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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Florestas. |
Data corrente: |
26/09/2012 |
Data da última atualização: |
27/06/2014 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
NIVA, C. C.; CARDOSO, G. B. X.; ZAGATTO, M.; FONSECA, P. M. da; BROWN, G. G. |
Afiliação: |
Cintia Carla Niva, Bolsista Embrapa Florestas/CNPq; Guilherme Borges Xarão Cardoso, PUCPR; Maurício Zagatto, UFPR; Priscila Moura da Fonseca, UFPR; GEORGE GARDNER BROWN, CNPF. |
Título: |
Enquitreídeos (Enchytraeidae: Oligochaeta) do cume do pico Caratuva, Paraná. |
Ano de publicação: |
2012 |
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO BRASILEIRA DE CIÊNCIA DO SOLO E NUTRIÇÃO DE PLANTAS, 30.; REUNIÃO BRASILEIRA SOBRE MICORRIZAS, 14.; SIMPÓSIO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA DO SOLO, 12.; REUNIÃO BRASILEIRA DE BIOLOGIA DO SOLO, 9.; SIMPÓSIO SOBRE SELÊNIO NO BRASIL, 1., 2012, Maceió. A responsabilidade socioambiental da pesquisa agrícola: anais. Viçosa, MG: SBCS, 2012. FERTBIO 2012. |
Páginas: |
3 p. |
Descrição Física: |
CD-ROM. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Resumo expandido. |
Conteúdo: |
O Pico Caratuva é a segunda montanha mais alta da Região Sul do Brasil, com 1850 metros de altitude e localiza-se na Serra do Mar, entre os municípios de Antonina e Campina Grande do Sul, no Paraná (25° 14' 26'' S 48° 49' 41'' W). A área do cume é recoberta por campo de altitude hidrófilo, consistindo em um tapete espesso de matéria orgânica composta principalmente por raízes e material vegetal morto sobre o qual a vegetação cresce. O objetivo do presente trabalho foi estudar a abundância e diversidade de enquitreídeos nesse ecossistema tão particular. A coleta foi realizada em maio de 2012 em oito pontos na face leste da área do cume. Duas amostras dos primeiros 5 cm superficiais do substrato de matéria orgânica foram coletadas em cada ponto com anéis de metal de 5.6 cm de diâmetro. As amostras foram levadas à extração úmida fria por 24 h ou à extração úmida quente por 3h 30 min. O número de indivíduos estimado através de cada método foi de 14.413 ± 10.905 (média ± desvio padrão) e 11.317 ± 6.980 por metro quadrado (ind./ m2) respectivamente, e o número máximo foi de 32.075 ind./ m2. A identificação parcial dos espécimes extraídos demonstrou uma dominância de espécies do gênero Guaranidrilus. |
Palavras-Chave: |
Campo de altitude. |
Thesagro: |
Biodiversidade. |
Thesaurus Nal: |
Enchytraeidae. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/66839/1/2012-George-FERTBIO-Enquitreideos.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Florestas (CNPF) |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Para informações adicionais entre em contato com cenargen.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
13/08/2003 |
Data da última atualização: |
06/06/2005 |
Autoria: |
BARROS, L. M. G. |
Título: |
Estudos moleculares da proteina Rol A de Agrobacterium rhizogenes em plantas de Nicotiana tabacum. |
Ano de publicação: |
2003 |
Fonte/Imprenta: |
2003. |
Páginas: |
124 f. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Tese (Doutorado em Biologia Molecular) - Instituto de Ciencias Biológicas, Universidade de Brasília, Brasília. Orientador: Mauro Carneiro e Rosane H. C. Curtis. |
Conteúdo: |
O gene rolA é originário da Agrobacterium rhizogenes, uma bactéria baciliforme Gram-negativa, patógeno natural de uma variedade de plantas dicotiledôneas. Este gene está localizado na região do T-DNA do plasmídeo Ri, proxímo aos genes rolB, rolC e rolD e, juntos, atuam sinergisticamente no sentido de estabelecer a doença conhecida como síndrome de raiz em cabeleira. O gene rolA quando expresso em plantas induz uma série de anomalias morfológicas e fisiológicas tais como baixo porte, enrugamento foliar, atraso na floração e senescência, diminuição das concentrações de giberelina e de poliaminas, entre outros. Embora sua função não esteja determinada, existem na literatura evidências de localização subcelular da proteína RolA em núcleo e em membrana. De fato, análises in silico revelaram na proteína RolA a existência de motivos putativos de integração em membrana com sinal de ancoramento do tipo âncora reversa e sinal de localização nuclear (NLS), localizados nos primeiros 37 resíduos de aminoácidos do seu N-terminal.
Neste trabalho foram feitas fusões traducionais dos motivos transmembrânico e NLS putativos com a enzima repórter b-glucuronidase (Gus), bem como deleções seqüenciais nestes motivos, de forma a inativar suas funções putativas. De maneira similar, a região C-terminal contígua aos motivos identificados e a proteína RolA completa foram também fusionados, independentemente, com a proteína Gus. As fusões gênicas resultantes sob o controle do promotor 35SCaMV foram introduzidas em plantas de Nicotiana tabacum.
Análises das plantas transformadas demonstraram que a proteína quimérica RolA(100)::Gus, na qual a RolA está completa, é bifuncional, apresentando atividade enzimática Gus e sendo também capaz de induzir as alterações morfológicas características de plantas rolA. No caso das deleções da RolA foi observado que nem o N-terminal ou o C-terminal da proteína são capazes de induzir o fenótipo rolA nas plantas de fumo, sugerindo que a proteína completa é necessária para induzir as alterações fenotípicas observadas. Ensaios citoquímicos e imunocitoquímicos para localização subcelular sugerem a presença da proteína RolA::Gus nos plastídios, não tendo sido observado no núcleo ou em membrana. Análises in silico, utilizando programas desenvolvidos para identificar sinal de endereçamento em proteínas desconhecidas, apontou mitocôndria, núcleo e cloroplastos, como os prováveis sítios subcelulares de localização da RolA. Surpreendentemente, a atividade específica da proteína de fusão RolA(100)::Gus é até 50 vezes maior que a atividade específica da Gus nativa enquanto que nas deleções onde apenas o N-terminal da RolA, ou apenas seu C-terminal estão fusionados a Gus o aumento da atividade específica é em torno de 10 vezes. Demonstramos que o aumento da atividade específica da proteína de fusão RolA(100)::Gus está relacionado com a acumulação da mesma, não sendo observado mudanças significantes na quantidade do mRNA, nem na Km, nem na termoestabilidade. Ainda não conhecemos as bases moleculares para este grande acúmulo da proteína de fusão, uma das possibilidades seria de que a proteína RolA(100)::Gus esteja protegida de alguma via proteolítica celular em decorrência da sua própria função biológica e/ou localização subcelular. MenosO gene rolA é originário da Agrobacterium rhizogenes, uma bactéria baciliforme Gram-negativa, patógeno natural de uma variedade de plantas dicotiledôneas. Este gene está localizado na região do T-DNA do plasmídeo Ri, proxímo aos genes rolB, rolC e rolD e, juntos, atuam sinergisticamente no sentido de estabelecer a doença conhecida como síndrome de raiz em cabeleira. O gene rolA quando expresso em plantas induz uma série de anomalias morfológicas e fisiológicas tais como baixo porte, enrugamento foliar, atraso na floração e senescência, diminuição das concentrações de giberelina e de poliaminas, entre outros. Embora sua função não esteja determinada, existem na literatura evidências de localização subcelular da proteína RolA em núcleo e em membrana. De fato, análises in silico revelaram na proteína RolA a existência de motivos putativos de integração em membrana com sinal de ancoramento do tipo âncora reversa e sinal de localização nuclear (NLS), localizados nos primeiros 37 resíduos de aminoácidos do seu N-terminal.
Neste trabalho foram feitas fusões traducionais dos motivos transmembrânico e NLS putativos com a enzima repórter b-glucuronidase (Gus), bem como deleções seqüenciais nestes motivos, de forma a inativar suas funções putativas. De maneira similar, a região C-terminal contígua aos motivos identificados e a proteína RolA completa foram também fusionados, independentemente, com a proteína Gus. As fusões gênicas resultantes sob o controle do promotor 35SCaMV foram int... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Acúmulo de proteína; Agrobacterium rhizogenes; b-glucuronidase; Fusão traducional; Gene rolA; Proteina Rol A. |
Thesagro: |
Nicotiana Tabacum. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
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Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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