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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
07/12/2020 |
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Data da última atualização: |
07/12/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
ARAUJO, A. de R. B.; MICHALCZECHEN, V. A. L.; SOUTO, B. de M.; RODRIGUES, D. de S.; QUIRINO, B. F. |
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Afiliação: |
Andrêssa de Rezende Bastos Araujo; Valquíria Alice Lacerda Michalczechen; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; DASCIANA DE SOUSA RODRIGUES, CNPAE; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
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Título: |
Prospecção e produção de uma nova xilanase visando aplicação biotecnológica. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 233-237 |
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Descrição Física: |
il. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O Brasil é um importador de enzimas. Visando aumentar sua participação neste mercado e desenvolver a sua bioeconomia, novos estudos de prospecção e caracterização de enzimas são necessários. Neste trabalho, o transcriptoma de um fungo brasileiro foi analisado e uma sequência codificante de uma possível xilanase, denominada Xnd01 foi avaliada por bioinformática para identificação de similaridade com outras proteínas e presença de domínios conservados e em seguida, selecionada para expressão heteróloga. A sequência codificante para Xnd01 foi inserida no vetor pGAPZalfaA para expressão em Komagataella phaffi. Após a síntese, o vetor foi transformado em seu respectivo hospedeiro e foi possível obter clones com atividade enzimática em xilana de faia. A enzima Xnd01 foi purificada e submetida a teste de atividade enzimática em CMC, Avicel, xilana de faia, celobiose, xilobiose, maltose e salicina e em seis substratos sintéticos. Em relação aos substratos naturais, Xnd01 somente apresentou atividade em xilana de faia. Já em relação aos substratos sintéticos testados, Xnd01 apresentou atividade em p-nitrofenil-beta-D-celobiosídeo (pNPC), indicando que ela pode atuar como uma celobio-hidrolase. Novos ensaios de caracterização e determinação da especificidade desta enzima estão em processos de conclusão. |
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Palavras-Chave: |
Celobiohidrolase; Xilanase; Xnd01. |
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Thesagro: |
Biotecnologia; Enzima. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/218911/1/Prospecc807a771o-e-produc807a771o-de-uma-nova-xilanase-visando-aplicac807a771o-biotecnolo769gica.pdf
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Registro original: |
Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
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Registro |
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URL |
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| Registros recuperados : 6 | |
| 1. |  | MOURA, S. C. de; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Caracterização de Potencial Xilanase de Paenibacillus sp. WS30. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 114-119| Tipo: Artigo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
|    |
| 2. | | SALES, R. M. M.; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 120-125.| Tipo: Artigo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 3. | | ARAUJO, A. de R. B.; MICHALCZECHEN, V. A. L.; SOUTO, B. de M.; RODRIGUES, D. de S.; QUIRINO, B. F. Prospecção e produção de uma nova xilanase visando aplicação biotecnológica. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 233-237 il.| Tipo: Artigo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 4. | | BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 129-133 il.| Tipo: Artigo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| Registros recuperados : 6 | |
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