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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Trigo. |
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Data corrente: |
24/01/2017 |
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Data da última atualização: |
27/03/2017 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
POSSER, G. F.; MACHADO, J. R. de A. |
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Afiliação: |
Graziele Ferreira Posser, Bolsista; JANE RODRIGUES DE ASSIS MACHADO, CNPMS. |
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Título: |
Interação genótipo X local no desempenho de híbridos de milho na safra de 2015/2016. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
In: MOSTRA DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 11.; MOSTRA DE PÓS-GRADUAÇÃO DA EMBRAPA TRIGO, 8., 2016, Passo Fundo. Resumos... Brasília, DF: Embrapa, 2016. |
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Páginas: |
p. 18. |
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Idioma: |
Português |
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Thesagro: |
Melhoramento genético vegetal; Milho; Zea Mays. |
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Thesaurus Nal: |
Corn; Plant breeding. |
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Categoria do assunto: |
G Melhoramento Genético |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/151975/1/Interacao-genotipo-1.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Trigo (CNPT) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
22/12/1999 |
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Autoria: |
FORATO, L. A.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A. |
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Afiliação: |
USP-IQSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
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Título: |
Avaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. |
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Ano de publicação: |
1996 |
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Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996. |
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Páginas: |
Ref: QB-01. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Neste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. MenosNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Estrutura secundaria; Infrared; Infravermelho; Protein; Proteinas; Secondary structure. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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245 $aAvaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas.
260 $c1996
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520 $aNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado.
653 $aEstrutura secundaria
653 $aInfrared
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653 $aProteinas
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700 1 $aBERNARDES FILHO, R.
700 1 $aCOLNAGO, L. A.
773 $tIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996.
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Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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