phytopathological Society, Belo Horizonte, 2008. Biblioteca(s): Embrapa Hortaliças. |
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18. | | TAVARES, P.; SILVA, M. R. S. S.; KRUGER, R. H.; NORONHA, E. F.; QUIRINO, B. F. Accessing lipases from soil metagenoma and their application for microbial biofuel production. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 26., 2011, Foz do Iguaçu, PR. Anais... São Paulo: Sociedade Brasileira de Microbiologia, 2011. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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19. | | TAVARES, P.; BERGMANN, J.; KRUGER, R. H.; NORONHA, E.; QUIRINO, B. F. Accessing lipases from soil metagenome as an aid for biofuel production. In: BRAZILIAN BIOENERGY SCIENCE AND TECHNOLOGY CONFERENCE - BBEST, 1., 2011, Campos do Jordão, SP. [Anais...]. São Paulo: FAPESP, 2011. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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20. | | CASTRO, V. H. L.; MAGALHÃES, B. S.; QUIRINO, B. F.; KRÜGER, R. H.; BARRETO, C. C. Enriquecimento de bactérias "ainda não cultivadas" apresentando atividade de xilanase. In: WORKSHOP EM CIÊNCIAS GENÔMICAS E BIOTECNOLOGIA, 1., 2009, Brasília, DF. [Anais...]. Brasília, DF: [UCB], 2009. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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Registros recuperados : 188 | |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
Data corrente: |
01/12/2020 |
Data da última atualização: |
05/02/2021 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
Ano de publicação: |
2020 |
Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
Páginas: |
p. 129-133 |
Descrição Física: |
il. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
LEADER 02393nam a2200193 a 4500 001 2127404 005 2021-02-05 008 2020 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aBARBOSA, M. F. 245 $aExpressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp.$h[electronic resource] 260 $aIn: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa$c2020 300 $ap. 129-133$cil. 520 $aAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. 653 $aExpressão heteróloga 653 $aPurificação enzimática 700 1 $aSOUTO, B. de M. 700 1 $aARAÚJO, A. de R. B. 700 1 $aANDRADE, R. V. de 700 1 $aQUIRINO, B. F.
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