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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
Data corrente: |
09/12/2021 |
Data da última atualização: |
09/12/2021 |
Tipo da produção científica: |
Capítulo em Livro Técnico-Científico |
Autoria: |
PORTOCARRERO, M.; RATI, F.; CARNEIRO, I. R. F.; WERNECK, G. O.; SANTOS, I.; SILVA, M.; BOLFE, E. L.; CRAPINA, P. A.; FERREIRA, P. H.; PRATES, R.; PRESOTTO, D.; OLIVEIRA, M. O. M. de. |
Afiliação: |
MÁRCIO PORTOCARRERO, ABRAPA; FERNANDO RATI, ABRAPA; ISABEL REGINA FLORES CARNEIRO, MAPA; GUILHERME OLIVEIRA WERNECK, MAPA; ISABELA SANTOS, ABDI; MACIEL SILVA, CNA; EDSON LUIS BOLFE, CNPTIA; PAULO APARECIDO CRAPINA, GS1 Brasil; PEDRO HENRIQUE FERREIRA, GS1 Brasil; ROSILDA PRATES, P&D Brasil; DÉBORA PRESOTTO, P&D Brasil; MARCO OLÍVIO MORATO DE OLIVEIRA, Sistema OCB. |
Título: |
Gargalos nas cadeias de produção. |
Ano de publicação: |
2021 |
Fonte/Imprenta: |
In: BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Secretaria de Inovação, Desenvolvimento Sustentável e Irrigação. Potencialidades e desafios do Agro 4.0: GT III "Cadeias Produtivas e Desenvolvimento de Fornecedores" Câmara do Agro 4.0 (MAPA/MCTI). Brasília, DF, 2021. cap. II, p. 22-40. |
ISBN: |
978-65-86803-67-9 |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Introdução. Antes da Fazenda. Defensivos químicos e biológicos no Brasil. Fertilizantes e corretivos. Biotecnologia, Softwares agricultura digital/ precisão. Conectividade e a falta de comunicação de dados nas propriedades rurais. Dentro da Fazenda. Custos de produção e melhoria do pacote tecnológico. Depois da Fazenda. Comercialização nacional e internacional. Temas Transversais. Falta de energia de qualidade nas propriedades rurais. Rastreabilidade. Aspectos da logística. Capacitação e extensão rural. |
Palavras-Chave: |
Cadeias produtivas do agronegócio; Propriedades rurais brasileiras. |
Thesagro: |
Agricultura. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/228795/1/PL-Gargalos-Agro-4.0-capII-2021.pdf
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Marc: |
LEADER 01611naa a2200301 a 4500 001 2137379 005 2021-12-09 008 2021 bl uuuu u00u1 u #d 020 $a978-65-86803-67-9 100 1 $aPORTOCARRERO, M. 245 $aGargalos nas cadeias de produção.$h[electronic resource] 260 $c2021 520 $aIntrodução. Antes da Fazenda. Defensivos químicos e biológicos no Brasil. Fertilizantes e corretivos. Biotecnologia, Softwares agricultura digital/ precisão. Conectividade e a falta de comunicação de dados nas propriedades rurais. Dentro da Fazenda. Custos de produção e melhoria do pacote tecnológico. Depois da Fazenda. Comercialização nacional e internacional. Temas Transversais. Falta de energia de qualidade nas propriedades rurais. Rastreabilidade. Aspectos da logística. Capacitação e extensão rural. 650 $aAgricultura 653 $aCadeias produtivas do agronegócio 653 $aPropriedades rurais brasileiras 700 1 $aRATI, F. 700 1 $aCARNEIRO, I. R. F. 700 1 $aWERNECK, G. O. 700 1 $aSANTOS, I. 700 1 $aSILVA, M. 700 1 $aBOLFE, E. L. 700 1 $aCRAPINA, P. A. 700 1 $aFERREIRA, P. H. 700 1 $aPRATES, R. 700 1 $aPRESOTTO, D. 700 1 $aOLIVEIRA, M. O. M. de 773 $tIn: BRASIL. Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento. Secretaria de Inovação, Desenvolvimento Sustentável e Irrigação. Potencialidades e desafios do Agro 4.0: GT III "Cadeias Produtivas e Desenvolvimento de Fornecedores" Câmara do Agro 4.0 (MAPA/MCTI). Brasília, DF, 2021. cap. II, p. 22-40.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
15/12/2015 |
Data da última atualização: |
20/03/2023 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
A - 1 |
Autoria: |
ARCANJO, D. D. R.; VASCONCELOS, A. G.; COMERMA-STEFFENSEN, S. G.; JESUS, J. R.; SILVA, L. P. da; PIRES JÚNIOR, O. R.; COSTA-NETO, C. M.; OLIVEIRA, E. B.; MIGLIOLO, L.; FRANCO, O. L.; RESTINI, C. B. A.; PAULO, M.; BENDHACK, L. M.; BEMQUERER, M. P.; OLIVEIRA, A. P.; SIMONSEN, U.; LEITE, J. R. de S. de A. |
Afiliação: |
DANIEL DIAS RUFINO ARCANJO, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ANDREANNE GOMES VASCONCELOS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; SIMÓN GABRIEL, Aarhus University; JOILSON RAMOS JESUS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; LUCIANO PAULINO DA SILVA, CENARGEN; OSMINDO RODRIGUES PIRES JÚNIOR, Universidade de Brasília–UnB; CLAUDIO MIGUEL COSTA-NETO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; EDUARDO BRANDT OLIVEIRA, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUDOVICO MIGLIOLO, Universidade Católica de Brasília–UCB; OCTÁVIO LUIZ FRANCO, Universidade Católica de Brasília–UCB; CAROLINA BARALDI ARAÚJO RESTINI, Universidade de Ribeirão Preto–UNAERP; MICHELE PAULO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUSIANE MARIA BENDHACK, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; MARCELO PORTO BEMQUERER, CENARGEN; ALDEIDIA PEREIRA OLIVEIRA, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ULF SIMONSEN, Aarhus University; JOSÉ ROBERTO DE SOUZA DE ALMEIDA LEITE, Universidade Federal do Piauí –UFPI. |
Título: |
A novel vasoactive proline-rich oligopeptide from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium. |
Ano de publicação: |
2015 |
Fonte/Imprenta: |
Plos One, v. 10, dez. 2015. (Open Access) |
DOI: |
10.1371/journal.pone.0145071 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Proline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of new biomolecules. The BPP-BrachyNH2 is devoid of cytotoxicity and elicits endothelium-dependent vasodilatation mediated by NO. These findings open for the possibility of potential application of these peptides in the treatment of endothelial dysfunction and cardiovascular diseases. MenosProline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of ne... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Brachycephalus ephippium; Proline-rich oligopeptides. |
Thesaurus NAL: |
secretion. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/182309/1/journal.pone.0145071.PDF
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Marc: |
LEADER 02864naa a2200361 a 4500 001 2031700 005 2023-03-20 008 2015 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1371/journal.pone.0145071$2DOI 100 1 $aARCANJO, D. D. R. 245 $aA novel vasoactive proline-rich oligopeptide from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium.$h[electronic resource] 260 $c2015 520 $aProline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of new biomolecules. The BPP-BrachyNH2 is devoid of cytotoxicity and elicits endothelium-dependent vasodilatation mediated by NO. These findings open for the possibility of potential application of these peptides in the treatment of endothelial dysfunction and cardiovascular diseases. 650 $asecretion 653 $aBrachycephalus ephippium 653 $aProline-rich oligopeptides 700 1 $aVASCONCELOS, A. G. 700 1 $aCOMERMA-STEFFENSEN, S. G. 700 1 $aJESUS, J. R. 700 1 $aSILVA, L. P. da 700 1 $aPIRES JÚNIOR, O. R. 700 1 $aCOSTA-NETO, C. M. 700 1 $aOLIVEIRA, E. B. 700 1 $aMIGLIOLO, L. 700 1 $aFRANCO, O. L. 700 1 $aRESTINI, C. B. A. 700 1 $aPAULO, M. 700 1 $aBENDHACK, L. M. 700 1 $aBEMQUERER, M. P. 700 1 $aOLIVEIRA, A. P. 700 1 $aSIMONSEN, U. 700 1 $aLEITE, J. R. de S. de A. 773 $tPlos One$gv. 10, dez. 2015. (Open Access)
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