| |
|
|
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
|
Data corrente: |
22/12/1999 |
|
Data da última atualização: |
22/12/1999 |
|
Autoria: |
FORATO, L. A.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A. |
|
Afiliação: |
USP-IQSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
|
Título: |
Avaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. |
|
Ano de publicação: |
1996 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996. |
|
Páginas: |
Ref: QB-01. |
|
Idioma: |
Português |
|
Conteúdo: |
Neste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. MenosNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
Estrutura secundaria; Infrared; Infravermelho; Protein; Proteinas; Secondary structure. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
Marc: |
LEADER 02331naa a2200229 a 4500
001 1027008
005 1999-12-22
008 1996 bl --- 0-- u #d
100 1 $aFORATO, L. A.
245 $aAvaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas.
260 $c1996
300 $aRef: QB-01.
520 $aNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado.
653 $aEstrutura secundaria
653 $aInfrared
653 $aInfravermelho
653 $aProtein
653 $aProteinas
653 $aSecondary structure
700 1 $aBERNARDES FILHO, R.
700 1 $aCOLNAGO, L. A.
773 $tIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
| Registros recuperados : 219 | |
| 26. |  | BRITTO, D. de; BERNARDES FILHO, R.; ASSIS, O. B. G. Caracterização morfológica de filmes de derivados de quitosana por AFM e MEV. In: WORKSHOP DA REDE DE NANOTECNOLOGIA APLICADA AO AGRONEGÓCIO, 6., 2012, Fortaleza. Anais... São Carlos: Embrapa Instrumentação; Fortaleza: Embrapa Agroindústria Tropical, 2012. p. 165-167. Editores: Maria Alice Martins, MOrsyleide de Freitas Rosa, Men de Sá Moreira de Souza Filho, Nicodemos Moreira dos Santos Junior, Odílio Benedito Garrido de Assis, Caue Ribeiro, Luiz Henrique Capparelli Mattoso.| Tipo: Artigo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Instrumentação. |
|    |
| Registros recuperados : 219 | |
|
| Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
|
|
