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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
01/12/2020 |
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Data da última atualização: |
05/02/2021 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
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Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
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Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 129-133 |
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Descrição Física: |
il. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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Biblioteca |
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Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
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URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Meio Ambiente. Para informações adicionais entre em contato com cnpma.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Meio Ambiente. |
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Data corrente: |
21/01/2011 |
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Data da última atualização: |
17/03/2011 |
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Tipo da produção científica: |
Documentos |
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Autoria: |
WILCKEN, C. F.; SA, L. A. N. de; POGETTO, M. H. F. A. D.; COUTO, E. B. do; FERREIRA FILHO, P. J.; WINCKLER, D. C. F. |
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Afiliação: |
Carlos Frederico Wilcken, FCA/UNESP; LUIZ ALEXANDRE NOGUEIRA DE SA, CNPMA; Mário Henrique Ferreira do Amaral dal Pogetto, FCA/UNESP; Eduardo Brasil do Couto, FCA/UNESP; Pedro José Ferreira Filho, FCA/UNESP; Daniela Cristina Firmino Winckler, FAEF. |
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Título: |
Sistema de criação do psilídeo-de-concha Glycaspis brimblecombei e de seu parasitóide Psyllaephagus bliteus. |
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
Documentos Técnicos IPEF, v. 2, n. 2, p. 1-23, fev. 2010. |
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Idioma: |
Português |
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Thesagro: |
Controle Biológico; Praga de Planta. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Meio Ambiente (CNPMA) |
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