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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
Data corrente: |
12/02/2019 |
Data da última atualização: |
12/02/2019 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Autoria: |
MÓDOLO, D. G.; HORN, C. S.; SOARES, J. S. M.; YUNES, J. A.; LIMA, L. M.; SOUSA, S. M. de; MENOSSI, M. |
Afiliação: |
Diego G. Módolo, Universidade Estadual de Campinas; Cynthia S. Horn, Fundação Oswaldo Cruz; José S. M. Soares, Universidade Estadual de Campinas; José A. Yunes, Centro Infantil de Investigações Hematológicas Dr Domingos A Boldrini; Leila M. Lima, Fundação Oswaldo Cruz; SYLVIA MORAIS DE SOUSA TINOCO, CNPMS; Marcelo Menossi, Universidade Estadual de Campinas. |
Título: |
Transgenic nicotiana tabacum seeds expressing the Mycobacterium tuberculosis Alanine- and Proline-rich Antigen. |
Ano de publicação: |
2018 |
Fonte/Imprenta: |
AMB Express, v. 8, n. 178, p. 1-10, 2018. |
DOI: |
10.1186/s13568-018-0708-y |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
The glycoprotein APA (Alanine- and Proline-rich Antigen, a 45/47 kDa antigen complex, Rv1860) is considered as a major immunodominant antigen secreted by M. tuberculosis. This antigen has proved to be highly immunogenic in experimental models and humans, presenting a significant potential for further development of a new vaccine for tuberculosis. Glycosylation plays a key role in the immunogenicity of the APA protein. Because plants are known to promote post-translational modification such as glycosylation and to be one of the most economic and safe hosts for recombinant protein expression, we have over expressed the APA protein in transgenic tobacco plants aiming to produce a glycosylated version of the protein. Seeds are known to be a well-suited organ to accumulate recombinant proteins, due to low protease activity and higher protein stability. We used a seed-specific promoter from sorghum, a signal peptide to target the protein to the endoplasmic reticulum and ultimately in the protein storage vacuoles. We show that the recombinant protein accumulated in the seeds had similar isoelectric point and molecular weight compared with the native protein. These findings demonstrate the ability of tobacco plants to produce glycosylated APA protein, opening the way for the development of secure, effective and versatile vaccines or therapeutic proteins against tuberculosis. |
Palavras-Chave: |
Glicosilação; Tabaco. |
Thesagro: |
Antígeno; Glicoproteína; Semente; Tuberculose. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/192638/1/Transgenic-nicotiana.pdf
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Marc: |
LEADER 02177naa a2200277 a 4500 001 2105869 005 2019-02-12 008 2018 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1186/s13568-018-0708-y$2DOI 100 1 $aMÓDOLO, D. G. 245 $aTransgenic nicotiana tabacum seeds expressing the Mycobacterium tuberculosis Alanine- and Proline-rich Antigen.$h[electronic resource] 260 $c2018 520 $aThe glycoprotein APA (Alanine- and Proline-rich Antigen, a 45/47 kDa antigen complex, Rv1860) is considered as a major immunodominant antigen secreted by M. tuberculosis. This antigen has proved to be highly immunogenic in experimental models and humans, presenting a significant potential for further development of a new vaccine for tuberculosis. Glycosylation plays a key role in the immunogenicity of the APA protein. Because plants are known to promote post-translational modification such as glycosylation and to be one of the most economic and safe hosts for recombinant protein expression, we have over expressed the APA protein in transgenic tobacco plants aiming to produce a glycosylated version of the protein. Seeds are known to be a well-suited organ to accumulate recombinant proteins, due to low protease activity and higher protein stability. We used a seed-specific promoter from sorghum, a signal peptide to target the protein to the endoplasmic reticulum and ultimately in the protein storage vacuoles. We show that the recombinant protein accumulated in the seeds had similar isoelectric point and molecular weight compared with the native protein. These findings demonstrate the ability of tobacco plants to produce glycosylated APA protein, opening the way for the development of secure, effective and versatile vaccines or therapeutic proteins against tuberculosis. 650 $aAntígeno 650 $aGlicoproteína 650 $aSemente 650 $aTuberculose 653 $aGlicosilação 653 $aTabaco 700 1 $aHORN, C. S. 700 1 $aSOARES, J. S. M. 700 1 $aYUNES, J. A. 700 1 $aLIMA, L. M. 700 1 $aSOUSA, S. M. de 700 1 $aMENOSSI, M. 773 $tAMB Express$gv. 8, n. 178, p. 1-10, 2018.
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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