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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agroindústria de Alimentos. Para informações adicionais entre em contato com ctaa.biblioteca@embrapa.br. |
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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
11/12/2023 |
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Data da última atualização: |
11/12/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SANTOS, W. O.; SANTOS, K. M. O. dos; CHAVES, A. C. S. D.; SILVA, C. M. |
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Afiliação: |
WELISON OLIVEIRA SANTOS, UFRRJ; KARINA MARIA OLBRICH DOS SANTOS, CTAA; ANA CAROLINA SAMPAIO DORIA CHAVES, CTAA; CAROLINE MELLINGER SILVA, CTAA. |
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Título: |
Caracterização de um leite fermentado concentrado probiótico com farinha da casca de jabuticaba. |
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Ano de publicação: |
2023 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO LATINO AMERICANO DE CIÊNCIA DE ALIMENTOS E NUTRIÇÃO, 15., 2023, Campinas. A revolução da ciência de alimentos e nutrição: alimentando o mundo de forma sustentável: caderno [eletrônico] de resumos. Campinas: Galoá, 2023. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
SLACAN; 164519 Pôster. |
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Conteúdo: |
Nas últimas décadas, observa-se uma crescente demanda por alimentos funcionais, dentre eles, os leites fermentados merecem destaque por serem excelentes veículos para probióticos e prebióticos. Nesta pesquisa, foram desenvolvidas e caracterizadas duas formulações de leites fermentados concentrados com a bactéria probiótica Lactiplantibacillus plantarum (L. plantarum) CNPC003 com e sem farinha da casca de jabuticaba (FCJ). A FCJ foi adicionada ao leite antes da pasteurização, ou seja, estava presente na fermentação que foi realizada por L. plantarum em co-cultura com a bactéria comercial Streptococcus thermophilus TA-40®. Na formulação LFFCJ adicionou-se 1% de FCJ e na formulação controle (LFC) não teve adição de FCJ. Avaliou-se o efeito FCJ na viabilidade do L. plantarum durante 28 dias de armazenagem refrigerada, as contagens permaneceram acima de 10⁶ UFC/g e foram significativamente mais altas no LFFCJ em todas as semanas, exceto na primeira. Até o final da vida útil, os leites fermentados concentrados apresentaram concentrações do L. plantarum acima de 10⁶ UFC/g, sendo que, na porção de 200 g, a contagem ficou acima de 10⁸. As formulações não apresentaram pós-acidificação e não houve variação significativa do pH ao longo dos 28 dias de armazenagem, LFC variou de 4,61 a 4,45 e o LFFCJ de 4,92 a 4,78. O LFFCJ apresentou 3,89% de lipídeos, 3,10% de proteína, 78,19% de umidade, 0,72% de cinzas e 0,68% de acidez titulável, além de 58,75 mg/100 g de composto fenólicos totais, 12,34 mg/100 g de antocianinas totais e a capacidade antioxidante foi de 3,92 µmol trolox/g. O presente estudo evidenciou que o leite fermentado concentrado com FCJ foi tecnologicamente viável, uma vez que o produto apresentou qualidade físico-química, microbiológica e as contagens de L. plantarum permaneceram acima do mínimo estipulado na literatura e legislação vigente para ser considerado probiótico. MenosNas últimas décadas, observa-se uma crescente demanda por alimentos funcionais, dentre eles, os leites fermentados merecem destaque por serem excelentes veículos para probióticos e prebióticos. Nesta pesquisa, foram desenvolvidas e caracterizadas duas formulações de leites fermentados concentrados com a bactéria probiótica Lactiplantibacillus plantarum (L. plantarum) CNPC003 com e sem farinha da casca de jabuticaba (FCJ). A FCJ foi adicionada ao leite antes da pasteurização, ou seja, estava presente na fermentação que foi realizada por L. plantarum em co-cultura com a bactéria comercial Streptococcus thermophilus TA-40®. Na formulação LFFCJ adicionou-se 1% de FCJ e na formulação controle (LFC) não teve adição de FCJ. Avaliou-se o efeito FCJ na viabilidade do L. plantarum durante 28 dias de armazenagem refrigerada, as contagens permaneceram acima de 10⁶ UFC/g e foram significativamente mais altas no LFFCJ em todas as semanas, exceto na primeira. Até o final da vida útil, os leites fermentados concentrados apresentaram concentrações do L. plantarum acima de 10⁶ UFC/g, sendo que, na porção de 200 g, a contagem ficou acima de 10⁸. As formulações não apresentaram pós-acidificação e não houve variação significativa do pH ao longo dos 28 dias de armazenagem, LFC variou de 4,61 a 4,45 e o LFFCJ de 4,92 a 4,78. O LFFCJ apresentou 3,89% de lipídeos, 3,10% de proteína, 78,19% de umidade, 0,72% de cinzas e 0,68% de acidez titulável, além de 58,75 mg/100 g de composto fenólicos totais, 1... Mostrar Tudo |
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Thesagro: |
Jabuticaba. |
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Categoria do assunto: |
Q Alimentos e Nutrição Humana |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
20/07/2018 |
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Data da última atualização: |
07/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
SANTOS, R. V. dos; VILLALTA-ROMERO, F.; STANISIC, D.; BORRO, L.; NESHICH, G.; TASIC, L. |
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Afiliação: |
RONEY VANDER DOS SANTOS, IQ/Unicamp; FABIAN VILLALTA-ROMERO, IQ/Unicamp, Instituto Tecnológico de Costa Rica; DANIJELA STANISIC, IQ/Unicamp; LUIZ BORRO, Unicamp, CNPTIA; GORAN NESIC, CNPTIA; LJUBICA TASIC, IQ/Unicamp. |
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Título: |
Citrus bioflavonoid, hesperetin, as inhibitor of two thrombin-like snake venom serine proteases isolated from Crotalus simus. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
Toxicon, v. 143, p. 36-43, Mar. 2018. |
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DOI: |
https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2018.01.005 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Around 5.5 million people suffer from snakebites per year, with about 400,000 cases with some type of sequelae, such as amputation, and 20,000 to 125,000 cases with the fatal end. Usually, the victim outcome depends on correct, agile and many times in situ intervention based on the proper identification of the snake venom type and its potential effects, among other factors. Therefore, knowledge on the snake venom composition and a research on inhibitors of snake venom target components might ameliorate envenoming dangerous outcome. Herein, two thrombin-like serine proteases from the Crotalus simus snake venom - SVSP1 and SVSP2 - were isolated in two chromatographic steps, using gel filtration and then RP-HPLC. They showed molecular masses of around 31.3 and 24.6 kDa, respectively, and mostly b-sheet secondary structure features. The SVSP1 and SVSP2 were sequenced using tandem mass spectrometry (Q-TOF). Using the known serine protease structure (PDB entry: 4e7n), which was evaluated as homologous to the two target proteins, in silico docking results showed that hesperetin is its excellent inhibitor. Using in vitro tests with the commercial hesperetin, kinetic parameters were obtained for SVSPs against the synthetic substrate BApNA. Obtained results pointed that hesperetin might act as an uncompetitive (SVSP1) or mixed (SVSP2) inhibitor. Also, the fluorescence quenching upon inhibition was observed, as well as, red shift in maximums of around 20 nm, which indicate that the tryptophan residues in the target enzymes suffered conformational changes caused by hesperetin binding. Thus, a naturally occurring flavone that can easily be extracted from oranges might serve as low-cost inhibitor of the investigated snake venom proteases. MenosAround 5.5 million people suffer from snakebites per year, with about 400,000 cases with some type of sequelae, such as amputation, and 20,000 to 125,000 cases with the fatal end. Usually, the victim outcome depends on correct, agile and many times in situ intervention based on the proper identification of the snake venom type and its potential effects, among other factors. Therefore, knowledge on the snake venom composition and a research on inhibitors of snake venom target components might ameliorate envenoming dangerous outcome. Herein, two thrombin-like serine proteases from the Crotalus simus snake venom - SVSP1 and SVSP2 - were isolated in two chromatographic steps, using gel filtration and then RP-HPLC. They showed molecular masses of around 31.3 and 24.6 kDa, respectively, and mostly b-sheet secondary structure features. The SVSP1 and SVSP2 were sequenced using tandem mass spectrometry (Q-TOF). Using the known serine protease structure (PDB entry: 4e7n), which was evaluated as homologous to the two target proteins, in silico docking results showed that hesperetin is its excellent inhibitor. Using in vitro tests with the commercial hesperetin, kinetic parameters were obtained for SVSPs against the synthetic substrate BApNA. Obtained results pointed that hesperetin might act as an uncompetitive (SVSP1) or mixed (SVSP2) inhibitor. Also, the fluorescence quenching upon inhibition was observed, as well as, red shift in maximums of around 20 nm, which indicate that the try... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Análise in silico; Análise in vitro; Crotalus simus; Inibição enzimática; Snake venom serine proteases; Veneno de cobra. |
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Thesaurus NAL: |
Enzyme inhibition; Hesperetin. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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Marc: |
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520 $aAround 5.5 million people suffer from snakebites per year, with about 400,000 cases with some type of sequelae, such as amputation, and 20,000 to 125,000 cases with the fatal end. Usually, the victim outcome depends on correct, agile and many times in situ intervention based on the proper identification of the snake venom type and its potential effects, among other factors. Therefore, knowledge on the snake venom composition and a research on inhibitors of snake venom target components might ameliorate envenoming dangerous outcome. Herein, two thrombin-like serine proteases from the Crotalus simus snake venom - SVSP1 and SVSP2 - were isolated in two chromatographic steps, using gel filtration and then RP-HPLC. They showed molecular masses of around 31.3 and 24.6 kDa, respectively, and mostly b-sheet secondary structure features. The SVSP1 and SVSP2 were sequenced using tandem mass spectrometry (Q-TOF). Using the known serine protease structure (PDB entry: 4e7n), which was evaluated as homologous to the two target proteins, in silico docking results showed that hesperetin is its excellent inhibitor. Using in vitro tests with the commercial hesperetin, kinetic parameters were obtained for SVSPs against the synthetic substrate BApNA. Obtained results pointed that hesperetin might act as an uncompetitive (SVSP1) or mixed (SVSP2) inhibitor. Also, the fluorescence quenching upon inhibition was observed, as well as, red shift in maximums of around 20 nm, which indicate that the tryptophan residues in the target enzymes suffered conformational changes caused by hesperetin binding. Thus, a naturally occurring flavone that can easily be extracted from oranges might serve as low-cost inhibitor of the investigated snake venom proteases.
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Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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