Data/hora: 23/06/2024 17:22:00

Biblioteca(s): 	Embrapa Instrumentação.	
Data corrente: 	09/10/2003	
Data da última atualização: 	08/05/2008	
Autoria: 	FORATO, L. A.; DORIGUETTO, A. C.; FISCHER, H.; MASCARENHAS, Y. P.; CRAIEVICH, A. F.; GARRATT, R. C.; COLNAGO, L. A.	
Afiliação: 	Embrapa Instrumentação Agropecuária, São Carlos, SP.	
Título: 	Conformations of Z19 and pennisetin proteins in solutin.	
Ano de publicação: 	2002	
Fonte/Imprenta: 	. ACTIVIT REPORT. BRAZILIAN SYNCHROTRON LIGHT LABORATORY 2001, Campinas, p. 41-42, 2002.	
Idioma: 	Inglês	
Conteúdo: 	The low-resolution shapes of Z19, pennisetin (Z22) and Zx jproteins in solution were determined from synchrotron SAXS data using an ab initio simulated annealing algorithm. The results indicated that the radius of gyration of these three proteins are 38(1)A° , 44(1)A° and 51(3)A° and their maximum dimension 120(10)A°, 150(10)A°  and 205(10)A° , respectively. The z19 and Z22 proteins have an elongated prolate shape. The Zx protein aggregates forming "dimers" pf Z19 and Z22.	
Palavras-Chave: 	Low-resolution shapes; Maize stroge proteins; Proteins in solution; Z19; Z22; Zeins.	
Thesagro: 	Zeína.	
Categoria do assunto: 	--	
Registro original: 	Embrapa Instrumentação (CNPDIA)	
Exemplares: 	CNPDIA - (8132-1) - UPC - SP - -- - PROCI-02.00137 -  - 2002.00137 - DIS