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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Roraima. |
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Data corrente: |
24/11/2010 |
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Data da última atualização: |
03/03/2011 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
PELZER, G. Q.; SILVA, W. L. M.; VIEIRA, B. de A. H.; SOUZA, G. R. de; NECHET, K. de L.; MARTINS, S. A.; DINIZ, I. S. |
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Afiliação: |
Gabriela Q. Pelzer., UFRR; UFRR; BERNARDO DE ALMEIDA HALFELD VIEIRA, CPAF-RR; GIOVANNI RIBEIRO DE SOUZA, CPAF-RR; KATIA DE LIMA NECHET, CPAF-RR; UFRR; Isabel S. Diniz, UFRR. |
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Título: |
Efeito de sideróforos produzidos por rizobactérias no crescimento de Sclerotium Rolfsii. |
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
In: Tropical Plant Pathology, v. 35, supl., 02.013, ago. 2010. Edição dos resumos do Congresso Brasileiro de Fitopatologia, 43. |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Fitopatologia. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Roraima (CPAF-RR) |
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Biblioteca |
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Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
09/03/2010 |
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Autoria: |
NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; WAJNBERG, E. |
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Afiliação: |
USP-IFSC; EMBRAPA-CNPDIA; CBPF-Rio de Janeiro. |
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Título: |
Processos de relaxação spin rede e estrutura de hemoproteínas. |
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Ano de publicação: |
1988 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988. |
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Páginas: |
p.28. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Nos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura; Hemoproteínas; Processos; Relaxação; Spin rede. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 01897naa a2200217 a 4500
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520 $aNos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas.
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773 $tIn: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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