Data/hora: 09/06/2024 16:31:36

Biblioteca(s): | Embrapa Agroindústria de Alimentos.
Data corrente: | 12/11/2018
Data da última atualização: | 06/06/2023
Autoria: | TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S.
Afiliação: | H. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT.
Título: | Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.
Ano de publicação: | 2018
Fonte/Imprenta: | In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018.
Páginas: | 4 p.
Idioma: | Português
Notas: | COBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
Conteúdo: | O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
Thesagro: | Atividade Enzimática.
Categoria do assunto: | --
URL: | http://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/185793/1/Tavares-et-al-2018-Octil-vf-Copy.pdf
Registro original: | Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA)
Exemplares: | CTAA - (14248-1) - UPC - AA - DD -  -  -  - DIS