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Biblioteca(s): | Embrapa Caprinos e Ovinos.
Data corrente: | 28/08/2002
Data da última atualização: | 05/04/2019
Autoria: | EGITO, A. S. do.
Afiliação: | ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC.
Título: | Les proteines du lait de jument: caracterisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine l.
Ano de publicação: | 2002
Fonte/Imprenta: | 2002.
Páginas: | 135 f.
Idioma: | Francês
Notas: | Thèse (Docteur en Biochimie) - Faculte des Science et Techniques, Université Henri Poincaré, Nancy 1.
Conteúdo: | Resumo: A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em decorrência do leite ser utilizado na produção de cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento; mais substancial das propriedades físico-químicas do leite de eqüino promoverá uma valorização: dos constituintes deste leite, principalmente das proteínas. O objectivo deste trabalho foi a obtenção de um melhor conhecimento das proteínas lactoséricas e das caséinas do leite de égua, como também investigar possíveis atividades biológicas dos peptídeos. Em decorrência de possíveis desnaturações advindas de processos industriais do leite, optou-se pela análise deste na forma in natura ou congelado imediatamente após a coleta. A análise do perfil eletroforético das caseínas permitiu diferenciar o leite de diferentes mamíferos estudados, como também de diferentes tipos raciais de eqünos. O estudo das proteínas do lactosoro por eletroforese uni e bidimensional revelou a heterogeneidade da a-Iactalbumina (forma glicosilada) e da lisozima (forma glicosilada). Com o intuito de pesquisar e identificar as glicoproteínas presentes em pequena quantidade no leite equino, foi desenvolvido um método sensível, em protéinas do leite bovino, utilizando a coloração de Schiff e a microsequenciamento sobre membrana. Aplicado nas caséinas do leite de égua, este método permitiu evidenciar a presença da caseína K glicosilada. A caseína K foi obtida por cromatografia de afinidade a uma lecitina imobilizada, a lecitina de germe de trigo (WGA). O estudo da susceptibilidade das casinhas K e B de égua,através da hidrólises pela quimosina mostrou que estas duas caseínas apresentam um local de preferencia de corte enzimàtico (Ligação 190Leu-Tyr191 para a caseína  b e 97Phe-Ile98 para a caserna K). Como resultado foi demonstrado a presença da paracaseina K e do glicomacropeptídio. O local preferencial de hidrólises pela quimosina, o teor elevado de O-glicosilação assim como a estrutura primaria mostra que a caserna K equina é próxima da caserna K humana. Com relação a caseína asl observou-se que a mesma foi fracionada em vários locais pela quimosina. Uma grande parte da estrutura primaria (70%) da caseína asl foi determinada por microsequençagem de peptídeos obtidos através da hidrólises pela tripsina e quimosina. As casernas asl, K, tipo y e peptídeos proteoses-peptonas do tipo 5 foram separados e caracterizados através de técnicas de .cromatografia e de eletroforeses uni e bidimensional. As casernas asl, B, K, mostraram uma grande heterogeneidade eletroforética resultante provavelmente de variáveis graus de modificações pós-translacional (fosforilação e glicosilação). Paralelamente, a presença de caseína eqüina do tipo as2 foi evidenciada. A hidrólises, pela tripsina da caseína asl e purificadas permitiu o isolamento de peptídeos que apresentaram uma atividade inibitória da enzima de conversão de angiotensina I sendo, portanto, potencialmente : anti-hipertensivos. Um peptídeo correspondente ao fragmento 32-40 da caseína b eqüina foi sintetizado e a concentração necessária para reduzir 50% da actividade enzimatica (IC50) foi de 285 mM. Esta concentração é da mesma ordem de grandeza que numerosos peptídeos inibidores conhecidos, provenientes de diversas proteínas de interesse agroalimentar.
Palavras-Chave: | Angiotensin converting enzyme; Biological activity; Enzima de conversao de angiotensina; Equine casein; Glycoprotein; Leite de egua; Lisosima Mare milk; Purificacao de proteina.
Thesagro: | Caseína.
Thesaurus Nal: | lysozyme.
Categoria do assunto: | --
Registro original: | Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC)
Exemplares: | CNPC - (14824-1) - UPC - TS - PP - TS 2002.00001 - VAS - 2002.00001 - DIS