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| Registros recuperados : 770 | |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
09/03/2010 |
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Autoria: |
NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; WAJNBERG, E. |
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Afiliação: |
USP-IFSC; EMBRAPA-CNPDIA; CBPF-Rio de Janeiro. |
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Título: |
Processos de relaxação spin rede e estrutura de hemoproteínas. |
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Ano de publicação: |
1988 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988. |
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Páginas: |
p.28. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Nos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura; Hemoproteínas; Processos; Relaxação; Spin rede. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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