BDPA - Bases de Dados da Pesquisa Agropecuária Embrapa
 






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Biblioteca(s):  Embrapa Agroindústria de Alimentos.
Data corrente:  27/07/2015
Data da última atualização:  12/02/2016
Tipo da produção científica:  Artigo em Periódico Indexado
Autoria:  SILVA, C. M.; ROSA, L. O. L.; STEPHAN, M. P.; BRIGIDA, A. I. S.; CABRAL, L. M. C.; SILVA, G. O. DA; GUARIDO, K. L.; GOMES, D. M.; SILVA-SANTOS, J. E. DA.
Afiliação:  CAROLINE MELLINGER SILVA, CTAA; LUISA O. L. ROSA, UFRJ; MARILIA PENTEADO STEPHAN, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CTAA; LOURDES MARIA CORREA CABRAL, CTAA; GABRIEL O. DA SILVA, UFSC; KARLA L. GUARIDO, UFSC; DANILO MACÊDO GOMES, UFSC; JOSÉ EDUARDO DA SILVA-SANTOS, UFSC.
Título:  Dual function peptides from pepsin hydrolysates of whey protein isolate.
Ano de publicação:  2015
Fonte/Imprenta:  International Dairy Journal, v. 48, p. 73-79, sep., 2015.
ISSN:  0958-6946
Idioma:  Inglês
Conteúdo:  The aim of this study was to investigate the effect of pepsin hydrolysates of whey protein isolate (WPI) on vascular relaxation and emulsifying capacity. WPI was subjected to pepsin hydrolysis for 5 h. The chromatographic profiles of the samples showed the formation of a wide variety of peptides. Addition of WPI hydrolysates in phenylephrine-contracted rat aortic rings induced a similar concentrationdependent relaxation in both endothelium-intact and endothelium-denuded preparations. In endothelium-denuded vessels the maximum relaxation induced by WPI fractions increased along the time, reaching over 70% after 3 h-hydrolysis on. In addition, the vascular relaxation was not associated with an inhibition of the angiotensin-converting enzyme or activation of Kþ channels. Hydrolysed fractions were further evaluated for the emulsifying capacity (EC) and all tested fractions were able to keep an EC over 60%. These results reinforce the potential of WPI pepsin-hydrolysates as an option in the search for dual function peptides from whey proteins.
Palavras-Chave:  Pepsin hydrolysates; Protein isolate; WPI.
Categoria do assunto:  Q Alimentos e Nutrição Humana
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status URL
CTAA12834 - 1UPCAP - DD
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Registro Completo

Biblioteca(s):  Embrapa Pantanal.
Data corrente:  11/12/2000
Data da última atualização:  11/12/2000
Autoria:  SUAREZ, M. V.; BARBA, C.; FORERO, J.; SERENO, J. R. B.; DIEGUEZ, E.; DELGADO BERMEJO, J. V.
Afiliação:  Universidad de Cordoba (Espanha); Diputacion Provincial de Huelva (Cordoba, Espana); Embrapa Pantanal (Corumba, MS); Asociacion Espanola de Criadores de Cerdo Iberico Puro y de Tronco Iberico (Badajoz, Espana).
Título:  Caracterizacion reproductiva de algunas razas porcinas de origen iberico: I. analisis descriptivo.
Ano de publicação:  2000
Fonte/Imprenta:  In: SIMPOSIO IBERO-AMERICANO SOBRE CONSERVACAO DE RECURSOS GENETICOS ANIMAIS, 1., 2000, Corumba, MS. Anais... Corumba: Embrapa Pantanal, 2000.
Páginas:  p.19.
Idioma:  Espanhol
Conteúdo:  El cerdo de origen mediterraneo esta representado en Espana por un grupo de variedades, estirpes o adaptaciones ecologicas que configuran el cerdo Iberico, las cuales junto con la raza Manchado de Jabugo acaparan las explotaciones extensivas porcinas de la "Espana Seca". El trabajo que aqui se presenta tiene como principal objetivo abordar la caracterizacion reproductiva de las distintas variedades del cerdo iberico y del Manchado de Jabugo dentro del proyecto europeo denominado "European gene banking project for pig genetic resources", una vez finalizados los estudios de caracterizacion morfologica, productiva y genetica.
Palavras-Chave:  Conservation; Evolucao produtiva; Genetic resource; Pig; Productive evolution.
Thesagro:  Animal; Conservação; Porco; Recurso Genético; Reprodução.
Thesaurus NAL:  reproduction.
Categoria do assunto:  --
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Pantanal (CPAP)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status
CPAP47123 - 1UMTPL - --636.082S612a2000.00215
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