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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
Data corrente: |
16/02/2009 |
Data da última atualização: |
15/01/2020 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Autoria: |
BALAN, A.; SANTACRUZ-PÉREZ, C.; MOUTRAN, A.; FERREIRA, L. C. S.; NESHICH, G.; BARBOSA, J. A. R. G. |
Afiliação: |
ANDREA BALAN, USP; CAROLINA SANTACRUZ-PÉREZ, LNLS; ALEXANDRE MOUTRAN, USP; LUÍS CARLOS SOUZA FERREIRA, USP; GORAN NESHICH, CNPTIA; JOÃO ALEXANDRE RIBEIRO GONÇALVES BARBOSA, LNLS. |
Título: |
Crystallographic structure and substrate-binding interactions of the molybdate-binding protein of the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri. |
Ano de publicação: |
2008 |
Fonte/Imprenta: |
Biochimica et Biophysica Acta, v. 1784, n. 2, p. 393-399, 2008. |
DOI: |
10.1016/j.bbapap.2007.11.013 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
In Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac or X. citri), the modA gene codes for a periplasmic protein (ModA) that is capable of binding molybdate and tungstate as part of the ABC-type transporter required for the uptake of micronutrients. In this study, we report the crystallographic structure of the Xac ModA protein with bound molybdate. The Xac ModA structure is similar to orthologs with known three-dimensional structures and consists of two nearly symmetrical domains separated by a hinge region where the oxyanion-binding site lies. Phylogenetic analysis of different ModA orthologs based on sequence alignments revealed three groups of molybdate-binding proteins: bacterial phytopathogens, enterobacteria and soil bacteria. Even though the ModA orthologs are segregated into different groups, the ligand-binding hydrogen bonds are mostly conserved, except for Archaeglobus fulgidus ModA. A detailed discussion of hydrophobic interactions in the active site is presented and two new residues, Ala38 and Ser151, are shown to be part of the ligand-binding pocket. |
Palavras-Chave: |
Estrutura de cristalografia de raio-X; ModA; Molybdate-binding protein; X-ray crystal structure. |
Thesagro: |
Proteína. |
Thesaurus Nal: |
Xanthomonas axonopodis. |
Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
Marc: |
LEADER 01960naa a2200265 a 4500 001 1024588 005 2020-01-15 008 2008 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1016/j.bbapap.2007.11.013$2DOI 100 1 $aBALAN, A. 245 $aCrystallographic structure and substrate-binding interactions of the molybdate-binding protein of the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri.$h[electronic resource] 260 $c2008 520 $aIn Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac or X. citri), the modA gene codes for a periplasmic protein (ModA) that is capable of binding molybdate and tungstate as part of the ABC-type transporter required for the uptake of micronutrients. In this study, we report the crystallographic structure of the Xac ModA protein with bound molybdate. The Xac ModA structure is similar to orthologs with known three-dimensional structures and consists of two nearly symmetrical domains separated by a hinge region where the oxyanion-binding site lies. Phylogenetic analysis of different ModA orthologs based on sequence alignments revealed three groups of molybdate-binding proteins: bacterial phytopathogens, enterobacteria and soil bacteria. Even though the ModA orthologs are segregated into different groups, the ligand-binding hydrogen bonds are mostly conserved, except for Archaeglobus fulgidus ModA. A detailed discussion of hydrophobic interactions in the active site is presented and two new residues, Ala38 and Ser151, are shown to be part of the ligand-binding pocket. 650 $aXanthomonas axonopodis 650 $aProteína 653 $aEstrutura de cristalografia de raio-X 653 $aModA 653 $aMolybdate-binding protein 653 $aX-ray crystal structure 700 1 $aSANTACRUZ-PÉREZ, C. 700 1 $aMOUTRAN, A. 700 1 $aFERREIRA, L. C. S. 700 1 $aNESHICH, G. 700 1 $aBARBOSA, J. A. R. G. 773 $tBiochimica et Biophysica Acta$gv. 1784, n. 2, p. 393-399, 2008.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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Registros recuperados : 99 | |
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Biblioteca(s): Embrapa Gado de Corte. |
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Biblioteca(s): Embrapa Semiárido. |
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