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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Soja. |
Data corrente: |
15/09/2010 |
Data da última atualização: |
01/04/2011 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
PRANDO, A. M.; OLIVEIRA, F. A. de; OLIVEIRA JUNIOR, A. de; CASTRO, C. de; KLEPKER, D.; PRADO, L. A. |
Afiliação: |
A. M. PRANDO, UEL; FABIO ALVARES DE OLIVEIRA, CNPSO; ADILSON DE OLIVEIRA JUNIOR, CNPSO; CESAR DE CASTRO, CNPSO; DIRCEU KLEPKER, CNPSO; L. A. PRADO, UNIFIL. |
Título: |
Aplicação foliar de manganês e de fertilizante organomineral em cultivares de soja RR em solo de Cerrado. |
Ano de publicação: |
2010 |
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO DE PESQUISA DE SOJA DA REGIÃO CENTRAL DO BRASIL, 31., 2010, Brasília, DF. Resumos... Londrina: Embrapa Soja, 2010. p. 401-403. Editores técnicos: Adilson de Oliveira Junior, Odilon Ferreira Saraiva, Regina Maria Villas Bôas de Campo Leite, César de Castro, Jussara Flores de Oliveira Arbues, Wellington Cavalcanti. |
Idioma: |
Português |
Thesagro: |
Adubação foliar; Fertilizante; Fitotoxicidade; Soja; Variedade. |
Thesaurus Nal: |
Cultivars; Foliar application; Phytotoxicity; Soybeans; Varieties. |
Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
Marc: |
LEADER 01091naa a2200289 a 4500 001 1862344 005 2011-04-01 008 2010 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aPRANDO, A. M. 245 $aAplicação foliar de manganês e de fertilizante organomineral em cultivares de soja RR em solo de Cerrado. 260 $c2010 650 $aCultivars 650 $aFoliar application 650 $aPhytotoxicity 650 $aSoybeans 650 $aVarieties 650 $aAdubação foliar 650 $aFertilizante 650 $aFitotoxicidade 650 $aSoja 650 $aVariedade 700 1 $aOLIVEIRA, F. A. de 700 1 $aOLIVEIRA JUNIOR, A. de 700 1 $aCASTRO, C. de 700 1 $aKLEPKER, D. 700 1 $aPRADO, L. A. 773 $tIn: REUNIÃO DE PESQUISA DE SOJA DA REGIÃO CENTRAL DO BRASIL, 31., 2010, Brasília, DF. Resumos... Londrina: Embrapa Soja, 2010. p. 401-403. Editores técnicos: Adilson de Oliveira Junior, Odilon Ferreira Saraiva, Regina Maria Villas Bôas de Campo Leite, César de Castro, Jussara Flores de Oliveira Arbues, Wellington Cavalcanti.
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Registro original: |
Embrapa Soja (CNPSO) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/07/2006 |
Data da última atualização: |
22/02/2016 |
Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
Ano de publicação: |
2005 |
Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
Páginas: |
19 p. |
Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
LEADER 03074nam a2200229 a 4500 001 1187221 005 2016-02-22 008 2005 bl uuuu u0uu1 u #d 100 1 $aBARROS, L. M. G. 245 $aImportância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica.$h[electronic resource] 260 $aBrasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia$c2005 300 $a19 p. 490 $a(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). 520 $aA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. 653 $aAgrobacterium rhizogenes 653 $aAtividade biológica 653 $aProteína RolA 653 $aRegião amino-terminal 700 1 $aARRIAL, R. T. 700 1 $aACAUÃ, T. 700 1 $aALMEIDA, J. D. 700 1 $aCARNEIRO, M.
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