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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
29/10/1998 |
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Data da última atualização: |
07/10/2008 |
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Autoria: |
PAULA, A. C. O. de; CARVALHO JÚNIOR, I. C.; CABRAL, L. C.; VIEIRA, C. R.; BASTOS, A. M. M. |
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Título: |
Estudo cinético da inativação térmica da lipoxigenase e da insolubilização protéica na soja. |
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Ano de publicação: |
1995 |
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Fonte/Imprenta: |
Ciência e Tecnologia de Alimentos, Campinas, v. 15, n. 3, p. 262-267, dez. 1995. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A soja foi submetida a diversos tratamentos térmicos, com o propósito de determinar-se os parâmetros cinéticos da reação de inativação térmica da lipoxigenase e da insolubilização protéica. As faixas de temperaturas usadas foram de 60 a 100oC e os tempos de residência de 1 a 70 minutos. Os valores para as constantes de velocidade de inativação térmica das lipoxigenases de L1 e L3 variaram de 0,40 x 10.2 min. a 96,25 x 102. min. e 1,05 x 10 2. min a 12,23 x 102. min. nas temperaturas de 60 a 100oC. respectivamente. Nas mesmas temperaturas constantes de velocidade para a insolubilização protéica variaram de 0,89 x 10 2.min a 21,60 x 102. min. As energias de ativação das reações de inativação das enzimas de L1 e L3 e da insolubilização protéica foram de 134,61 e 86 KJ/mol. Pelos resultados encontrados, pode-se concluir que tanto a inativação térmica das lipoxigenases L1 e L3, como a insolubilização protéica caracterizam-se como reação de primeira ordem, nas faixas de temperaturas estudadas. |
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Palavras-Chave: |
Cereais; Cinética. |
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Thesagro: |
Soja. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Gado de Leite. |
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Data corrente: |
15/04/2024 |
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Data da última atualização: |
15/04/2024 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
CALISTO, G. C. M.; LOURES, M. D. de A.; BRANDAO, H. de M.; BEMQUERER, M. P. |
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Afiliação: |
GABRIELA CRISTINA MENDONÇA CALISTO, UNIVERSIDADE FEDERAL DE JUIZ DE FORA; MICHELLE DAIANE DE ALMEIDA LOURES, CNPGL; HUMBERTO DE MELLO BRANDAO, CNPGL; MARCELO PORTO BEMQUERER, CNPGL. |
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Título: |
Preparação de nanoestruturas metálicas associadas a um peptídeo para a construção de biossensor. |
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Ano de publicação: |
2024 |
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Fonte/Imprenta: |
In: WORKSHOP DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA DA EMBRAPA GADO DE LEITE, 27., 2023, Juiz de Fora. Anais... Juiz de Fora: Embrapa Gado de Leite, 2024. |
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Páginas: |
p. 109-114. |
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Série: |
(Embrapa Gado de Leite. Eventos Técnicos & Científicos, 2). |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Pibic/CNPq. |
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Conteúdo: |
As nanopartículas de ouro preparadas com peptídeos podem ser utilizadas como biossensores devido à estabilidade físico-química, funcionalidade ajustável e boa compatibilidade com analitos de origem biológica. O peptídeo escolhido para funcionalização das nanopartículas tem a seguinte sequência de resíduos de aminoácido: H-CVNITKQHTVTTTT-NH2, no qual o resíduo de cisteína (C) faz a ligação do peptídeo ao ouro metálico e o resíduo de histidina (H) é o sítio principal de ligação de íons Cu²+. Variações da razão entre as concentrações de citrato e HAuCl3 não se mostraram eficientes para controlar o tamanho das nanoestruturas. O agente redutor foi substituído pelo boridreto de sódio e as nanopartículas de ouro obtidas foram caracterizadas em todas as fases em relação ao raio hidrodinâmico, potencial zeta e índice de polidispersão em equipamento Zetasizer, por meio de medidas de espalhamento dinâmico de luz. |
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Palavras-Chave: |
Boridreto de sódio; Nanopartícula de ouro. |
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Thesagro: |
Cobre. |
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Categoria do assunto: |
W Química e Física |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1163610/1/Preparacao-de-nanoestruturas-metalicas-.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Gado de Leite (CNPGL) |
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