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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Florestas. |
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Data corrente: |
24/11/2017 |
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Data da última atualização: |
24/11/2017 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
LAZZAROTTO, S. R. da S.; HORNUNG, P. S.; LAZZAROTTO, M.; WENDLING, I.; SCHNITZLER, E. |
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Afiliação: |
Simone Rosa da Silveira Lazzarotto, Pós-graduanda da UEPG; Polyanna Silveira Hornung, UFPR; MARCELO LAZZAROTTO, CNPF; IVAR WENDLING, CNPF; Egon Schnitzler, UFPR. |
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Título: |
Incorporação de extrato crioconcentrado de erva-mate em amido de milho. |
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Ano de publicação: |
2017 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO DE ANÁLISE TÉRMICA, 8., 2017, Ponta Grossa. Livro de resumos. [Ponta Grossa: UEPG, 2017]. |
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Páginas: |
p. 256-259. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A erva-mate possui propriedades farmacológicas relacionadas ao teor de compostos fenólicos, metilxantinas e saponinas. A crioconcentração é uma técnica empregada para concentrar estes compostos bioativos e preserválos. Este trabalho teve como objetivo crioconcentrar extrato aquoso de erva-mate e incorporar em amido de milho. A incorporação do extrato crioconcentrado em amido de milho proporciona maior aplicabilidade, pois o amido é excelente veículo para diversas formulações industriais. Através de análise de sólidos totais (ST) e cinzas, foi possível verificar que o processo de crioconcentração foi eficiente. E a análise térmica avaliou através das curvas de TG-DTA, a incorporação do extrato de erva-mate crioconcentrado no amido de milho. Os compostos bioativos incorporados no amido aumentaram o índice de oxigênio liberando maior energia em temperaturas mais altas (reação exotérmica). Deste modo a incorporação de extratos de erva-mate em amido de milho diminui a temperatura na decomposição térmica do amido. |
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Palavras-Chave: |
Crioconcentração; Erva mate. |
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Thesagro: |
Amido; Ilex paraguariensis; Milho. |
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Thesaurus Nal: |
Corn starch. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/167472/1/2017-MarceloL-SAT-Incorporacao.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Florestas (CNPF) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Mandioca e Fruticultura. |
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Data corrente: |
30/11/2021 |
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Data da última atualização: |
30/11/2021 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
RAMOS-GONZÁLEZ, P. L.; PONS, T.; CHABI-JESUS, C.; ARENA, G. D.; ASTUA, J. de F. |
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Afiliação: |
PEDRO L. RAMOS-GONZÁLEZ, Instituto Biológico de São Paulo; TIRSO PONS, CNB-CSIC; CAMILA CHABI-JESUS, Instituto Biológico de São Paulo; GABRIELLA DIAS ARENA, Instituto Biológico de São Paulo; JULIANA DE FREITAS ASTUA, CNPMF. |
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Título: |
Poorly conserved p15 proteins of cileviruses retain elements of common ancestry and putative functionality: a theoretical assessment on the evolution of cilevirus genomes. |
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Ano de publicação: |
2021 |
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Fonte/Imprenta: |
Frontiers in Plant Science, November, 2021. |
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ISSN: |
1664-462X |
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DOI: |
https://doi.org/10.3389/fpls.2021.771983 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
The genus Cilevirus groups enveloped single-stranded (+) RNA virus members of the family Kitaviridae, order Martellivirales. Proteins P15, scarcely conserved polypeptides encoded by cileviruses, have no apparent homologs in public databases. Accordingly, the open reading frames (ORFs) p15, located at the 5?-end of the viral RNA2 molecules, are considered orphan genes (ORFans). In this study, we have delved into ORFs p15 and the relatively poorly understood biochemical properties of the proteins P15 to posit their importance for viruses across the genus and theorize on their origin. We detected that the ORFs p15 are under purifying selection and that, in some viral strains, the use of synonymous codons is biased, which might be a sign of adaptation to their plant hosts. Despite the high amino acid sequence divergence, proteins P15 show the conserved motif [FY]-L-x(3)-[FL]-H-x-x-[LIV]-S-C-x-C-x(2)-C-x-G-x-C, which occurs exclusively in members of this protein family. Proteins P15 also show a common predicted 3D structure that resembles the helical scaffold of the protein ORF49 encoded by radinoviruses and the phosphoprotein C-terminal domain of mononegavirids. Based on the 3D structural similarities of P15, we suggest elements of common ancestry, conserved functionality, and relevant amino acid residues. We conclude by postulating a plausible evolutionary trajectory of ORFans p15 and the 5?-end of the RNA2 of cileviruses considering both protein fold superpositions and comparative genomic analyses with the closest kitaviruses, negeviruses, nege/kita-like viruses, and unrelated viruses that share the ecological niches of cileviruses. MenosThe genus Cilevirus groups enveloped single-stranded (+) RNA virus members of the family Kitaviridae, order Martellivirales. Proteins P15, scarcely conserved polypeptides encoded by cileviruses, have no apparent homologs in public databases. Accordingly, the open reading frames (ORFs) p15, located at the 5?-end of the viral RNA2 molecules, are considered orphan genes (ORFans). In this study, we have delved into ORFs p15 and the relatively poorly understood biochemical properties of the proteins P15 to posit their importance for viruses across the genus and theorize on their origin. We detected that the ORFs p15 are under purifying selection and that, in some viral strains, the use of synonymous codons is biased, which might be a sign of adaptation to their plant hosts. Despite the high amino acid sequence divergence, proteins P15 show the conserved motif [FY]-L-x(3)-[FL]-H-x-x-[LIV]-S-C-x-C-x(2)-C-x-G-x-C, which occurs exclusively in members of this protein family. Proteins P15 also show a common predicted 3D structure that resembles the helical scaffold of the protein ORF49 encoded by radinoviruses and the phosphoprotein C-terminal domain of mononegavirids. Based on the 3D structural similarities of P15, we suggest elements of common ancestry, conserved functionality, and relevant amino acid residues. We conclude by postulating a plausible evolutionary trajectory of ORFans p15 and the 5?-end of the RNA2 of cileviruses considering both protein fold superpositions and compara... Mostrar Tudo |
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Thesagro: |
Genoma; Proteína; Vírus. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/228280/1/2021-p15-Ramos-Gonzalez-fpls-12-771983.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Mandioca e Fruticultura (CNPMF) |
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