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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Informática Agropecuária. |
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Data corrente: |
25/04/2006 |
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Data da última atualização: |
17/01/2020 |
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Autoria: |
SANTOS, M. T.; FERRAZ, L. F. C.; REIS, F. C.; FALCÃO, P. R. K.; NESHICH, G.; OTTOBONI, L. M. M. |
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Afiliação: |
CBMEG/Unicamp; CBMEG/Unicamp; CBMEG/Unicamp; PAULA REGINA KUSER FALCAO, CNPTIA; GORAN NESIC, CNPTIA; CBMEG/Unicamp. |
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Título: |
Análise estrutural e funcional da proteína CMP quinase de Acidithiobacillus ferrooxidans. |
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Ano de publicação: |
2005 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE GENÉTICA, 51., 2005, Águas de Lindóia. Resumos... Águas de Lindóias: SBG, 2005. |
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Páginas: |
p. 1075. |
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ISBN: |
85-89109-05-4 |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Na publicação: Falcão, PK. |
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Conteúdo: |
Acidithiobacilius ferrooxidans é uma bactéria Gram-negativa de grande importância econômica, envolvida na biolixiviação de metais. A biolixiviação pode ser afetada por vários fatores dentre eles, alterações no pH ótimo de cultivo da bactéria (pH 1,8). Curvas de crescimento e experimentos de respirometria mostraram que tanto o crescimento quanto o consumo de oxigênio são afetados quando a bactéria é cultivada em pH 1,2 e 3,0. A análise da expressão diferencial de genes através de RAP-PCR (RNA arbitrarily primed polymerase chain reaction), utilizando RNA isolado de células cultivadas em diferentes pHs, permitiu o isolamento de um cDNA com expressão mais acentuada em pH 1,8. A seqüência deste cDNA apresentou similaridade com o gene cmk que codifica a enzima citosina monofosfato quinase (CMP quinase). Esta enzima é essencial para o crescimento da bactéria pois catalisa a fosforilação de nucleosídeos monofosfato (preferencialmente citosina - CMP), passo indispensável na síntese de ácidos nucléicos. A seqüência completa do gene foi obtida com base no genoma não anotado de Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC23270 (www.tigr.com). Uma busca por estruturas que poderiam ser utilizadas na modelagem desta proteína foi realizada no banco de dados de estruturas de proteínas (PDB-Protein Data Bank). Como resultado obtivemos duas estruturas, uma CMP quinase complexada com substrato e outra em sua forma livre, ambas com identidade superior a 55%. Utilizando o programa de modelagem MODELLER foram obtidos dois modelos tri-dimensionais da enzima CMP quinase de A. ferrooxidans. A avaliação e análise estrutural destes modelos com o objetivo de entender melhor o funcionamento desta enzima está sendo feita com o auxílio do programa Gold STING. As diferenças estruturais observadas entre os dois modelos são resultado da presença do substrato. A modelagem molecular estrutural permite fazer análises funcionais com base na estrutura tridimensional da proteína. A expressão reprimida do gene cmk em diferentes pHs ressaltam a importância do pH ótimo na expressão de genes relevantes em Acidithiobacillus ferrooxidans. MenosAcidithiobacilius ferrooxidans é uma bactéria Gram-negativa de grande importância econômica, envolvida na biolixiviação de metais. A biolixiviação pode ser afetada por vários fatores dentre eles, alterações no pH ótimo de cultivo da bactéria (pH 1,8). Curvas de crescimento e experimentos de respirometria mostraram que tanto o crescimento quanto o consumo de oxigênio são afetados quando a bactéria é cultivada em pH 1,2 e 3,0. A análise da expressão diferencial de genes através de RAP-PCR (RNA arbitrarily primed polymerase chain reaction), utilizando RNA isolado de células cultivadas em diferentes pHs, permitiu o isolamento de um cDNA com expressão mais acentuada em pH 1,8. A seqüência deste cDNA apresentou similaridade com o gene cmk que codifica a enzima citosina monofosfato quinase (CMP quinase). Esta enzima é essencial para o crescimento da bactéria pois catalisa a fosforilação de nucleosídeos monofosfato (preferencialmente citosina - CMP), passo indispensável na síntese de ácidos nucléicos. A seqüência completa do gene foi obtida com base no genoma não anotado de Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC23270 (www.tigr.com). Uma busca por estruturas que poderiam ser utilizadas na modelagem desta proteína foi realizada no banco de dados de estruturas de proteínas (PDB-Protein Data Bank). Como resultado obtivemos duas estruturas, uma CMP quinase complexada com substrato e outra em sua forma livre, ambas com identidade superior a 55%. Utilizando o programa de modelagem MODELLER fo... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Biolixiviação de metais; Proteína CMP quinase. |
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Thesagro: |
Bactéria. |
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Thesaurus Nal: |
Acidithiobacillus ferrooxidans. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Registro original: |
Embrapa Informática Agropecuária (CNPTIA) |
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| Registros recuperados : 62 | |
| 9. |  | RIBEIRO, C.; FALCAO, P. R. K.; NESHICH, G.; SANTORO, M. Serine proteases analysis based on phylogenetic trees constructed from the sequence and structure alignments. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster I-48. Na publicação: Paula Kuser.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Informática Agropecuária. |
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| 10. | | BRANDÃO, M. M.; FALCAO, P. R. K.; NESHICH, G. Structural parameters to filter crucial catalytic site aminoacids from fructose 1,6-bisphosphate aldolase. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster I-21. Na publicação: Paula R. Kuser.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Informática Agropecuária. |
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| 18. | | SANTOS, M. T.; FERRAZ, L. F. C.; REIS, F. C.; FALCÃO, P. R. K.; NESHICH, G.; OTTOBONI, L. M. M. Análise estrutural e funcional da proteína CMP quinase de Acidithiobacillus ferrooxidans. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE GENÉTICA, 51., 2005, Águas de Lindóia. Resumos... Águas de Lindóias: SBG, 2005. p. 1075. Na publicação: Falcão, PK.| Biblioteca(s): Embrapa Informática Agropecuária. |
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| 19. | | FALCAO, P. R. K.; YAMAGISHI, M. E. B.; BORRO, L.; MANCINI, A. L.; HIGA, R. H.; NESHICH, G. Identification of folding essential residues by looking at an extensive DB of the structure descriptors in Diamond STING. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 13., 2005, Detroit. Program... Detroit: ISCB, 2005. p. 71. Poster A-47. Na publicação: Paula Kuser; Michel Yamagishi; Adauto Mancini; Roberto Higa; Goran Neshich.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Informática Agropecuária. |
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| 20. | | GUELFI, A.; CHABREGAS, S. M.; FALCO, M. C.; FALCAO, P. R. K.; NESHICH, G.; AZEVEDO, R. A. Molecular dynamics analysis of glutathione transferases sugarcane mutants and their interactions with atrazine. In: X-MEETING; INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE AB3C, 1., 2005, Caxambu. [Proceedings...]. [S.l.]: Associação Brasileira de Bioinformática e Biologia Computacional, 2005. p. 94. X-meeting 2005. Presented posters.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Informática Agropecuária. |
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| Registros recuperados : 62 | |
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| Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
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