| |
|
|
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
|
Data corrente: |
22/12/1999 |
|
Data da última atualização: |
02/03/2010 |
|
Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. |
|
Afiliação: |
EMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC. |
|
Título: |
Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas. |
|
Ano de publicação: |
1987 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987. |
|
Páginas: |
Nao-paginado. |
|
Idioma: |
Português |
|
Conteúdo: |
Em continuidade ao estudo por ressonancia paramagnetica eletronica (RPE) do acompanhamento de alteracoes no centro ativo (heme) de hemoproteinas moduladas pela variacao do grau de hidratacao apresentamos resultados obtidos para a meta Mb e nitrosil-Mb de baleia e meta Hb bovina. Amostras com diferentes graus de hidratacoes (0 a 50% em peso) foram obtidas e submetidas as medidas de RPE, a T= -160 graus centrigrados, em um espectrometro Varian E-109 banda X (9GHz). Para as duas proteinas, na forma meta, os espectros se caracterizaram por linhas de absorcoes com os seguintes valores de g: g~6; g=4,3 e g~2, do ion ferro (III) em diferentes estados de spin e simetrias, e g=2,01 devido a um radical livre criado no processo de desidratacao. Algumas das observacoes das amostras em diferentes hidratacoes foram: a) variacao monotonica da largura (para meta Mb) e intensidade (para meta Mb e meta Hb) da linha de absorcao do ion ferro (III) com g~6 (simetria axial). A partir dessas observacoes ficou evidenciado, para a meta Mb, o valor de hidratacao de 0,20gr H2O/grMb como um valor critico para o processo de estabilizacao da conformacao da proteina "nativa"; b) coexistencia de dois estados de spins [5/2 (meta) e 1/2 (hemicromo)] para amostras em baixa hidratacao; c) a intensidade da linha de absorcao do radical livre decresce com o aumento do grau de hidratacao. Iniciaram-se, tambem, medidas utilizando o monoxido de nitrogenio (NO) como sexto ligante para a Mb da baleia. |
|
Palavras-Chave: |
Hemoproteína; Meta Mb; Nitrosil-Mb; Ressonância paramagnética eletrônica; RPE; Simetria; Spin. |
|
Thesagro: |
Baleia; Bovino; Ferro; Hidratação; Íon. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
Marc: |
LEADER 02457naa a2200325 a 4500
001 1026522
005 2010-03-02
008 1987 bl --- 0-- u #d
100 1 $aMARTIN-NETO, L.
245 $aModulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas.
260 $c1987
300 $aNao-paginado.
520 $aEm continuidade ao estudo por ressonancia paramagnetica eletronica (RPE) do acompanhamento de alteracoes no centro ativo (heme) de hemoproteinas moduladas pela variacao do grau de hidratacao apresentamos resultados obtidos para a meta Mb e nitrosil-Mb de baleia e meta Hb bovina. Amostras com diferentes graus de hidratacoes (0 a 50% em peso) foram obtidas e submetidas as medidas de RPE, a T= -160 graus centrigrados, em um espectrometro Varian E-109 banda X (9GHz). Para as duas proteinas, na forma meta, os espectros se caracterizaram por linhas de absorcoes com os seguintes valores de g: g~6; g=4,3 e g~2, do ion ferro (III) em diferentes estados de spin e simetrias, e g=2,01 devido a um radical livre criado no processo de desidratacao. Algumas das observacoes das amostras em diferentes hidratacoes foram: a) variacao monotonica da largura (para meta Mb) e intensidade (para meta Mb e meta Hb) da linha de absorcao do ion ferro (III) com g~6 (simetria axial). A partir dessas observacoes ficou evidenciado, para a meta Mb, o valor de hidratacao de 0,20gr H2O/grMb como um valor critico para o processo de estabilizacao da conformacao da proteina "nativa"; b) coexistencia de dois estados de spins [5/2 (meta) e 1/2 (hemicromo)] para amostras em baixa hidratacao; c) a intensidade da linha de absorcao do radical livre decresce com o aumento do grau de hidratacao. Iniciaram-se, tambem, medidas utilizando o monoxido de nitrogenio (NO) como sexto ligante para a Mb da baleia.
650 $aBaleia
650 $aBovino
650 $aFerro
650 $aHidratação
650 $aÍon
653 $aHemoproteína
653 $aMeta Mb
653 $aNitrosil-Mb
653 $aRessonância paramagnética eletrônica
653 $aRPE
653 $aSimetria
653 $aSpin
700 1 $aMASCARENHAS, S.
700 1 $aSANCHES, R.
700 1 $aTABAK, M.
700 1 $aNASCIMENTO, O. R.
773 $tIn: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
| Registros recuperados : 11 | |
| 5. |  | NASCIMENTO, O. R.; TABAK, M.; BAFFA FILHO, O.; CARACELLI, I.; MEIRELLES, N.; MARTIN-NETO, L. The role of distal histidine on the stabilization of the iron symmetry in hemeproteins: a electron paramagnetic resonance study=influência da histidina distal na estabilização de simetrias mais altas do íon de ferro em hemoproteínas: um estudo por ressonância paramagnética eletrônica. Arquivos de Biologia e Technologia, Curitiba, v.29, n.1, p.239, 1986. Resumos. ref. FB5 239 Edição de resumos da XV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica=Abstracts of the XIV Annual Meeting of the Brazilian Biochemical Society, 1986, Caxambu.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
|   |
| 6. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. Arquivos de Biologia e Tecnologia, Curitiba, v.29, n.1, p.200, mar. 1986.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| 7. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. The role of water in myoglobin conformation: an ESR study. In: INTERNATIONAL SOCIETY OF MAGNETIC RESONANCE MEETING, 9., 1986, Rio de Janeiro, RJ. Abstracts... Rio de Janeiro: Ismar, 1986. p.94. Ref.C23.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| 8. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Estudo por RPE de mudanças conformacionais em hemoproteínas induzidas pela variação no grau de hidratação. In: REUNIÂO ANUAL DA SBPC, 39., jul. 1987, Brasília, DF. Ciência e Cultura, São Paulo, v.39, n.7, p.854, jul. 1987. Suplemento. Resumos. ref.09-G.1.13.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| 9. | | MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R. Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas. In: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987. Nao-paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| 10. | | MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. p.41.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| 11. | | NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; TABAK, M.; WAJJNBERG, E.; BEMSKI, G.; WINKLER, H.; BILL, E.; TRAUTWEIN, A. X. Equilibrium of conformational states in met-myoglobin molecules as a function of dehydration level: an EPR and Mossbauer studies. In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 15., maio 1992, Caxambu, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1992. p.59.| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
| |
| Registros recuperados : 11 | |
|
| Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
|
|
