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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Cerrados; Embrapa Unidades Centrais. |
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Data corrente: |
31/08/2015 |
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Data da última atualização: |
14/03/2016 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
CARVALHO, A. M. de; COSER, T. R.; REIN, T. A.; DANTAS, R. de A.; SILVA, R. R.; SOUZA, K. W. |
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Afiliação: |
ARMINDA MOREIRA DE CARVALHO, CPAC; THAIS RODRIGUES COSER; THOMAZ ADOLPHO REIN; RAÍSSA DE ARAUJO DANTAS, UNB; RAFAEL RODRIGUES SILVA, UNB; KLEBERSON WORSLLEY SOUZA. |
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Título: |
Manejo de plantas de cobertura na floração e na maturação fisiológica e seu efeito na produtividade do milho. |
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Ano de publicação: |
2015 |
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Fonte/Imprenta: |
Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF., v.50, n.7, p.551-561, jul. 2015. |
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DOI: |
http://dx.doi.org/10.1590/S0100-204X2015000700005 |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O objetivo deste trabalho foi avaliar o efeito do manejo de plantas de cobertura na floração e na maturação fisiológica sobre a produtividade do milho cultivado em sucessão. O experimento, em delineamento de blocos ao acaso com parcelas subdivididas, foi realizado em Latossolo Vermelho, em sistema plantio direto, com nove espécies. Foram avaliados: produtividade de matéria seca; tempo de ciclagem dos resíduos vegetais; teores de N das plantas de cobertura; e produtividade de grãos e teores de N nas folhas do milho. As espécies Pennisetum glaucum, Mucuna aterrima, Cajanus cajan e Canavalia brasiliensis apresentaram as maiores produtividades de matéria seca na floração. Na maturação fisiológica, Sorghum bicolor, P. glaucum, C. brasiliensis, Crotalaria juncea e C. cajan apresentaram produtividades mais elevadas de fitomassa. Não houve efeito da época de corte e da interação planta de cobertura e época de corte sobre a produtividade do milho. As maiores produtividades de milho foram obtidos após cultivo de Urochloa ruziziensis, C. juncea, C. brasiliensis, C. cajan, P. glaucum e Raphanus sativus, e estão relacionadas ao maior acúmulo de matéria seca e ao menor tempo de ciclagem dos resíduos vegetais das plantas de cobertura. |
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Palavras-Chave: |
Canavalia brasiliensis; Ciclagem de nutriente; Decomposição de resíduo vegetal. |
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Thesagro: |
Brachiaria ruziziensis; Pennisetum glaucum; Plantio direto. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/138287/1/Arminda-Manejo-de-plantas-de-cobertura.pdf
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/128827/1/Menejo-de-plantas-de-cobertura.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Cerrados (CPAC) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
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Data corrente: |
17/12/2018 |
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Data da última atualização: |
18/02/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
SILVA, I. H. S. da; GOMÉZ, I.; SÁNCHEZ, J.; CASTRO, D. L. M. de; VALICENTE, F. H.; SOBERÓN, M.; POLANCZYK, R. A.; BRAVO, A. |
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Afiliação: |
Igor Henrique Sena da Silva, Universidade Estadual Paulista; Isabel Goméz, Universidad Nacional Autónoma de México; Jorge Sánchez, Universidad Nacional Autónoma de México; Diana L. Martínez de Castro, Universidad Nacional Autónoma de México; FERNANDO HERCOS VALICENTE, CNPMS; Mario Soberón, Universidad Nacional Autónoma de México; Ricardo Antonio Polanczyk, Universidade Estadual Paulista; Alejandra Bravo, Universidad Nacional Autónoma de México. |
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Título: |
Identification of midgut membrane proteins from different instars of Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae) that bind to Cry1Ac toxin. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
Plos One, San Francisco, v. 13, n. 12, e0207789, 2018. |
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DOI: |
10.1371/journal.pone.0207789 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Helicoverpa armigera is a polyphagous pest sensitive to Cry1Ac protein from Bacillus thuringiensis (Bt). The susceptibility of the different larval instars of H. armigera to Cry1Ac protoxin showed a significant 45-fold reduction in late instars compared to early instars. A possible hypothesis is that gut surface proteins that bind to Cry1Ac differ in both instars, although higher Cry toxin degradation in late instars could also explain the observed differences in susceptibility. Here we compared the Cry1Ac-binding proteins from second and fifth instars by pull-down assays and liquid chromatography coupled to mass spectrometry analysis (LC-MS/MS). The data show differential protein interaction patterns of Cry1Ac in the two instars analyzed. Alkaline phosphatase, and other membrane proteins, such as prohibitin and an anion selective channel protein were identified only in the second instar, suggesting that these proteins may be involved in the higher toxicity of Cry1Ac in early instars of H. armigera. Eleven Cry1Ac binindg proteins were identified exclusively in late instar larvae, like different proteases such as trypsin-like protease, azurocidin-like proteinase, and carboxypeptidase. Different aminopeptidase N isofroms were identified in both instar larvae. We compared the Cry1Ac protoxin degradation using midgut juice from late and early instars, showing that the midgut juice from late instars is more efficient to degrade Cry1Ac protoxin than that of early instars, suggesting that increased proteolytic activity on the toxin could also explain the low Cry1Ac toxicity in late instars. MenosHelicoverpa armigera is a polyphagous pest sensitive to Cry1Ac protein from Bacillus thuringiensis (Bt). The susceptibility of the different larval instars of H. armigera to Cry1Ac protoxin showed a significant 45-fold reduction in late instars compared to early instars. A possible hypothesis is that gut surface proteins that bind to Cry1Ac differ in both instars, although higher Cry toxin degradation in late instars could also explain the observed differences in susceptibility. Here we compared the Cry1Ac-binding proteins from second and fifth instars by pull-down assays and liquid chromatography coupled to mass spectrometry analysis (LC-MS/MS). The data show differential protein interaction patterns of Cry1Ac in the two instars analyzed. Alkaline phosphatase, and other membrane proteins, such as prohibitin and an anion selective channel protein were identified only in the second instar, suggesting that these proteins may be involved in the higher toxicity of Cry1Ac in early instars of H. armigera. Eleven Cry1Ac binindg proteins were identified exclusively in late instar larvae, like different proteases such as trypsin-like protease, azurocidin-like proteinase, and carboxypeptidase. Different aminopeptidase N isofroms were identified in both instar larvae. We compared the Cry1Ac protoxin degradation using midgut juice from late and early instars, showing that the midgut juice from late instars is more efficient to degrade Cry1Ac protoxin than that of early instars, suggesti... Mostrar Tudo |
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Thesagro: |
Praga de Planta; Proteína; Toxina. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/188667/1/Identification-midgut.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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