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Registros recuperados : 3 | |
1. | | BEZERRA, L. M. da C.; LIMA, E. D. P. de A.; LINO, R. de S.; SILVA, J. J. da; DIAS, M. da G. P.; ROCHA, M. de M.; SILVA, K. J. D. e. Influência do processamento térmico sobre o atributo cor dos grãos de feijão-caupi [Vigna unguiculata (L.) Walp.] da subclasse comercial fradinho. In: CONGRESSO NACIONAL DE FEIJÃO-CAUPI, 4., 2016, Sorriso. Feijão-caupi: avanços e desafios tecnológicos e de mercados: resumos. Brasília, DF: Embrapa, 2016. p. 225. Na publicação: Kaesel Jackson Damasceno-Silva. Biblioteca(s): Embrapa Meio-Norte. |
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2. | | GOUVEIA JÚNIOR, J.; GARCIA. J. A. B.; LINO, R. A.; SOUZA, J. M. C.; MORAES, E. H. B. K.; SILVA, L. F. C. e; TOMICH, T. R.; BATISTA, E. D. Effects of trace mineral source and exogenous enzymes on ruminal in vitro fermentation of roughage-based or concentrate-based simulated diets. Animal Feed Science and Technology, v. 310, 115930, 2024. Biblioteca(s): Embrapa Gado de Leite. |
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3. | | FORNAZIER, R.; RODRIGUES, D. J.; JÚNIOR, V. R.; ALBINO, L. F. T.; TAVERNARI, F. de C.; SILVA, D.; ROSTAGNO, H. S.; MAIA, R. C.; LINO, R.; KREUZ, B. S. Yeast cell wall as an alternative to AGP in broilers diets. In: PSA ANNUAL MEETING, 2017, Orlando. Abstracts... Orlando: Poultry Science Association, 2017. p. 170-171. Publicado em: Poultry Science, v. 96, E-Suppl. 1, 2017. Biblioteca(s): Embrapa Suínos e Aves. |
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Registros recuperados : 3 | |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/07/2006 |
Data da última atualização: |
22/02/2016 |
Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
Ano de publicação: |
2005 |
Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
Páginas: |
19 p. |
Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
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