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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Para informações adicionais entre em contato com cenargen.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
20/11/2023 |
Data da última atualização: |
20/11/2023 |
Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
Autoria: |
MOREIRA, V. J. V.; PINHEIRO, D. H.; LOURENCO, I. T.; LISEI-DE-SÁ, M. E.; SILVA, M. C. M. da; DANCHIN, E. G. J.; ENGLER, J. de A.; SA, M. F. G. de. |
Afiliação: |
VALDEIR JUNIO VAZ MOREIRA, Université Côte d'Azur, France; DANIELE HELOÍSA PINHEIRO; ISABELA TRISTAN LOURENCO TESSUTTI, Cenargen; MARIA EUGÊNIA LISEI-DE-SÁ, Epamig; MARIA CRISTINA MATTAR DA SILVA, Cenargen; ETIENNE G. J. DANCHIN, Université Côte d'Azur, France; JANICE DE ALMEIDA ENGLER, Université Côte d'Azur, France; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, Cenargen. |
Título: |
O uso do RNA de interferência objetivando o controle de nematoides parasitas de plantas: novos alvos para a proteção de cultivos. |
Ano de publicação: |
2023 |
Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO BRASILEIRO DE GENÉTICA MOLECULAR DE PLANTAS, 8, 2023, Florianópolis, SC. Anais... Florianópolis: SBG, 2023. |
Páginas: |
p. 120 |
Idioma: |
Inglês |
Notas: |
Na publicação: Isabela Tristan Lourenço-tessutti; Maria Cristina Mattar Silva. |
Palavras-Chave: |
Crop-protection; Effector protein; In planta RNAi; New biotechnological tools; Plant-nematode interaction. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia; Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
Data corrente: |
04/03/2022 |
Data da última atualização: |
10/10/2022 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
B - 1 |
Autoria: |
SANTOS, A. DA S.; PEREIRA, G. M.; ALMEIDA, A. M. M. DE; SANTOS, R. R. DOS; TERZI, S. da C.; PACHECO, T. F.; VERMELHO, A. B.; CABRAL, L. M. C.; COURI, S.; DAMASO, M. C. T. |
Afiliação: |
ALEX DA SILVA SANTOS, Univesidade Federal Rural do Rio de Janeiro - UFRRJ; GABRIELA MOYSES PEREIRA, Universidade Federal do Rio de Janeiro - UFRJ; ANA MARIA MAZOTTO DE ALMEIDA, Universidade Federal do Rio de Janeiro - UFRJ; REGIANE RIBEIRO DOS SANTOS, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro - UFRRJ; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; THALYTA FRAGA PACHECO, Universidade Federal do Rio de Janeiro - UFRJ; ALANE BEATRIZ VERMELHO, Universidade Federal do Rio de Janeiro - UFRJ; LOURDES MARIA CORREA CABRAL, CTAA; SONIA COURI, CTAA; MONICA CARAMEZ TRICHES DAMASO, CNPAE. |
Título: |
Production, concentration and partial characterization of an enzymatic extract produced by an Aspergillus niger mutant in solid state fermentation. |
Ano de publicação: |
2022 |
Fonte/Imprenta: |
Preparative Biochemistry & Biotechnology, 2022. |
DOI: |
https://doi.org/10.1080/10826068.2022.2033989 |
Idioma: |
Inglês |
Notas: |
Early Access. |
Conteúdo: |
An enzymatic extract from Aspergillus niger 3T5B8 was produced by Solid State Fermentation (SSF) in aerated columns, using wheat bran as substrate. A combination of extracts produced using three different process conditions varying temperature, pH and aeration formed the final extract (Mixture). The Mixture was concentrated by an ultrafiltration process that partially purified and provided an efficient recovery of the enzymatic activities of xylanase (88.89%), polygalacturonase (89.3%), beta-glucosidase (93.15%), protease (98.68%) and carboxymethylcellulase (CMCase) (98.93%). SDS-PAGE analysis showed 15 visible protein bands in the crude and concentrated Mixture with molecular weights ranging from 15.1 to 104.6 kDa. Thin layer chromatography confirmed the effective action of beta-glucosidase and xylanase hydrolysis activities over cellobiose and xylan, respectively. A central composite design (CCD) with two variables and four replicates at the center points was used to determine the optimal temperature and pH for CMCase and beta-glucosidase. The optimal temperature was 78.9 degrees C and pH 3.8 for CMCase and 52.8 degrees C and pH 4.8 for beta-glucosidase, respectively. |
Palavras-Chave: |
Aspergillus niger 3T5B8; Cellulolytic enzymes; Enzyme concentration; Partial characterization. |
Thesagro: |
Aspergillus Niger. |
Thesaurus NAL: |
Enzymes; Solid state fermentation; Ultrafiltration. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 02304naa a2200349 a 4500 001 2140582 005 2022-10-10 008 2022 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $ahttps://doi.org/10.1080/10826068.2022.2033989$2DOI 100 1 $aSANTOS, A. DA S. 245 $aProduction, concentration and partial characterization of an enzymatic extract produced by an Aspergillus niger mutant in solid state fermentation.$h[electronic resource] 260 $c2022 500 $aEarly Access. 520 $aAn enzymatic extract from Aspergillus niger 3T5B8 was produced by Solid State Fermentation (SSF) in aerated columns, using wheat bran as substrate. A combination of extracts produced using three different process conditions varying temperature, pH and aeration formed the final extract (Mixture). The Mixture was concentrated by an ultrafiltration process that partially purified and provided an efficient recovery of the enzymatic activities of xylanase (88.89%), polygalacturonase (89.3%), beta-glucosidase (93.15%), protease (98.68%) and carboxymethylcellulase (CMCase) (98.93%). SDS-PAGE analysis showed 15 visible protein bands in the crude and concentrated Mixture with molecular weights ranging from 15.1 to 104.6 kDa. Thin layer chromatography confirmed the effective action of beta-glucosidase and xylanase hydrolysis activities over cellobiose and xylan, respectively. A central composite design (CCD) with two variables and four replicates at the center points was used to determine the optimal temperature and pH for CMCase and beta-glucosidase. The optimal temperature was 78.9 degrees C and pH 3.8 for CMCase and 52.8 degrees C and pH 4.8 for beta-glucosidase, respectively. 650 $aEnzymes 650 $aSolid state fermentation 650 $aUltrafiltration 650 $aAspergillus Niger 653 $aAspergillus niger 3T5B8 653 $aCellulolytic enzymes 653 $aEnzyme concentration 653 $aPartial characterization 700 1 $aPEREIRA, G. M. 700 1 $aALMEIDA, A. M. M. DE 700 1 $aSANTOS, R. R. DOS 700 1 $aTERZI, S. da C. 700 1 $aPACHECO, T. F. 700 1 $aVERMELHO, A. B. 700 1 $aCABRAL, L. M. C. 700 1 $aCOURI, S. 700 1 $aDAMASO, M. C. T. 773 $tPreparative Biochemistry & Biotechnology, 2022.
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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