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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Instrumentação. |
Data corrente: |
05/03/2015 |
Data da última atualização: |
31/05/2017 |
Tipo da produção científica: |
Capítulo em Livro Técnico-Científico |
Autoria: |
SOUSA, R. V. de; LOPES, W. C.; INAMASU, R. Y. |
Afiliação: |
RAFAEL VIEIRA DE SOUSA, FZEA/USP; WELLINGTON CARLOS LOPES, EESC/USP; RICARDO YASSUSHI INAMASU, CNPDIA. |
Título: |
Automação de máquinas e implementos agrícolas: eletrônica embarcada, robótica e sistema de gestão de informação. |
Ano de publicação: |
2014 |
Fonte/Imprenta: |
In: MASSRUHÁ, S. M. F. S.; LEITE, M. A. de A.; LUCHIARI JUNIOR, A.; ROMANI, L. A. S. (Ed.). Tecnologias da informação e comunicação e suas relações com a agricultura. Brasília, DF: Embrapa, 2014. Cap. 11. |
Páginas: |
p. 215-232. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Sistemas embarcados. Eletrônica embarcada. Norma Iso11783 - Isobus. Modelo conceitual de integração de informação. |
Palavras-Chave: |
Automação de máquinas; Instrumentação. |
Thesagro: |
Agricultura de Precisão; Tecnologia Agrícola; Tecnologia da informação. |
Thesaurus Nal: |
Information technology; Precision agriculture. |
Categoria do assunto: |
-- X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/126970/1/capitulo11-105-14.pdf
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/184376/1/Automacao-de-maquina-e-implementos-agricolas...pdf
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Marc: |
LEADER 01038naa a2200241 a 4500 001 2010739 005 2017-05-31 008 2014 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aSOUSA, R. V. de 245 $aAutomação de máquinas e implementos agrícolas$beletrônica embarcada, robótica e sistema de gestão de informação. 260 $c2014 300 $ap. 215-232. 520 $aSistemas embarcados. Eletrônica embarcada. Norma Iso11783 - Isobus. Modelo conceitual de integração de informação. 650 $aInformation technology 650 $aPrecision agriculture 650 $aAgricultura de Precisão 650 $aTecnologia Agrícola 650 $aTecnologia da informação 653 $aAutomação de máquinas 653 $aInstrumentação 700 1 $aLOPES, W. C. 700 1 $aINAMASU, R. Y. 773 $tIn: MASSRUHÁ, S. M. F. S.; LEITE, M. A. de A.; LUCHIARI JUNIOR, A.; ROMANI, L. A. S. (Ed.). Tecnologias da informação e comunicação e suas relações com a agricultura. Brasília, DF: Embrapa, 2014. Cap. 11.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/07/2006 |
Data da última atualização: |
22/02/2016 |
Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
Ano de publicação: |
2005 |
Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
Páginas: |
19 p. |
Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
LEADER 03074nam a2200229 a 4500 001 1187221 005 2016-02-22 008 2005 bl uuuu u0uu1 u #d 100 1 $aBARROS, L. M. G. 245 $aImportância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica.$h[electronic resource] 260 $aBrasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia$c2005 300 $a19 p. 490 $a(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). 520 $aA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. 653 $aAgrobacterium rhizogenes 653 $aAtividade biológica 653 $aProteína RolA 653 $aRegião amino-terminal 700 1 $aARRIAL, R. T. 700 1 $aACAUÃ, T. 700 1 $aALMEIDA, J. D. 700 1 $aCARNEIRO, M.
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