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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos; Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
29/01/2013 |
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Data da última atualização: |
17/05/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
BIAZIO, G. R. de; MCMANUS, C. M.; HERMUCHE, P.; GUIMARÃES, R. F.; CARVALHO JÚNIOR, O. A. de; SILVA, N. C. da; DALLAGO, B. S. L.; MORAES, J. C. F.; SOUZA, C. J. H. de; FACO, O.; ARAUJO, A. M.; AZEVEDO, H. C.; CARNEIRO, P. L. S.; SANTOS, S. A.; MATTOS, P. S. R. de; LOBO, R. N. B.; PAIVA, S. R. |
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Afiliação: |
GLEISON RICARDO DE BIAZIO, CENARGEN; CONCEPTA MARGARET MCMANUS, UFRGS; POTIRA HERMUCHE, UnB; RENATO FONTES GUIMARÃES, UnB; OSMAR ABÍLIO DE CARVALHO JÚNIOR, UnB; NILTON CORREIA DA SILVA, UnB; BRUNO STÉFANO LIMA DALLAGO, UnB; JOSE CARLOS FERRUGEM MORAES, CPPSUL; CARLOS JOSE HOFF DE SOUZA, CPPSUL; OLIVARDO FACO, CNPC; ADRIANA MELLO DE ARAUJO, CPAMN; HYMERSON COSTA AZEVEDO, CPATC; PAULO LUIZ SOUZA CARNEIRO, UESB; SANDRA APARECIDA SANTOS, CPAP; PAULO SERGIO RIBEIRO DE MATTOS, CPAF-RR; RAIMUNDO NONATO BRAGA LOBO, CNPC; SAMUEL REZENDE PAIVA, CENARGEN. |
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Título: |
Integração de dados de georeferenciamento e dados genéticos para o manejo da biodiversidade de recursos genéticos de ovinos no Brasil. |
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Ano de publicação: |
2012 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE RECURSOS GENÉTICOS, 2., 2012, Belém, PA. Anais... Brasília, DF: Sociedade Brasileira de Recursos Genéticos, 2012. |
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Páginas: |
4 p. |
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Descrição Física: |
1 CD-ROM. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Existem relativamente poucas coleções de germoplasma/bancos de DNA de animais domésticos de produção distribuídos pelo Brasil. Estas coleções precisam de estudos básicos, a fim de atender as demandas futuras no país e até do mundo. O objetivo deste trabalho foi realizar uma análise crítica de um Banco de DNA a partir de dados espaciais (dados georreferenciados) e genéticos em relação aos locais de origem a partir de 3518 amostras de DNA originados de 17 diferentes grupos genéticos ou raças de ovelhas do Banco de DNA e Tecidos localizado no Laboratório de Genética Animal da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. O georeferenciamento mostrou que nem todos os grupos genéticos têm amostras no banco e as coletas foram concentradas no núcleo de conservação. Apenas 21% dos estados com uma determinada raça têm amostras no banco de genes. O número médio de animais amostrados por coleta foi de 32, enquanto a distância média entre pontos de coleta e núcleos de conservação foi 550 km. A raça Somalis Brasileira foi coletada apenas no seu núcleo de conservação. Não foram coletadas amostras para a raça Cariri. Apenas duas fazendas e uma raça no banco são da região norte. Dos 27 estados brasileiros, 13 proveram amostras ao banco de germoplasma, o que mostra a necessidade de coletas em rebanhos fora do sistema oficial de rebanhos de conservação para garantir que os estudos realizados utilizando este germoplasma não são tendenciosos. Sugestões são dadas para a melhoria da quantidade e diversidade de amostras do referido Banco de DNA. MenosExistem relativamente poucas coleções de germoplasma/bancos de DNA de animais domésticos de produção distribuídos pelo Brasil. Estas coleções precisam de estudos básicos, a fim de atender as demandas futuras no país e até do mundo. O objetivo deste trabalho foi realizar uma análise crítica de um Banco de DNA a partir de dados espaciais (dados georreferenciados) e genéticos em relação aos locais de origem a partir de 3518 amostras de DNA originados de 17 diferentes grupos genéticos ou raças de ovelhas do Banco de DNA e Tecidos localizado no Laboratório de Genética Animal da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. O georeferenciamento mostrou que nem todos os grupos genéticos têm amostras no banco e as coletas foram concentradas no núcleo de conservação. Apenas 21% dos estados com uma determinada raça têm amostras no banco de genes. O número médio de animais amostrados por coleta foi de 32, enquanto a distância média entre pontos de coleta e núcleos de conservação foi 550 km. A raça Somalis Brasileira foi coletada apenas no seu núcleo de conservação. Não foram coletadas amostras para a raça Cariri. Apenas duas fazendas e uma raça no banco são da região norte. Dos 27 estados brasileiros, 13 proveram amostras ao banco de germoplasma, o que mostra a necessidade de coletas em rebanhos fora do sistema oficial de rebanhos de conservação para garantir que os estudos realizados utilizando este germoplasma não são tendenciosos. Sugestões são dadas para a melhoria da quantidade e di... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Banco de DNA; Genetic resources conservation; Georeferenciamento; Núcleo de conservação; Recursos genéticos animais. |
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Thesagro: |
DNA; Ovino; Ovis Aries; Recurso genético. |
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Thesaurus Nal: |
Gene banks; Sheep. |
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Categoria do assunto: |
--
G Melhoramento Genético |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/77691/1/649.pdf
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Marc: |
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520 $aExistem relativamente poucas coleções de germoplasma/bancos de DNA de animais domésticos de produção distribuídos pelo Brasil. Estas coleções precisam de estudos básicos, a fim de atender as demandas futuras no país e até do mundo. O objetivo deste trabalho foi realizar uma análise crítica de um Banco de DNA a partir de dados espaciais (dados georreferenciados) e genéticos em relação aos locais de origem a partir de 3518 amostras de DNA originados de 17 diferentes grupos genéticos ou raças de ovelhas do Banco de DNA e Tecidos localizado no Laboratório de Genética Animal da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. O georeferenciamento mostrou que nem todos os grupos genéticos têm amostras no banco e as coletas foram concentradas no núcleo de conservação. Apenas 21% dos estados com uma determinada raça têm amostras no banco de genes. O número médio de animais amostrados por coleta foi de 32, enquanto a distância média entre pontos de coleta e núcleos de conservação foi 550 km. A raça Somalis Brasileira foi coletada apenas no seu núcleo de conservação. Não foram coletadas amostras para a raça Cariri. Apenas duas fazendas e uma raça no banco são da região norte. Dos 27 estados brasileiros, 13 proveram amostras ao banco de germoplasma, o que mostra a necessidade de coletas em rebanhos fora do sistema oficial de rebanhos de conservação para garantir que os estudos realizados utilizando este germoplasma não são tendenciosos. Sugestões são dadas para a melhoria da quantidade e diversidade de amostras do referido Banco de DNA.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
23/03/2022 |
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Data da última atualização: |
24/06/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
PINOTTI, L. M.; TARDIOLI, P. W.; FARINAS, C. S.; FERNÁNDEZ-LORENTE, G.; ORREGO, A. H.; GUISAN, J. M.; PESSELA, B. C. |
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Afiliação: |
CRISTIANE SANCHEZ FARINAS, CNPDIA. |
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Título: |
Stabilization of glycosylated ß-glucosidase by intramolecular crosslinking between oxidized glycosidic chains and lysine residues. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
Applied Biochemistry and Biotechnology, v. 192, 2020. |
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Páginas: |
325?337 |
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DOI: |
https://doi.org/10.1007/s12010-020-03321-x |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Many industrial enzymes can be highly glycosylated, including the β-glucosidase enzymes. Although glycosylation plays an important role in many biological processes, such chains can cause problems in the multipoint immobilization techniques of the enzymes, since the glycosylated chains can cover the reactive groups of the protein (e.g., Lys) and do not allow those groups to react with reactive groups of the support (e.g., aldehyde and epoxy groups). Nevertheless, the activated glycosylated chains can be used as excellent crosslinking agents. The glycosylated chains when oxidized with periodate can generate aldehyde groups capable of reacting with the amino groups of the protein itself. Such intramolecular crosslinks may have significant stabilizing effects. In this study, we investigated if the intramolecular crosslinking occurs in the oxidized βglucosidase and its effect on the stability of the enzyme. For this, the oxidation of glycosidic chains of β-glucosidase was carried out, allowing to demonstrate the formation of aldehyde groups and subsequent interaction with the amine groups and to verify the stability of the different forms of free enzyme (glycosylated and oxidized). Furthermore, we verified the influence of the glycosidic chains on the immobilization of β-glucosidase from Aspergillus niger and on the consequent stabilization. The results suggest that intramolecular crosslinking occurred and consequently the oxidized enzyme showed a much greater stabilization than the native enzyme (glycosylated). When the multipoint immobilization was performed in amino-epoxy-agarose supports, the stabilization of the oxidized enzyme increases by a 6-fold factor. The overall stabilization strategy was capable to promote an enzyme stabilization of 120-fold regarding to the soluble unmodified enzyme. MenosMany industrial enzymes can be highly glycosylated, including the β-glucosidase enzymes. Although glycosylation plays an important role in many biological processes, such chains can cause problems in the multipoint immobilization techniques of the enzymes, since the glycosylated chains can cover the reactive groups of the protein (e.g., Lys) and do not allow those groups to react with reactive groups of the support (e.g., aldehyde and epoxy groups). Nevertheless, the activated glycosylated chains can be used as excellent crosslinking agents. The glycosylated chains when oxidized with periodate can generate aldehyde groups capable of reacting with the amino groups of the protein itself. Such intramolecular crosslinks may have significant stabilizing effects. In this study, we investigated if the intramolecular crosslinking occurs in the oxidized βglucosidase and its effect on the stability of the enzyme. For this, the oxidation of glycosidic chains of β-glucosidase was carried out, allowing to demonstrate the formation of aldehyde groups and subsequent interaction with the amine groups and to verify the stability of the different forms of free enzyme (glycosylated and oxidized). Furthermore, we verified the influence of the glycosidic chains on the immobilization of β-glucosidase from Aspergillus niger and on the consequent stabilization. The results suggest that intramolecular crosslinking occurred and consequently the oxidized enzyme showed a much greater stabilization than... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Immobilization; Stabilization enzymes. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aMany industrial enzymes can be highly glycosylated, including the β-glucosidase enzymes. Although glycosylation plays an important role in many biological processes, such chains can cause problems in the multipoint immobilization techniques of the enzymes, since the glycosylated chains can cover the reactive groups of the protein (e.g., Lys) and do not allow those groups to react with reactive groups of the support (e.g., aldehyde and epoxy groups). Nevertheless, the activated glycosylated chains can be used as excellent crosslinking agents. The glycosylated chains when oxidized with periodate can generate aldehyde groups capable of reacting with the amino groups of the protein itself. Such intramolecular crosslinks may have significant stabilizing effects. In this study, we investigated if the intramolecular crosslinking occurs in the oxidized βglucosidase and its effect on the stability of the enzyme. For this, the oxidation of glycosidic chains of β-glucosidase was carried out, allowing to demonstrate the formation of aldehyde groups and subsequent interaction with the amine groups and to verify the stability of the different forms of free enzyme (glycosylated and oxidized). Furthermore, we verified the influence of the glycosidic chains on the immobilization of β-glucosidase from Aspergillus niger and on the consequent stabilization. The results suggest that intramolecular crosslinking occurred and consequently the oxidized enzyme showed a much greater stabilization than the native enzyme (glycosylated). When the multipoint immobilization was performed in amino-epoxy-agarose supports, the stabilization of the oxidized enzyme increases by a 6-fold factor. The overall stabilization strategy was capable to promote an enzyme stabilization of 120-fold regarding to the soluble unmodified enzyme.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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