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| Registros recuperados : 9 | |
| 3. |  | RÊGO, M. M. C.; ALBUQUERQUE, P. M. C. de; VENTURIERI, G. C. Biodiversidade de abelhas sem ferrão (Meliponini) no cerrado de Balsas (Sul do Maranhão, Brasil) e seu manejo como alternativa de sustentabilidade e conservação. In: SIMPÓSIO NACIONAL CERRADO, 9.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL SAVANAS TROPICAIS, 2., 2008, Brasília, DF. Anais... Planaltina, DF: Embrapa Cerrados, 2008. 1 CD-ROM.| Biblioteca(s): Embrapa Amazônia Oriental. |
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| 6. | | PINTO, R. S.; ALBUQUERQUE, P. M. C.; REGO, M. M. C. Plantas utilizadas por melipona subnitida, na restinga dos Lençóis Maranhenses, Barreirinhas, MA, Brasil. In: SEMANA DOS POLINIZADORES, 3., 2012, Petrolina. Palestras e resumos... Petrolina: Embrapa Semiárido, 2012. p. 231-232. (Embrapa Semiárido. Documentos, 249).| Biblioteca(s): Embrapa Semiárido. |
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| 8. | | PEREIRA, D. I. de M.; GURGEL, R. S.; SOUZA, A. T. F. de; MATIAS, R. R.; FALCÃO, L. de S.; CHAVES, F. C. M.; SILVA, G. F. da; MARTÍNEZ, J. G.; PROCÓPIO, R. E. de L.; FANTIN, C.; ALBUQUERQUE, P. M. Isolation and identification of pigment-producing endophytic fungi from the Amazonian species Fridericia chica. Journal of Fungi, v. 10, n. 1, art. 77, 2024.| Biblioteca(s): Embrapa Amazônia Ocidental. |
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| 9. | | SALIM, J. A.; SARAIVA, A. M.; ZERMOGLIO, P. F.; AGOSTINI, K.; WOLOWSKI, M.; DRUCKER, D. P.; SOARES, F. M.; BERGAMO, P. J.; VARASSIN, I. G.; FREITAS, L.; MAUES, M. M.; RECH, A. R.; VEIGA, A. K.; ACOSTA, A. L.; ARAUJO, A. C.; NOGUEIRA, A.; BLOCHTEIN, B.; FREITAS, B. M.; ALBERTINI, B. C.; MAIA-SILVA, C.; NUNES, C. E. P.; PIRES, C. S. S.; SANTOS, C. F. dos; QUEIROZ, E. P.; CARTOLANO, E. A.; OLIVEIRA, F. F. de; AMORIM, F. W.; FONTÚRBEL, F. E.; SILVA, G. V. da; CONSOLARO, H.; ALVES-DOS-SANTOS, I.; MACHADO, I. C.; SILVA, J. S.; ALEIXO, K. P.; CARVALHEIRO, L. G.; ROCCA, M. A.; PINHEIRO, M.; HRNCIR, M.; STREHER, N. S.; FERREIRA, P. A.; ALBUQUERQUE, P. M. C. de; MARUYAMA, P. K.; BORGES, R. C.; GIANNINI, T. C.; BRITO, V. L. G. Data standardization of plant-pollinator interactions. GigaScience, v. 11, p. 1-15, 2022.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Amazônia Oriental; Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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| Registros recuperados : 9 | |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
09/03/2010 |
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Autoria: |
NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; WAJNBERG, E. |
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Afiliação: |
USP-IFSC; EMBRAPA-CNPDIA; CBPF-Rio de Janeiro. |
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Título: |
Processos de relaxação spin rede e estrutura de hemoproteínas. |
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Ano de publicação: |
1988 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988. |
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Páginas: |
p.28. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Nos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura; Hemoproteínas; Processos; Relaxação; Spin rede. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aNos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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