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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
06/08/2004 |
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Data da última atualização: |
26/08/2013 |
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Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. |
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Título: |
IRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION: NAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR. |
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Ano de publicação: |
1985 |
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Fonte/Imprenta: |
ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
EDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU. |
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Conteúdo: |
Tem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP. MenosTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do con... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
EPR; Meta Hb; MetaMb. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao. O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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| Registros recuperados : 11 | |
| 5. |  | NASCIMENTO, O. R.; TABAK, M.; BAFFA FILHO, O.; CARACELLI, I.; MEIRELLES, N.; MARTIN-NETO, L. The role of distal histidine on the stabilization of the iron symmetry in hemeproteins: a electron paramagnetic resonance study=influência da histidina distal na estabilização de simetrias mais altas do íon de ferro em hemoproteínas: um estudo por ressonância paramagnética eletrônica. Arquivos de Biologia e Technologia, Curitiba, v.29, n.1, p.239, 1986. Resumos. ref. FB5 239 Edição de resumos da XV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica=Abstracts of the XIV Annual Meeting of the Brazilian Biochemical Society, 1986, Caxambu.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 6. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. Arquivos de Biologia e Tecnologia, Curitiba, v.29, n.1, p.200, mar. 1986.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 7. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. In: INTERNATIONAL SOCIETY OF MAGNETIC RESONANCE MEETING, 9., 1986, Rio de Janeiro, RJ. Abstracts... Rio de Janeiro: Ismar, 1986. p.94. Ref.C23.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 8. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Estudo por RPE de mudanças conformacionais em hemoproteínas induzidas pela variação no grau de hidratação. In: REUNIÂO ANUAL DA SBPC, 39., jul. 1987, Brasília, DF. Ciência e Cultura, São Paulo, v.39, n.7, p.854, jul. 1987. Suplemento. Resumos. ref.09-G.1.13.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 9. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas. In: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987. Nao-paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 10. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. p.41.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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| 11. | | NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; TABAK, M.; WAJJNBERG, E.; BEMSKI, G.; WINKLER, H.; BILL, E.; TRAUTWEIN, A. X. Equilibrium of conformational states in met-myoglobin molecules as a function of dehydration level: an EPR and Mossbauer studies. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992. p.59.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
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