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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
16/12/2008 |
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Data da última atualização: |
15/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
KUSER, P.; CUPRI, F.; BLEICHER, L.; POLIKARPOV, I. |
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Afiliação: |
PAULA REGINA KUSER FALCAO, CNPTIA; FÁBIO CUPRI, Laboratório Nacional de Luz Síncrotron; LUCAS BLEICHER, USP; IGOR POLIKARPOV, USP. |
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Título: |
Crystal structure of yeast hexokinase PI in complex with glucose: a classical "induced fit" example revised. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
Proteins, v. 72, n. 2, p. 731-740, 2008. |
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DOI: |
10.1002/prot.21956 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Hexokinase is the first enzyme in the glycolytic pathway that catalyzes the transfer of a phosphoryl group from ATP to glucose to form glucose-6-phosphate and ADP. Two yeast hexokinase isozymes are known, namely PI and PII. Here we redetermined the crystal structure of yeast hexokinase PI from Saccharomyces cerevisiae as a complex with its substrate, glucose, and refined it at 2.95 A resolution. Comparison of the holo-PI yeast hexokinase and apo-hexokinase structures shows in detail the rigid body domain closure and specific loop movements as glucose binds and sheds more light on structural basis of the "induced fit" mechanism of reaction in the HK enzymatic action. We also performed statistical coupling analysis of the hexokinase family, which reveals two co-evolved continuous clusters of amino acid residues and shows that the evolutionary coupled amino acid residues are mostly confined to the active site and the hinge region, further supporting the importance of these parts of the protein for the enzymatic catalysis. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura cristalina; Estrutura de raio-X de hexoquinase; Hexokinase X-ray structure; Statistical coupling analysis. |
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Thesagro: |
Análise estatística; Glicose; Saccharomyces Cerevisiae. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 01831naa a2200253 a 4500
001 1009610
005 2020-01-15
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100 1 $aKUSER, P.
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520 $aHexokinase is the first enzyme in the glycolytic pathway that catalyzes the transfer of a phosphoryl group from ATP to glucose to form glucose-6-phosphate and ADP. Two yeast hexokinase isozymes are known, namely PI and PII. Here we redetermined the crystal structure of yeast hexokinase PI from Saccharomyces cerevisiae as a complex with its substrate, glucose, and refined it at 2.95 A resolution. Comparison of the holo-PI yeast hexokinase and apo-hexokinase structures shows in detail the rigid body domain closure and specific loop movements as glucose binds and sheds more light on structural basis of the "induced fit" mechanism of reaction in the HK enzymatic action. We also performed statistical coupling analysis of the hexokinase family, which reveals two co-evolved continuous clusters of amino acid residues and shows that the evolutionary coupled amino acid residues are mostly confined to the active site and the hinge region, further supporting the importance of these parts of the protein for the enzymatic catalysis.
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700 1 $aPOLIKARPOV, I.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Soja. Para informações adicionais entre em contato com valeria.cardoso@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Soja. |
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Data corrente: |
05/12/2017 |
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Data da última atualização: |
10/01/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
B - 5 |
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Autoria: |
BUENO, A. de F.; FAVETTI, B. M.; QUEIROZ, A. P. de; GONÇALVES, J. |
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Afiliação: |
ADENEY DE FREITAS BUENO, CNPSO; BRUNA MAGDA FAVETTI, IAPAR; ANA PAULA DE QUEIROZ, UFPR; JACIARA GONÇALVES, UFPR. |
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Título: |
Exército do bem. |
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Ano de publicação: |
2017 |
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Fonte/Imprenta: |
Cultivar: grandes culturas, v. 18, n. 222, p. 16-19, nov. 2017. |
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ISSN: |
1516-358X |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Insetos de valor para a sanidade das lavouras. Seletividade de agroquímicos ao controle biológico: seletividade ecológica; Seletividade fisiológica; A importância da preservação dos fungos entomopatogênicos. Uso racional de defensivos. Produtos seletivos à fase de pupa e/ou adulto de espécies do parasitoide Trichogramma spp. |
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Thesagro: |
Controle Biológico. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 00823naa a2200181 a 4500
001 2081489
005 2018-01-10
008 2017 bl uuuu u00u1 u #d
022 $a1516-358X
100 1 $aBUENO, A. de F.
245 $aExército do bem.$h[electronic resource]
260 $c2017
520 $aInsetos de valor para a sanidade das lavouras. Seletividade de agroquímicos ao controle biológico: seletividade ecológica; Seletividade fisiológica; A importância da preservação dos fungos entomopatogênicos. Uso racional de defensivos. Produtos seletivos à fase de pupa e/ou adulto de espécies do parasitoide Trichogramma spp.
650 $aControle Biológico
700 1 $aFAVETTI, B. M.
700 1 $aQUEIROZ, A. P. de
700 1 $aGONÇALVES, J.
773 $tCultivar: grandes culturas$gv. 18, n. 222, p. 16-19, nov. 2017.
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Registro original: |
Embrapa Soja (CNPSO) |
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