Data/hora: 20/06/2024 16:02:25

Biblioteca(s): 	Embrapa Pecuária Sudeste.	
Data corrente: 	10/01/2024	
Data da última atualização: 	15/01/2024	
Autoria: 	COTO, A. L. DE S.; PEREIRA, A. A.; OLIVEIRA, S. D.; MORITZ, M. N. DE O.; ROCHA, A. M. F. DA; SILVA, P. R. D.; SILVA, N. S. M. DA; NOGUEIRA, A. R. de A.; GAVA, L. M.; SERAPHIM, T. V.; BORGES, J. C.	
Afiliação: 	AMANDA LAIS DE SOUZA COTO, University of São Paulo; ARTHUR ALEXANDRE PEREIRA, University of São Paulo; SABRINA DORTA OLIVEIRA, University of São Paulo; MILENE NOBREGA DE OLIVEIRA MORITZ, University of São Paulo; ARTHUR MORAES FRANCO DA ROCHA, University of São Paulo; PAULO ROBERTO DORES-SILVA, University of São Paulo; NOELI SOARES MELO DA SILVA, University of São Paulo; ANA RITA DE ARAUJO NOGUEIRA, CPPSE; LISANDRA MARQUES GAVA, Federal University of São Carlos; THIAGO VAGAS SERAPHIM, University of São Paulo; JÚLIO CÉSAR BORGES, University of São Paulo.	
Título: 	Structural characterization of the human DjC20/HscB cochaperone in solution.	
Ano de publicação: 	2024	
Fonte/Imprenta: 	Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, v. 1872, n. 1, 2024, 140970.	
DOI: 	10.1016/j.bbapap.2023.140970	
Idioma: 	Inglês	
Conteúdo: 	J-domain proteins (JDPs) form a very large molecular chaperone family involved in proteostasis processes, such as protein folding, trafficking through membranes and degradation/disaggregation.	
Palavras-Chave: 	DjC20; DnaJC20; HscB; HSPA9.	
Thesaurus Nal: 	Molecular chaperones; Protein folding.	
Categoria do assunto: 	W Química e Física	
Registro original: 	Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE)	
Exemplares: 	CPPSE - (26306-1) - UPC - AP - DD - PROCI-2023.00160 - COT - 2024.00030 - DIS