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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Ocidental. |
Data corrente: |
14/02/2012 |
Data da última atualização: |
23/03/2018 |
Autoria: |
WITKOSKI, A. C.; FERREIRA, A. da S.; HOMMA, A. K. O.; FRAXE, T. de J. P. (org.). |
Título: |
A cultura de juta e malva na Amazônia Ocidental: sementes de uma nova racionalidade ambiental?. |
Ano de publicação: |
2010 |
Fonte/Imprenta: |
São Paulo: Annablume, 2010. |
Páginas: |
465 p. |
ISBN: |
978-85-391-0175-7 |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A vida pretérita da produção de juta e malva. A imigração japonesa no estado do Amazonas: a expansão da juta no médio e baixo Solimões. Agricultura familiar amazonense: mobilidade e relações de trabalho na produção de juta e malva. A constituição histórica da produção mercantil simples no estado do Amazonas e a cultura da juta. Aspectos botânicos e agronômicos da cultura da juta e/ou da malva. Entre o passado e o futuro: a produção de juta e malva hoje. Comunidades rurais do baixo Solimões: mudanças sociais e formas de permanência. Implantação de projetos sociais e relações de poder em comunidades rurais: as singularidades da comunidade Bom Jesus. Tecnologia social: o desenvolvimento do projeto novas formas de beneficiamento de juta e/ou malva na comunidade Bom Jesus. Estudo contábil visando à inserção tecnológica para produção de fubras (juta e/ou de malva) na comunidade Bom Jesus. Plano de negócios para comunidades de pequenos produtores de fibras de juta e/ou de malva. A cultura de juta e/ou de malva: sementes de uma nova racionalidade ambiental para a Amazônia?. Cronologia da cultura de juta e/ou de malva no Amazonas. |
Thesagro: |
Agricultura Familiar; Desenvolvimento Sustentável; Juta; Malva; Meio Ambiente; Produção Agrícola. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Ocidental (CPAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
Data corrente: |
01/12/2020 |
Data da última atualização: |
05/02/2021 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
Ano de publicação: |
2020 |
Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
Páginas: |
p. 129-133 |
Descrição Física: |
il. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
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